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万見
- EMDB-29735: Structure of nucleosome-bound Sirtuin 6 deacetylase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29735
タイトルStructure of nucleosome-bound Sirtuin 6 deacetylase
マップデータMain map from cisTEM, aligned to the common point of reference with the PDB and cryoSPARC map
試料
  • 複合体: Sirt6 deacetylase bound to a nucleosome assembled with 172-bp 601 Widom DNA
    • タンパク質・ペプチド: NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • DNA: DNA strand 1
    • DNA: DNA strand 2
キーワードNucleosome / Sirt6 / aging / DNA damage / repair / deacetylation / diacylation / apo / chromatin / heterochromatin / GENE REGULATION / TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ketone biosynthetic process / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / chromosome, subtelomeric region / positive regulation of protein localization to chromatin / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / DNA damage sensor activity ...ketone biosynthetic process / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of lipid catabolic process / chromosome, subtelomeric region / positive regulation of protein localization to chromatin / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / DNA damage sensor activity / positive regulation of stem cell differentiation / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / positive regulation of chondrocyte proliferation / transposable element silencing / cardiac muscle cell differentiation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone H3K14 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H4K16 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K4 deacetylase activity, NAD-dependent / pericentric heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / protein deacetylation / negative regulation of D-glucose import / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of blood vessel branching / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / negative regulation of glycolytic process / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / TORC2 complex binding / histone deacetylase regulator activity / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of protein import into nucleus / positive regulation of double-strand break repair / lncRNA binding / regulation of protein secretion / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of stem cell proliferation / negative regulation of gene expression, epigenetic / positive regulation of stem cell population maintenance / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / site of DNA damage / regulation of lipid metabolic process / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / negative regulation of cellular senescence / NAD+ binding / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of gluconeogenesis / subtelomeric heterochromatin formation / protein localization to CENP-A containing chromatin / pericentric heterochromatin / regulation of protein localization to plasma membrane / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / response to UV / CENP-A containing nucleosome / nucleosome binding / Packaging Of Telomere Ends / enzyme regulator activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / nucleotidyltransferase activity / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / innate immune response in mucosa / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / positive regulation of protein export from nucleus / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / determination of adult lifespan / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / circadian regulation of gene expression / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint
類似検索 - 分子機能
Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B ...Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / Histone H4 / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.07 Å
データ登録者Chio US / Rechiche O / Bryll AR / Zhu J / Feldman JL / Peterson CL / Tan S / Armache J-P
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)F32GM137463 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM127034 米国
National Institutes of Health/National Institute of Biomedical Imaging and Bioengineering (NIH/NIBIB)T32BM107000 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM127034 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the human Sirtuin 6-nucleosome complex.
著者: Un Seng Chio / Othman Rechiche / Alysia R Bryll / Jiang Zhu / Erik M Leith / Jessica L Feldman / Craig L Peterson / Song Tan / Jean-Paul Armache /
要旨: Sirtuin 6 (SIRT6) is a multifaceted protein deacetylase/deacylase and a major target for small-molecule modulators of longevity and cancer. In the context of chromatin, SIRT6 removes acetyl groups ...Sirtuin 6 (SIRT6) is a multifaceted protein deacetylase/deacylase and a major target for small-molecule modulators of longevity and cancer. In the context of chromatin, SIRT6 removes acetyl groups from histone H3 in nucleosomes, but the molecular basis for its nucleosomal substrate preference is unknown. Our cryo-electron microscopy structure of human SIRT6 in complex with the nucleosome shows that the catalytic domain of SIRT6 pries DNA from the nucleosomal entry-exit site and exposes the histone H3 N-terminal helix, while the SIRT6 zinc-binding domain binds to the histone acidic patch using an arginine anchor. In addition, SIRT6 forms an inhibitory interaction with the C-terminal tail of histone H2A. The structure provides insights into how SIRT6 can deacetylate both H3 K9 and H3 K56.
履歴
登録2023年2月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月26日-
マップ公開2023年4月26日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29735.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29735.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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x 300 pix.
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表面レベル登録者による: 2.0
最小 - 最大-6.5175138 - 15.483361
平均 (標準偏差)0.0013880634 (±0.39455706)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 324.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Main map from cisTEM in original position

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追加マップ: Sharpened main map from cisTEM, aligned to the...

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注釈Sharpened main map from cisTEM, aligned to the common point of reference with the PDB and cryoSPARC map
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ファイルemd_29735_half_map_1.map
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ファイルemd_29735_half_map_2.map
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試料の構成要素

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全体 : Sirt6 deacetylase bound to a nucleosome assembled with 172-bp 601...

全体名称: Sirt6 deacetylase bound to a nucleosome assembled with 172-bp 601 Widom DNA
要素
  • 複合体: Sirt6 deacetylase bound to a nucleosome assembled with 172-bp 601 Widom DNA
    • タンパク質・ペプチド: NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
    • DNA: DNA strand 1
    • DNA: DNA strand 2

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超分子 #1: Sirt6 deacetylase bound to a nucleosome assembled with 172-bp 601...

超分子名称: Sirt6 deacetylase bound to a nucleosome assembled with 172-bp 601 Widom DNA
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 300 kDa/nm

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分子 #1: NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6

分子名称: NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.708508 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSMSVNYAAG LSPYADKGKC GLPEIFDPPE ELERKVWELA RLVWQSSNVV FHTGAGISTA SGIPDFRGPH GVWTMEERGL APKFDTTFE SARPTQTHMA LVQLERVGLL RFLVSQNVDG LHVRSGFPRD KLAELHGNMF VEECAKCKTQ YVRDTVVGTM G LKATGRLC ...文字列:
GSMSVNYAAG LSPYADKGKC GLPEIFDPPE ELERKVWELA RLVWQSSNVV FHTGAGISTA SGIPDFRGPH GVWTMEERGL APKFDTTFE SARPTQTHMA LVQLERVGLL RFLVSQNVDG LHVRSGFPRD KLAELHGNMF VEECAKCKTQ YVRDTVVGTM G LKATGRLC TVAKARGLRA CRGELRDTIL DWEDSLPDRD LALADEASRN ADLSITLGTS LQIRPSGNLP LATKRRGGRL VI VNLQPTK HDRHADLRIH GYVDEVMTRL MKHLGLEIPA WDGPRVLERA LPPLPRPPTP KLEPKEESPT RINGSIPAGP KQE PCAQHN GSEPASPKRE RPTSPAPHRP PKRVKAKAVP SKLN

UniProtKB: NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6

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分子 #2: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.004579 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TKQTARKSTG GKAPRKQLAT KAARKSAPAT GGVKKPHRYR PGTVALREIR RYQKSTELLI RKLPFQRLVR EIAQDFKTDL RFQSSAVMA LQEASEAYLV ALFEDTNLCA IHAKRVTIMP KDIQLARRIR GER

UniProtKB: Histone H3

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分子 #3: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 9.704396 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
HRKVLRDNIQ GITKPAIRRL ARRGGVKRIS GLIYEETRGV LKVFLENVIR DAVTYTEHAK RKTVTAMDVV YALKRQGRTL YGFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #4: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.034355 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKA RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYS ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAIRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQAVLLPKK TESHHKAKGK

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

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分子 #5: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.804045 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
PEPAKSAPAP KKGSKKAVTK AQKKDGKKRK RSRKESYSIY VYKVLKQVHP DTGISSKAMG IMNSFVNDIF ERIAGEASRL AHYNKRSTI TSREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAVT KYTSAK

UniProtKB: Histone H2B type 1-J

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分子 #6: DNA strand 1

分子名称: DNA strand 1 / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 46.541637 KDa
配列文字列: (DT)(DG)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT) ...文字列:
(DT)(DG)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT) (DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG) (DG)(DT) (DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG) (DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG) (DC)(DG)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG)(DA) (DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG) (DA)(DC)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG) (DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT) (DT)(DC)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #7: DNA strand 2

分子名称: DNA strand 2 / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 46.061348 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA) (DG) (DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT) (DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC) (DA)(DA)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT) (DC)(DT)(DC)(DC)(DA) (DG)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DA)(DT)(DC) (DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DA)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
60.0 mMKClPotassium chloride
12.5 mMHEPES2-[4-(2-Hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethane-1-sulfonic acid
1.0 mMDithiothreitol(2S,3S)-1,4-Bis(sulfanyl)butane-2,3-diol
1.5 %GlycerolPropane-1,2,3-triol

詳細: 12.5 mM HEPES pH 7.5, 60 mM KCl, 1.5% glycerol, 1 mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 1 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.2 kPa
詳細: Glass slides were wrapped with fresh parafilm. Tweezers were washed with ethanol, dried, and then used to pick grids from a grid box. Grids were carefully examined and placed on the parafilm- ...詳細: Glass slides were wrapped with fresh parafilm. Tweezers were washed with ethanol, dried, and then used to pick grids from a grid box. Grids were carefully examined and placed on the parafilm-covered slides. These slides were then placed into the PelCO easyGLOW glow discharger, and treated there.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細SIRT6 deacetylase bound to asymmetrical nucleosome with 172 DNA base-pairs

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 64.0 K / 最高: 75.0 K
特殊光学系位相板: OTHER / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 11872 / 平均露光時間: 3.3 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
詳細: Data was collected in Super Resolution mode, thus the image size is 11520 (width) x 8184 (height)
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.0 µm / 倍率（補正後）: 81000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 12821862 / 詳細: Particles were selected using Blob Picker
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
詳細: Using Ab initio option, five starting models were selected; the most relevant was assessed based on its similarity to known nucleosome structures
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.32) / 使用した粒子像数: 71603
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / 詳細: Using cryoSPARC Homogeneous Refinement
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.32) / 詳細: Using cryoSPARC NonUniform Refinement
最終 3次元分類クラス数: 1 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.32)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3lz0

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3pki

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7cl0

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
詳細UCSF Chimera was used for manual fitting of the models; It was then used for optimizing the fit by using option Fit in Map. Then Coot was used to analyze the fits, build and adjust the models into the existing densities, and refine parts of the model. Once the model has been built, validated and adjusted, we used phenix.real_space_refine to fix and improve the fit into the densities
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 79
得られたモデル

PDB-8g57:
Structure of nucleosome-bound Sirtuin 6 deacetylase

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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