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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30225 | |||||||||
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タイトル | The conformation C1-3 for the ectodomain of the full-length human insulin receptor in apo. | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / positive regulation of developmental growth / insulin-like growth factor II binding / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly ...regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / positive regulation of developmental growth / insulin-like growth factor II binding / male sex determination / exocrine pancreas development / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / insulin receptor activity / positive regulation of protein-containing complex disassembly / cargo receptor activity / dendritic spine maintenance / insulin binding / PTB domain binding / adrenal gland development / neuronal cell body membrane / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / activation of protein kinase activity / amyloid-beta clearance / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of receptor internalization / regulation of embryonic development / transport across blood-brain barrier / insulin receptor substrate binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / epidermis development / Signal attenuation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / heart morphogenesis / dendrite membrane / Insulin receptor recycling / neuron projection maintenance / positive regulation of glycolytic process / activation of protein kinase B activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / learning / caveola / positive regulation of glucose import / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of MAP kinase activity / receptor internalization / receptor protein-tyrosine kinase / memory / cellular response to growth factor stimulus / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to insulin stimulus / male gonad development / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / late endosome / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / amyloid-beta binding / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein tyrosine kinase activity / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lysosome / receptor complex / endosome membrane / positive regulation of cell migration / symbiont entry into host cell / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / external side of plasma membrane / axon / protein phosphorylation / positive regulation of cell population proliferation / protein-containing complex binding / regulation of DNA-templated transcription / GTP binding / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.4 Å | |||||||||
![]() | Yu D / Zhang X / Sun J / Li X / Wu Z / Han X / Fan C / Ma Y / Ouyang Q / Wang T | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Insulin Binding Induced the Ectodomain Conformational Dynamics in the Full-length Human Insulin Receptor 著者: Yu D / Zhang X / Sun J / Li X / Wu Z / Han X / Fan C / Ma Y / Ouyang Q / Wang T | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2.7 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 19.5 KB 19.5 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 5.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 81.5 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 11.9 MB 11.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 378.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 378 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.37 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_30225_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_30225_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Human Insulin Receptor
全体 | 名称: Human Insulin Receptor |
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要素 |
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-超分子 #1: Human Insulin Receptor
超分子 | 名称: Human Insulin Receptor / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 130 KDa |
-分子 #1: Human Insulin Receptor
分子 | 名称: Human Insulin Receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: HLYPGEVCPG MDIRNNLTRL HELENCSVIE GHLQILLMFK TRPEDFRDLS FPKLIMITDY LLLFRVYGLE SLKDLFPNLT VIRGSRLFFN YALVIFEMVH LKELGLYNLM NITRGSVRIE KNNELCYLAT IDWSRILDSV EDNYIVLNKD DNEECGDICP GTAKGKTNCP ...文字列: HLYPGEVCPG MDIRNNLTRL HELENCSVIE GHLQILLMFK TRPEDFRDLS FPKLIMITDY LLLFRVYGLE SLKDLFPNLT VIRGSRLFFN YALVIFEMVH LKELGLYNLM NITRGSVRIE KNNELCYLAT IDWSRILDSV EDNYIVLNKD DNEECGDICP GTAKGKTNCP ATVINGQFVE RCWTHSHCQK VCPTICKSHG CTAEGLCCHS ECLGNCSQPD DPTKCVACRN FYLDGRCVET CPPPYYHFQD WRCVNFSFCQ DLHHKCKNSR RQGCHQYVIH NNKCIPECPS GYTMNSSNLL CTPCLGPCPK VCHLLEGEKT IDSVTSAQEL RGCTVINGSL IINIRGGNNL AAELEANLGL IEEISGYLKI RRSYALVSLS FFRKLRLIRG ETLEIGNYSF YALDNQNLRQ LWDWSKHNLT ITQGKLFFHY NPKLCLSEIH KMEEVSGTKG RQERNDIALK TNGDQASCEN ELLKFSYIRT SFDKILLRWE PYWPPDFRDL LGFMLFYKEA PYQNVTEFDG QDACGSNSWT VVDIDPPLRS NDPKSQNHPG WLMRGLKPWT QYAIFVKTLV TFSDERRTYG AKSDIIYVQT DATNPSVPLD PISVSNSSSQ IILKWKPPSD PNGNITHYLV FWERQAEDSE LFELDYCLKG LKLPSRTWSP PFESEDSQKH NQSEYEDSAG ECCSCPKTDS QILKELEESS FRKTFEDYLH NVVFVPRKTS SGTGAEDPRP SRKRRSLGDV GNVTVAVPTV AAFPNTSSTS VPTSPEEHRP FEKVVNKESL VISGLRHFTG YRIELQACNQ DTPEERCSVA AYVSARTMPE AKADDIVGPV THEIFENNVV HLMWQEPKEP NGLIVLYEVS YRRYGDEELH LCVSRKHFAL ERGCRLRGLS PGNYSVRIRA TSLAGNGSWT EPTYFYVTDY LDVPSNIAKI IIGPLIFVFL FSVVIGSIYL FLRKRQPDGP LGPLYASSNP EYLSASDVFP CSVYVPDEWE VSREKITLLR ELGQGSFGMV YEGNARDIIK GEAETRVAVK TVNESASLRE RIEFLNEASV MKGFTCHHVV RLLGVVSKGQ PTLVVMELMA HGDLKSYLRS LRPEAENNPG RPPPTLQEMI QMAAEIADGM AYLNAKKFVH RDLAARNCMV AHDFTVKIGD FGMTRDIYET DYYRKGGKGL LPVRWMAPES LKDGVFTTSS DMWSFGVVLW EITSLAEQPY QGLSNEQVLK FVMDGGYLDQ PDNCPERVTD LMRMCWQFNP KMRPTFLEIV NLLKDDLHPS FPEVSFFHSE ENKAPESEEL EMEFEDMENV PLDRSSHCQR EEAGGRDGGS SLGFKRSYEE HIPYTHMNGG KKNGRILTLP RSNPS |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 0.4 mg/mL | |||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.4 構成要素:
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グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 20.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III | |||||||||||||||
詳細 | The sample was prepared using the gradient fixation method. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 6155 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 詳細: Images were collected in movie mode with 40 frames per 10 seconds. |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 2.7 µm 最小 デフォーカス(補正後): 0.7000000000000001 µm 倍率(補正後): 43796 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.7 µm 最小 デフォーカス(公称値): 0.7000000000000001 µm 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |