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- EMDB-29722: Cryo-EM structure of the human cardiac myosin filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29722
タイトルCryo-EM structure of the human cardiac myosin filament
マップデータ
試料
  • 組織: Myosin filaments isolated from human cardiac left ventricular muscle
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-7
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 3
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform
    • タンパク質・ペプチド: Titin
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-binding protein C, cardiac-type
キーワードcardiac / myosin / filament / complex / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


myosin II heavy chain binding / C zone / regulation of muscle filament sliding / muscle cell fate specification / striated muscle myosin thick filament / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / sarcomerogenesis / titin-telethonin complex / structural molecule activity conferring elasticity ...myosin II heavy chain binding / C zone / regulation of muscle filament sliding / muscle cell fate specification / striated muscle myosin thick filament / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / sarcomerogenesis / titin-telethonin complex / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / regulation of striated muscle contraction / cardiac myofibril / detection of muscle stretch / muscle myosin complex / protein kinase A signaling / muscle alpha-actinin binding / cardiac myofibril assembly / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / positive regulation of ATP-dependent activity / mitotic chromosome condensation / cardiac muscle hypertrophy / cardiac muscle tissue morphogenesis / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Striated Muscle Contraction / muscle filament sliding / actinin binding / protein kinase regulator activity / M band / regulation of cardiac muscle cell contraction / myosin complex / myosin II complex / A band / I band / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / heart contraction / myosin binding / positive regulation of the force of heart contraction / myofibril / ATPase activator activity / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle contraction / striated muscle contraction / ATP metabolic process / heart morphogenesis / stress fiber / cardiac muscle contraction / titin binding / muscle contraction / regulation of heart rate / condensed nuclear chromosome / sarcomere / positive regulation of protein secretion / negative regulation of cell growth / Z disc / response to calcium ion / actin filament binding / Platelet degranulation / actin binding / heart development / protease binding / protein tyrosine kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / cytoskeleton / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / cell adhesion / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
PPAK motif / : / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / : / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail ...PPAK motif / : / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / : / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Kinesin motor domain superfamily / : / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / EF-hand domain pair / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / EF-hand, calcium binding motif / Immunoglobulin V-set domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light chain 3 / Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform / Myosin-7 / Myosin-binding protein C, cardiac-type / Titin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.4 Å
データ登録者Dutta D / Nguyen V / Padron R / Craig R
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)AR072036 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL139883 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL164560 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)AR081941 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Cryo-EM structure of the human cardiac myosin filament.
著者: Debabrata Dutta / Vu Nguyen / Kenneth S Campbell / Raúl Padrón / Roger Craig /
要旨: Pumping of the heart is powered by filaments of the motor protein myosin that pull on actin filaments to generate cardiac contraction. In addition to myosin, the filaments contain cardiac myosin- ...Pumping of the heart is powered by filaments of the motor protein myosin that pull on actin filaments to generate cardiac contraction. In addition to myosin, the filaments contain cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C), which modulates contractility in response to physiological stimuli, and titin, which functions as a scaffold for filament assembly. Myosin, cMyBP-C and titin are all subject to mutation, which can lead to heart failure. Despite the central importance of cardiac myosin filaments to life, their molecular structure has remained a mystery for 60 years. Here we solve the structure of the main (cMyBP-C-containing) region of the human cardiac filament using cryo-electron microscopy. The reconstruction reveals the architecture of titin and cMyBP-C and shows how myosin's motor domains (heads) form three different types of motif (providing functional flexibility), which interact with each other and with titin and cMyBP-C to dictate filament architecture and function. The packing of myosin tails in the filament backbone is also resolved. The structure suggests how cMyBP-C helps to generate the cardiac super-relaxed state; how titin and cMyBP-C may contribute to length-dependent activation; and how mutations in myosin and cMyBP-C might disturb interactions, causing disease. The reconstruction resolves past uncertainties and integrates previous data on cardiac muscle structure and function. It provides a new paradigm for interpreting structural, physiological and clinical observations, and for the design of potential therapeutic drugs.
履歴
登録2023年2月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月1日-
マップ公開2023年11月1日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29722.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29722.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 800 pix.
= 869.84 Å		1.09 Å/pix.
x 800 pix.
= 869.84 Å		1.09 Å/pix.
x 800 pix.
= 869.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0873 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.015657136 - 2.3601267
平均 (標準偏差)0.004316486 (±0.047680497)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 869.83997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_29722_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_29722_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_29722_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Myosin filaments isolated from human cardiac left ventricular muscle

全体名称: Myosin filaments isolated from human cardiac left ventricular muscle
要素
  • 組織: Myosin filaments isolated from human cardiac left ventricular muscle
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-7
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 3
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform
    • タンパク質・ペプチド: Titin
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-binding protein C, cardiac-type

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超分子 #1: Myosin filaments isolated from human cardiac left ventricular muscle

超分子名称: Myosin filaments isolated from human cardiac left ventricular muscle
タイプ: tissue / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Myosin-7

分子名称: Myosin-7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 78 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: heart
分子量理論値: 223.445984 KDa
配列文字列: MGDSEMAVFG AAAPYLRKSE KERLEAQTRP FDLKKDVFVP DDKQEFVKAK IVSREGGKVT AETEYGKTVT VKEDQVMQQN PPKFDKIED MAMLTFLHEP AVLYNLKDRY GSWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYTPEVV AAYRGKKRSE APPHIFSISD N AYQYMLTD ...文字列:
MGDSEMAVFG AAAPYLRKSE KERLEAQTRP FDLKKDVFVP DDKQEFVKAK IVSREGGKVT AETEYGKTVT VKEDQVMQQN PPKFDKIED MAMLTFLHEP AVLYNLKDRY GSWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYTPEVV AAYRGKKRSE APPHIFSISD N AYQYMLTD RENQSILITG ESGAGKTVNT KRVIQYFAVI AAIGDRSKKD QSPGKGTLED QIIQANPALE AFGNAKTVRN DN SSRFGKF IRIHFGATGK LASADIETYL LEKSRVIFQL KAERDYHIFY QILSNKKPEL LDMLLITNNP YDYAFISQGE TTV ASIDDA EELMATDNAF DVLGFTSEEK NSMYKLTGAI MHFGNMKFKL KQREEQAEPD GTEEADKSAY LMGLNSADLL KGLC HPRVK VGNEYVTKGQ NVQQVIYATG ALAKAVYERM FNWMVTRINA TLETKQPRQY FIGVLDIAGF EIFDFNSFEQ LCINF TNEK LQQFFNHHMF VLEQEEYKKE GIEWTFIDFG MDLQACIDLI EKPMGIMSIL EEECMFPKAT DMTFKAKLFD NHLGKS ANF QKPRNIKGKP EAHFSLIHYA GIVDYNIIGW LQKNKDPLNE TVVGLYQKSS LKLLSTLFAN YAGADAPIEK GKGKAKK GS SFQTVSALHR ENLNKLMTNL RSTHPHFVRC IIPNETKSPG VMDNPLVMHQ LRCNGVLEGI RICRKGFPNR ILYGDFRQ R YRILNPAAIP EGQFIDSRKG AEKLLSSLDI DHNQYKFGHT KVFFKAGLLG LLEEMRDERL SRIITRIQAQ SRGVLARME YKKLLERRDS LLVIQWNIRA FMGVKNWPWM KLYFKIKPLL KSAEREKEMA SMKEEFTRLK EALEKSEARR KELEEKMVSL LQEKNDLQL QVQAEQDNLA DAEERCDQLI KNKIQLEAKV KEMNERLEDE EEMNAELTAK KRKLEDECSE LKRDIDDLEL T LAKVEKEK HATENKVKNL TEEMAGLDEI IAKLTKEKKA LQEAHQQALD DLQAEEDKVN TLTKAKVKLE QQVDDLEGSL EQ EKKVRMD LERAKRKLEG DLKLTQESIM DLENDKQQLD ERLKKKDFEL NALNARIEDE QALGSQLQKK LKELQARIEE LEE ELEAER TARAKVEKLR SDLSRELEEI SERLEEAGGA TSVQIEMNKK REAEFQKMRR DLEEATLQHE ATAAALRKKH ADSV AELGE QIDNLQRVKQ KLEKEKSEFK LELDDVTSNM EQIIKAKANL EKMCRTLEDQ MNEHRSKAEE TQRSVNDLTS QRAKL QTEN GELSRQLDEK EALISQLTRG KLTYTQQLED LKRQLEEEVK AKNALAHALQ SARHDCDLLR EQYEEETEAK AELQRV LSK ANSEVAQWRT KYETDAIQRT EELEEAKKKL AQRLQEAEEA VEAVNAKCSS LEKTKHRLQN EIEDLMVDVE RSNAAAA AL DKKQRNFDKI LAEWKQKYEE SQSELESSQK EARSLSTELF KLKNAYEESL EHLETFKREN KNLQEEISDL TEQLGSSG K TIHELEKVRK QLEAEKMELQ SALEEAEASL EHEEGKILRA QLEFNQIKAE IERKLAEKDE EMEQAKRNHL RVVDSLQTS LDAETRSRNE ALRVKKKMEG DLNEMEIQLS HANRMAAEAQ KQVKSLQSLL KDTQIQLDDA VRANDDLKEN IAIVERRNNL LQAELEELR AVVEQTERSR KLAEQELIET SERVQLLHSQ NTSLINQKKK MDADLSQLQT EVEEAVQECR NAEEKAKKAI T DAAMMAEE LKKEQDTSAH LERMKKNMEQ TIKDLQHRLD EAEQIALKGG KKQLQKLEAR VRELENELEA EQKRNAESVK GM RKSERRI KELTYQTEED RKNLLRLQDL VDKLQLKVKA YKRQAEEAEE QANTNLSKFR KVQHELDEAE ERADIAESQV NKL RAKSRD IGTKGLNEE

UniProtKB: Myosin-7

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分子 #2: Myosin light chain 3

分子名称: Myosin light chain 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: heart
分子量理論値: 21.962068 KDa
配列文字列: MAPKKPEPKK DDAKAAPKAA PAPAPPPEPE RPKEVEFDAS KIKIEFTPEQ IEEFKEAFML FDRTPKCEMK ITYGQCGDVL RALGQNPTQ AEVLRVLGKP RQEELNTKMM DFETFLPMLQ HISKNKDTGT YEDFVEGLRV FDKEGNGTVM GAELRHVLAT L GERLTEDE ...文字列:
MAPKKPEPKK DDAKAAPKAA PAPAPPPEPE RPKEVEFDAS KIKIEFTPEQ IEEFKEAFML FDRTPKCEMK ITYGQCGDVL RALGQNPTQ AEVLRVLGKP RQEELNTKMM DFETFLPMLQ HISKNKDTGT YEDFVEGLRV FDKEGNGTVM GAELRHVLAT L GERLTEDE VEKLMAGQED SNGCINYEAF VKHIMSS

UniProtKB: Myosin light chain 3

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分子 #3: Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform

分子名称: Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: heart
分子量理論値: 18.813273 KDa
配列文字列:
MAPKKAKKRA GGANSNVFSM FEQTQIQEFK EAFTIMDQNR DGFIDKNDLR DTFAALGRVN VKNEEIDEMI KEAPGPINFT VFLTMFGEK LKGADPEETI LNAFKVFDPE GKGVLKADYV REMLTTQAER FSKEEVDQMF AAFPPDVTGN LDYKNLVHII T HGEEKD

UniProtKB: Myosin regulatory light chain 2, ventricular/cardiac muscle isoform

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分子 #4: Titin

分子名称: Titin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: heart
分子量理論値: 119.771961 KDa
配列文字列: PPEIELDADL RKVVTIRACC TLRLFVPIKG RPAPEVKWAR DHGESLDKAS IESTSSYTLL IVGNVNRFDS GKYILTVENS SGSKSAFVN VRVLDTPGPP QDLKVKEVTK TSVTLTWDPP LLDGGSKIKN YIVEKRESTR KAYSTVATNC HKTSWKVDQL Q EGCSYYFR ...文字列:
PPEIELDADL RKVVTIRACC TLRLFVPIKG RPAPEVKWAR DHGESLDKAS IESTSSYTLL IVGNVNRFDS GKYILTVENS SGSKSAFVN VRVLDTPGPP QDLKVKEVTK TSVTLTWDPP LLDGGSKIKN YIVEKRESTR KAYSTVATNC HKTSWKVDQL Q EGCSYYFR VLAENEYGIG LPAETAESVK ASERPLPPGK ITLMDVTRNS VSLSWEKPEH DGGSRILGYI VEMQTKGSDK WA TCATVKV TEATITGLIQ GEEYSFRVSA QNEKGISDPR QLSVPVIAKD LVIPPAFKLL FNTFTVLAGE DLKVDVPFIG RPT PAVTWH KDNVPLKQTT RVNAESTENN SLLTIKDACR EDVGHYVVKL TNSAGEAIET LNVIVLDKPG PPTGPVKMDE VTAD SITLS WGPPKYDGGS SINNYIVEKR DTSTTTWQIV SATVARTTIK ACRLKTGCEY QFRIAAENRY GKSTYLNSEP TVAQY PFKV PGPPGTPVVT LSSRDSMEVQ WNEPISDGGS RVIGYHLERK ERNSILWVKL NKTPIPQTKF KTTGLEEGVE YEFRVS AEN IVGIGKPSKV SECYVARDPC DPPGRPEAII VTRNSVTLQW KKPTYDGGSK ITGYIVEKKE LPEGRWMKAS FTNIIDT HF EVTGLVEDHR YEFRVIARNA AGVFSEPSES TGAITARDEV DPPRISMDPK YKDTIVVHAG ESFKVDADIY GKPIPTIQ W IKGDQELSNT ARLEIKSTDF ATSLSVKDAV RVDSGNYILK AKNVAGERSV TVNVKVLDRP GPPEGPVVIS GVTAEKCTL AWKPPLQDGG SDIINYIVER RETSRLVWTV VDANVQTLSC KVTKLLEGNE YTFRIMAVNK YGVGEPLESE PVVAKNPFVV PDAPKAPEV TTVTKDSMIV VWERPASDGG SEILGYVLEK RDKEGIRWTR CHKRLIGELR LRVTGLIENH DYEFRVSAEN A AGLSEPSP PSAYQKACDP IYKPGPPNNP KVIDITRSSV FLSWSKPIYD GGCEIQGYIV EKCDVSVGEW TMCTPPTGIN KT NIEVEKL LEKHEYNFRI CAINKAGVGE HADVPGPIIV EEKLEAP

UniProtKB: Titin

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分子 #5: Myosin-binding protein C, cardiac-type

分子名称: Myosin-binding protein C, cardiac-type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: heart
分子量理論値: 140.947172 KDa
配列文字列: MPEPGKKPVS AFSKKPRSVE VAAGSPAVFE AETERAGVKV RWQRGGSDIS ASNKYGLATE GTRHTLTVRE VGPADQGSYA VIAGSSKVK FDLKVIEAEK AEPMLAPAPA PAEATGAPGE APAPAAELGE SAPSPKGSSS AALNGPTPGA PDDPIGLFVM R PQDGEVTV ...文字列:
MPEPGKKPVS AFSKKPRSVE VAAGSPAVFE AETERAGVKV RWQRGGSDIS ASNKYGLATE GTRHTLTVRE VGPADQGSYA VIAGSSKVK FDLKVIEAEK AEPMLAPAPA PAEATGAPGE APAPAAELGE SAPSPKGSSS AALNGPTPGA PDDPIGLFVM R PQDGEVTV GGSITFSARV AGASLLKPPV VKWFKGKWVD LSSKVGQHLQ LHDSYDRASK VYLFELHITD AQPAFTGSYR CE VSTKDKF DCSNFNLTVH EAMGTGDLDL LSAFRRTSLA GGGRRISDSH EDTGILDFSS LLKKRDSFRT PRDSKLEAPA EED VWEILR QAPPSEYERI AFQYGVTDLR GMLKRLKGMR RDEKKSTAFQ KKLEPAYQVS KGHKIRLTVE LADHDAEVKW LKNG QEIQM SGSKYIFESI GAKRTLTISQ CSLADDAAYQ CVVGGEKCST ELFVKEPPVL ITRPLEDQLV MVGQRVEFEC EVSEE GAQV KWLKDGVELT REETFKYRFK KDGQRHHLII NEAMLEDAGH YALCTSGGQA LAELIVQEKK LEVYQSIADL MVGAKD QAV FKCEVSDENV RGVWLKNGKE LVPDSRIKVS HIGRVHKLTI DDVTPADEAD YSFVPEGFAC NLSAKLHFME VKIDFVP RQ EPPKIHLDCP GRIPDTIVVV AGNKLRLDVP ISGDPAPTVI WQKAITQGNK APARPAPDAP EDTGDSDEWV FDKKLLCE T EGRVRVETTK DRSIFTVEGA EKEDEGVYTV TVKNPVGEDQ VNLTVKVIDV PDAPAAPKIS NVGEDSCTVQ WEPPAYDGG QPILGYILER KKKKSYRWMR LNFDLIQELS HEARRMIEGV VYEMRVYAVN AIGMSRPSPA SQPFMPIGPP SEPTHLAVED VSDTTVSLK WRPPERVGAG GLDGYSVEYC PEGCSEWVAA LQGLTEHTSI LVKDLPTGAR LLFRVRAHNM AGPGAPVTTT E PVTVQEIL QRPRLQLPRH LRQTIQKKVG EPVNLLIPFQ GKPRPQVTWT KEGQPLAGEE VSIRNSPTDT ILFIRAARRV HS GTYQVTV RIENMEDKAT LVLQVVDKPS PPQDLRVTDA WGLNVALEWK PPQDVGNTEL WGYTVQKADK KTMEWFTVLE HYR RTHCVV PELIIGNGYY FRVFSQNMVG FSDRAATTKE PVFIPRPGIT YEPPNYKALD FSEAPSFTQP LVNRSVIAGY TAML CCAVR GSPKPKISWF KNGLDLGEDA RFRMFSKQGV LTLEIRKPCP FDGGIYVCRA TNLQGEARCE CRLEVRVPQ

UniProtKB: Myosin-binding protein C, cardiac-type

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 61.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 102581
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8g4l:
Cryo-EM structure of the human cardiac myosin filament

-
原子モデル構築 2

初期モデル
PDB IDChain

5n69

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2fxo

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

l_v1

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

l_v3

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

wz42

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
得られたモデル

PDB-8g4l:
Cryo-EM structure of the human cardiac myosin filament

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原子モデル構築 3

初期モデル
PDB IDChain

5n69

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2fxo

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

l_v1

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

l_v3

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

wz42

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
得られたモデル

PDB-8g4l:
Cryo-EM structure of the human cardiac myosin filament

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原子モデル構築 4

初期モデル
PDB IDChain

5n69

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2fxo

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

l_v1

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

l_v3

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

wz42

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
得られたモデル

PDB-8g4l:
Cryo-EM structure of the human cardiac myosin filament

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原子モデル構築 5

初期モデル
PDB IDChain

5n69

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2fxo

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

l_v1

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

l_v3

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

wz42

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
得られたモデル

PDB-8g4l:
Cryo-EM structure of the human cardiac myosin filament

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原子モデル構築 6

初期モデル
PDB IDChain

5n69

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

2fxo

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

l_v1

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

l_v3

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model

wz42

source_name: AlphaFold, initial_model_type: in silico model
得られたモデル

PDB-8g4l:
Cryo-EM structure of the human cardiac myosin filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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