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- EMDB-29677: Structure of the methylosome-Lsm10/11 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29677
タイトルStructure of the methylosome-Lsm10/11 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Methylosome
    • タンパク質・ペプチド: Protein arginine N-methyltransferase 5
    • タンパク質・ペプチド: Methylosome protein 50WD repeat-containing protein 77
    • タンパク質・ペプチド: Methylosome subunit pICln
    • タンパク質・ペプチド: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11
  • リガンド: ADENOSINEアデノシン
キーワードMethylation (メチル化) / GENE REGULATION (遺伝子発現の調節) / TRANSFERASE (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / snRNP Assembly / mRNA 3'-end processing by stem-loop binding and cleavage / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation ...: / snRNP Assembly / mRNA 3'-end processing by stem-loop binding and cleavage / positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / oocyte axis specification / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / negative regulation of cell volume / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / histone H4R3 methyltransferase activity / regulation of chromatin organization / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / U7 snRNA binding / U7 snRNP / histone arginine N-methyltransferase activity / histone pre-mRNA 3'end processing complex / SLBP independent Processing of Histone Pre-mRNAs / SLBP Dependent Processing of Replication-Dependent Histone Pre-mRNAs / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / : / methylosome / protein-arginine N-methyltransferase activity / pICln-Sm protein complex / methyl-CpG binding / telomerase holoenzyme complex / mRNA cis splicing, via spliceosome / cell volume homeostasis / endothelial cell activation / histone H3 methyltransferase activity / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / RNA Polymerase II Transcription Termination / chloride transport / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / histone methyltransferase complex / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / histone methyltransferase activity / E-box binding / negative regulation of cell differentiation / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / spliceosomal snRNP assembly / ribonucleoprotein complex binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / nuclear receptor coactivator activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / liver regeneration / DNA-templated transcription termination / spliceosomal complex / circadian regulation of gene expression / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RMTs methylate histone arginines / protein polyubiquitination / transcription corepressor activity / p53 binding / snRNP Assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / 細胞骨格 / nuclear body / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / クロマチン / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / ゴルジ体 / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
ICln / Sm-like protein Lsm11, middle domain / U7 snRNA-associated Sm-like protein Lsm11 / Protein ICln/Lot5/Saf5 / Regulator of volume decrease after cellular swelling / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase ...ICln / Sm-like protein Lsm11, middle domain / U7 snRNA-associated Sm-like protein Lsm11 / Protein ICln/Lot5/Saf5 / Regulator of volume decrease after cellular swelling / Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / PH-like domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 5 / U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11 / Methylosome subunit pICln / Methylosome protein WDR77
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Lin M / Paige A / Tong L
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: RNA / 年: 2023
タイトル: In vitro methylation of the U7 snRNP subunits Lsm11 and SmE by the PRMT5/MEP50/pICln methylosome.
著者: Xiao-Cui Yang / Anthony Desotell / Min-Han Lin / Andrew S Paige / Agata Malinowska / Yadong Sun / Wei Shen Aik / Michał Dadlez / Liang Tong / Zbigniew Dominski /
要旨: U7 snRNP is a multisubunit endonuclease required for 3' end processing of metazoan replication-dependent histone pre-mRNAs. In contrast to the spliceosomal snRNPs, U7 snRNP lacks the Sm subunits D1 ...U7 snRNP is a multisubunit endonuclease required for 3' end processing of metazoan replication-dependent histone pre-mRNAs. In contrast to the spliceosomal snRNPs, U7 snRNP lacks the Sm subunits D1 and D2 and instead contains two related proteins, Lsm10 and Lsm11. The remaining five subunits of the U7 heptameric Sm ring, SmE, F, G, B, and D3, are shared with the spliceosomal snRNPs. The pathway that assembles the unique ring of U7 snRNP is unknown. Here, we show that a heterodimer of Lsm10 and Lsm11 tightly interacts with the methylosome, a complex of the arginine methyltransferase PRMT5, MEP50, and pICln known to methylate arginines in the carboxy-terminal regions of the Sm proteins B, D1, and D3 during the spliceosomal Sm ring assembly. Both biochemical and cryo-EM structural studies demonstrate that the interaction is mediated by PRMT5, which binds and methylates two arginine residues in the amino-terminal region of Lsm11. Surprisingly, PRMT5 also methylates an amino-terminal arginine in SmE, a subunit that does not undergo this type of modification during the biogenesis of the spliceosomal snRNPs. An intriguing possibility is that the unique methylation pattern of Lsm11 and SmE plays a vital role in the assembly of the U7 snRNP.
履歴
登録2023年2月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月23日-
マップ公開2023年8月23日-
更新2023年10月25日-
現状2023年10月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29677.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29677.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 129.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0
最小 - 最大-4.912006 - 6.752662
平均 (標準偏差)0.0030647742 (±0.23270018)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ324324324
Spacing324324324
セルA=B=C: 268.91998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_29677_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_29677_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Methylosome

全体名称: Methylosome
要素
  • 複合体: Methylosome
    • タンパク質・ペプチド: Protein arginine N-methyltransferase 5
    • タンパク質・ペプチド: Methylosome protein 50WD repeat-containing protein 77
    • タンパク質・ペプチド: Methylosome subunit pICln
    • タンパク質・ペプチド: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11
  • リガンド: ADENOSINEアデノシン

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超分子 #1: Methylosome

超分子名称: Methylosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Protein arginine N-methyltransferase 5

分子名称: Protein arginine N-methyltransferase 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: type II protein arginine methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 72.766664 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAMAVGGAG GSRVSSGRDL NCVPEIADTL GAVAKQGFDF LCMPVFHPRF KREFIQEPAK NRPGPQTRSD LLLSGRDWNT LIVGKLSPW IRPDSKVEKI RRNSEAAMLQ ELNFGAYLGL PAFLLPLNQE DNTNLARVLT NHIHTGHHSS MFWMRVPLVA P EDLRDDII ...文字列:
MAAMAVGGAG GSRVSSGRDL NCVPEIADTL GAVAKQGFDF LCMPVFHPRF KREFIQEPAK NRPGPQTRSD LLLSGRDWNT LIVGKLSPW IRPDSKVEKI RRNSEAAMLQ ELNFGAYLGL PAFLLPLNQE DNTNLARVLT NHIHTGHHSS MFWMRVPLVA P EDLRDDII ENAPTTHTEE YSGEEKTWMW WHNFRTLCDY SKRIAVALEI GADLPSNHVI DRWLGEPIKA AILPTSIFLT NK KGFPVLS KMHQRLIFRL LKLEVQFIIT GTNHHSEKEF CSYLQYLEYL SQNRPPPNAY ELFAKGYEDY LQSPLQPLMD NLE SQTYEV FEKDPIKYSQ YQQAIYKCLL DRVPEEEKDT NVQVLMVLGA GRGPLVNASL RAAKQADRRI KLYAVEKNPN AVVT LENWQ FEEWGSQVTV VSSDMREWVA PEKADIIVSE LLGSFADNEL SPECLDGAQH FLKDDGVSIP GEYTSFLAPI SSSKL YNEV RACREKDRDP EAQFEMPYVV RLHNFHQLSA PQPCFTFSHP NRDPMIDNNR YCTLEFPVEV NTVLHGFAGY FETVLY QDI TLSIRPETHS PGMFSWFPIL FPIKQPITVR EGQTICVRFW RCSNSKKVWY EWAVTAPVCS AIHNPTGRSY TIGL

UniProtKB: Protein arginine N-methyltransferase 5

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分子 #2: Methylosome protein 50

分子名称: Methylosome protein 50 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.757246 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MRKETPPPLV PPAAREWNLP PNAPACMERQ LEAARYRSDG ALLLGASSLS GRCWAGSLWL FKDPCAAPNE GFCSAGVQTE AGVADLTWV GERGILVASD SGAVELWELD ENETLIVSKF CKYEHDDIVS TVSVLSSGTQ AVSGSKDICI KVWDLAQQVV L SSYRAHAA ...文字列:
MRKETPPPLV PPAAREWNLP PNAPACMERQ LEAARYRSDG ALLLGASSLS GRCWAGSLWL FKDPCAAPNE GFCSAGVQTE AGVADLTWV GERGILVASD SGAVELWELD ENETLIVSKF CKYEHDDIVS TVSVLSSGTQ AVSGSKDICI KVWDLAQQVV L SSYRAHAA QVTCVAASPH KDSVFLSCSE DNRILLWDTR CPKPASQIGC SAPGYLPTSL AWHPQQSEVF VFGDENGTVS LV DTKSTSC VLSSAVHSQC VTGLVFSPHS VPFLASLSED CSLAVLDSSL SELFRSQAHR DFVRDATWSP LNHSLLTTVG WDH QVVHHV VPTEPLPAPG PASVTE

UniProtKB: Methylosome protein WDR77

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分子 #3: Methylosome subunit pICln

分子名称: Methylosome subunit pICln / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 26.038957 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSFLKSFPPP GSADGLRLQQ PDTEAVLNGK GLGTGTLYIA ESRLSWLDGS GLGFSLEYPT ISLHAVSRDP NAYPQEHLYV MVNAKLGEE SKEPPSDEDE EDNDDIEPIS EFRFVPSDKS ALEAMFTAMC ECQALHPDPE DEDSDDYDGE EYDVEAHEQG Q GDIPTFYT ...文字列:
MSFLKSFPPP GSADGLRLQQ PDTEAVLNGK GLGTGTLYIA ESRLSWLDGS GLGFSLEYPT ISLHAVSRDP NAYPQEHLYV MVNAKLGEE SKEPPSDEDE EDNDDIEPIS EFRFVPSDKS ALEAMFTAMC ECQALHPDPE DEDSDDYDGE EYDVEAHEQG Q GDIPTFYT YEEGLSHLTA EGQATLERLE GMLSQSVSSQ YNMAGVRTED SVRNYEDGME VETTPTVAGQ FEDADVDH

UniProtKB: Methylosome subunit pICln

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分子 #4: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11

分子名称: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 39.572793 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MEERERGARS AGAGSPARPP SPRLDVSSDS FDPLLALYAP RLPPIPYPNA PCFNNVAEYE SFLRTGVRGG GRGRGRARGA AAGSGVPAA PGPSGRTRRR PDAPAPDPER IQRLRRLMVA KEEGDGAAGA GRRGPGRSRK APRNVLTRMP LHEGSPLGEL H RCIREGVK ...文字列:
MEERERGARS AGAGSPARPP SPRLDVSSDS FDPLLALYAP RLPPIPYPNA PCFNNVAEYE SFLRTGVRGG GRGRGRARGA AAGSGVPAA PGPSGRTRRR PDAPAPDPER IQRLRRLMVA KEEGDGAAGA GRRGPGRSRK APRNVLTRMP LHEGSPLGEL H RCIREGVK VNVHIRTFKG LRGVCTGFLV AFDKFWNMAL TDVDETYRKP VLGKAYERDS SLTLTRLFDR LKLQDSSKKE AD SKSAVED STLSRYSQTS TWKLASVWGR ADTGRGSHKR SRSVPSSLQA SAREESRSEL SGRTTRTDGS SVGGTFSRAT TLS RGQSRK KKRKPKVDYQ QVFTRHINQI FIRGENVLLV HLAQ

UniProtKB: U7 snRNA-associated Sm-like protein LSm11

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分子 #5: ADENOSINE

分子名称: ADENOSINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: ADN
分子量理論値: 267.241 Da
Chemical component information

ChemComp-ADN:
ADENOSINE / アデノシン / アデノシン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.25 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 58.2 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6v0o

初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 754047

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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