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万見
- EMDB-30035: 3.6A Yeast Vo state3 prime -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30035
タイトル3.6A Yeast Vo state3 prime
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試料
  • 複合体: V-type proton ATPase Vo sub-complex
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit e
    • タンパク質・ペプチド: Uncharacterized protein YPR170W-B
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit d
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c''
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c'
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: V0 assembly protein 1
キーワードV-ATPase / Vo sub-complex / rotary motor / transport protein
機能・相同性
機能・相同性情報


cell wall mannoprotein biosynthetic process / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification ...cell wall mannoprotein biosynthetic process / ATPase-coupled ion transmembrane transporter activity / protein localization to vacuolar membrane / cellular response to alkaline pH / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / polyphosphate metabolic process / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / P-type proton-exporting transporter activity / vacuolar transport / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / endosomal lumen acidification / vacuole organization / protein targeting to vacuole / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / fungal-type vacuole / cellular hyperosmotic response / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / intracellular copper ion homeostasis / Neutrophil degranulation / RNA endonuclease activity / proton transmembrane transport / cell periphery / transmembrane transport / endocytosis / ATPase binding / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / membrane raft / Golgi membrane / endoplasmic reticulum membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
: / V-type proton ATPase subunit f-like / Ribonuclease kappa / V-type proton ATPase subunit S1/VOA1, transmembrane domain / V0 complex accessory subunit Ac45/VOA1 transmembrane domain / ATPase, V0 complex, subunit e1/e2 / ATP synthase subunit H / ATPase, V0 complex, subunit d / V-ATPase proteolipid subunit C, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit 116kDa, eukaryotic ...: / V-type proton ATPase subunit f-like / Ribonuclease kappa / V-type proton ATPase subunit S1/VOA1, transmembrane domain / V0 complex accessory subunit Ac45/VOA1 transmembrane domain / ATPase, V0 complex, subunit e1/e2 / ATP synthase subunit H / ATPase, V0 complex, subunit d / V-ATPase proteolipid subunit C, eukaryotic / ATPase, V0 complex, subunit 116kDa, eukaryotic / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-ATPase proteolipid subunit / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit f / V-type proton ATPase subunit c'' / V-type proton ATPase subunit c / V-type proton ATPase subunit d / V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform / V-type proton ATPase subunit c' / V0 assembly protein 1 / V-type proton ATPase subunit e
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Roh SH / Shekhar M
資金援助 米国, 韓国, フランス, 8件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM058600 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P41GM103832 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM079429 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10OD021600 米国
National Research Foundation (NRF, Korea)NRF-2019M3E5D6063865 韓国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB-1942763 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM067887 米国
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ProteaseInAction Grant フランス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM and MD infer water-mediated proton transport and autoinhibition mechanisms of V complex.
著者: Soung-Hun Roh / Mrinal Shekhar / Grigore Pintilie / Christophe Chipot / Stephan Wilkens / Abhishek Singharoy / Wah Chiu /
要旨: Rotary vacuolar adenosine triphosphatases (V-ATPases) drive transmembrane proton transport through a V proton channel subcomplex. Despite recent high-resolution structures of several rotary ATPases, ...Rotary vacuolar adenosine triphosphatases (V-ATPases) drive transmembrane proton transport through a V proton channel subcomplex. Despite recent high-resolution structures of several rotary ATPases, the dynamic mechanism of proton pumping remains elusive. Here, we determined a 2.7-Å cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of yeast V proton channel in nanodisc that reveals the location of ordered water molecules along the proton path, details of specific protein-lipid interactions, and the architecture of the membrane scaffold protein. Moreover, we uncover a state of V that shows the -ring rotated by ~14°. Molecular dynamics simulations demonstrate that the two rotary states are in thermal equilibrium and depict how the protonation state of essential glutamic acid residues couples water-mediated proton transfer with -ring rotation. Our cryo-EM models and simulations also rationalize a mechanism for inhibition of passive proton transport as observed for free V that is generated as a result of V-ATPase regulation by reversible disassembly in vivo.
履歴
登録2020年2月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年11月4日-
マップ公開2020年11月4日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6m0s
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30035.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30035.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpen
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 200 pix.
= 216. Å		1.08 Å/pix.
x 200 pix.
= 216. Å		1.08 Å/pix.
x 200 pix.
= 216. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.01 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.09281197 - 0.15354532
平均 (標準偏差)0.00075943477 (±0.0071254834)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 216.00002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z216.000216.000216.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ107107101
NX/NY/NZ267267267
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0930.1540.001

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添付データ

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追加マップ: unfil

ファイルemd_30035_additional_1.map
注釈unfil
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : V-type proton ATPase Vo sub-complex

全体名称: V-type proton ATPase Vo sub-complex
要素
  • 複合体: V-type proton ATPase Vo sub-complex
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit e
    • タンパク質・ペプチド: Uncharacterized protein YPR170W-B
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit d
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c''
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c'
    • タンパク質・ペプチド: V-type proton ATPase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: V0 assembly protein 1

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超分子 #1: V-type proton ATPase Vo sub-complex

超分子名称: V-type proton ATPase Vo sub-complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 400 kDa/nm

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分子 #1: V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform

分子名称: V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 94.289039 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: EKEEAIFRSA EMALVQFYIP QEISRDSAYT LGQLGLVQFR DLNSKVRAFQ RTFVNEIRRL DNVERQYRYF YSLLKKHDIK LYEGDTDKY LDGSGELYVP PSGSVIDDYV RNASYLEERL IQMEDATDQI EVQKNDLEQY RFILQSGDEF FLKGDNTDST S YMDEDMID ...文字列:
EKEEAIFRSA EMALVQFYIP QEISRDSAYT LGQLGLVQFR DLNSKVRAFQ RTFVNEIRRL DNVERQYRYF YSLLKKHDIK LYEGDTDKY LDGSGELYVP PSGSVIDDYV RNASYLEERL IQMEDATDQI EVQKNDLEQY RFILQSGDEF FLKGDNTDST S YMDEDMID ANGENIAAAI GASVNYVTGV IARDKVATLE QILWRVLRGN LFFKTVEIEQ PVYDVKTREY KHKNAFIVFS HG DLIIKRI RKIAESLDAN LYDVDSSNEG RSQQLAKVNK NLSDLYTVLK TTSTTLESEL YAIAKELDSW FQDVTREKAI FEI LNKSNY DTNRKILIAE GWIPRDELAT LQARLGEMIA RLGIDVPSII QVLDTNHTPP TFHRTNKFTA GFQSICDCYG IAQY REINA GLPTIVTFPF MFAIMFGDMG HGFLMTLAAL SLVLNEKKIN KMKRGEIFDM AFTGRYIILL MGVFSMYTGF LYNDI FSKT MTIFKSGWKW PDHWKKGESI TATSVGTYPI GLDWAWHGTE NALLFSNSYK MKLSILMGFI HMTYSYFFSL ANHLYF NSM IDIIGNFIPG LLFMQGIFGY LSVCIVYKWA VDWVKDGKPA PGLLNMLINM FLSPGTIDDE LYPHQAKVQV FLLLMAL VC IPWLLLVKPL HFKFTHKKKS HEPLPSTEAD ASSEDLEAQQ LISAMDADDA EEEEVGSGSH GEDFGDIMIH QVIHTIEF C LNCVSHTASY LRLWALSLAH AQLSSVLWTM TIQIAFGFRG FVGVFMTVAL FAMWFALTCA VLVLMEGTSA MLHSLRLHW VESMSKFFVG EGLPYEPFAF EYKDM

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit a, vacuolar isoform

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分子 #2: V-type proton ATPase subunit e

分子名称: V-type proton ATPase subunit e / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 8.186875 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
MSSFYTVVGV FIVVSAMSVL FWIMAPKNNQ AVWRSTVILT LAMMFLMWAI TFLCQLHPLV APRRSDLRPE F

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit e

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分子 #3: Uncharacterized protein YPR170W-B

分子名称: Uncharacterized protein YPR170W-B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 7.487627 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
TGKAWCCTVL SAFGVVILSV IAHLFNTNHE SFVGSINDPE DGPAVAHTVY LAALVYLVFF VFCGFQVYL

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit f

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分子 #4: V-type proton ATPase subunit d

分子名称: V-type proton ATPase subunit d / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 39.822484 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MEGVYFNIDN GFIEGVVRGY RNGLLSNNQY INLTQCDTLE DLKLQLSSTD YGNFLSSVSS ESLTTSLIQE YASSKLYHEF NYIRDQSSG STRKFMDYIT YGYMIDNVAL MITGTIHDRD KGEILQRCHP LGWFDTLPTL SVATDLESLY ETVLVDTPLA P YFKNCFDT ...文字列:
MEGVYFNIDN GFIEGVVRGY RNGLLSNNQY INLTQCDTLE DLKLQLSSTD YGNFLSSVSS ESLTTSLIQE YASSKLYHEF NYIRDQSSG STRKFMDYIT YGYMIDNVAL MITGTIHDRD KGEILQRCHP LGWFDTLPTL SVATDLESLY ETVLVDTPLA P YFKNCFDT AEELDDMNIE IIRNKLYKAY LEDFYNFVTE EIPEPAKECM QTLLGFEADR RSINIALNSL QSSDIDPDLK SD LLPNIGK LYPLATFHLA QAQDFEGVRA ALANVYEYRG FLETGNLEDH FYQLEMELCR DAFTQQFAIS TVWAWMKSKE QEV RNITWI AECIAQNQRE RINNYISVY

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit d

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分子 #5: V-type proton ATPase subunit c''

分子名称: V-type proton ATPase subunit c'' / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 20.880686 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: SFSHFLYYLV LIVVIVYGLY KLFTGHGSDI NFGKFLLRTS PYMWANLGIA LCVGLSVVGA AWGIFITGSS MIGAGVRAPR ITTKNLISI IFCEVVAIYG LIIAIVFSSK LTVATAENMY SKSNLYTGYS LFWAGITVGA SNLICGIAVG ITGATAAISD A ADSALFVK ...文字列:
SFSHFLYYLV LIVVIVYGLY KLFTGHGSDI NFGKFLLRTS PYMWANLGIA LCVGLSVVGA AWGIFITGSS MIGAGVRAPR ITTKNLISI IFCEVVAIYG LIIAIVFSSK LTVATAENMY SKSNLYTGYS LFWAGITVGA SNLICGIAVG ITGATAAISD A ADSALFVK ILVIEIFGSI LGLLGLIVGL LMAGKASEFQ

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit c''

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分子 #6: V-type proton ATPase subunit c'

分子名称: V-type proton ATPase subunit c' / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 16.414615 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
SNIYAPLYAP FFGFAGCAAA MVLSCLGAAI GTAKSGIGIA GIGTFKPELI MKSLIPVVMS GILAIYGLVV AVLIAGNLSP TEDYTLFNG FMHLSCGLCV GFACLSSGYA IGMVGDVGVR KYMHQPRLFV GIVLILIFSE VLGLYGMIVA LILNTRGSE

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit c'

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分子 #7: V-type proton ATPase subunit c

分子名称: V-type proton ATPase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 16.254358 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
MTELCPVYAP FFGAIGCASA IIFTSLGAAY GTAKSGVGIC ATCVLRPDLL FKNIVPVIMA GIIAIYGLVV SVLVCYSLGQ KQALYTGFI QLGAGLSVGL SGLAAGFAIG IVGDAGVRGS SQQPRLFVGM ILILIFAEVL GLYGLIVALL LNSRATQDVV

UniProtKB: V-type proton ATPase subunit c

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分子 #8: V0 assembly protein 1

分子名称: V0 assembly protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 5.752846 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列:
DDILSSIWTE GLLMCLIVSA LLLFILIVAL SWISNLDITY GALEKSTNPI KK

UniProtKB: V0 assembly protein 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 28726
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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