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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29675
タイトルA Vibrio cholerae viral satellite enables efficient horizontal transfer by using an external scaffold to assemble hijacked coat proteins into small capsids
マップデータ
試料
  • 複合体: PLE Procapsid
    • タンパク質・ペプチド: major head protein
    • タンパク質・ペプチド: Serine protease
キーワードPLE / Procapsid / VIRUS LIKE PARTICLE
機能・相同性Major capsid protein GpE / Phage major capsid protein E / Putative major head protein / Phage protein
機能・相同性情報
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌) / Vibrio phage ICP1_2011_A (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Subramanian S / Boyd CM / Seed KD / Parent KN
資金援助 米国, 6件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM110185 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116789 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM140803 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1750125 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI127652 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI127652 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2024
タイトル: A viral satellite maximizes its spread and inhibits phage by remodeling hijacked phage coat proteins into small capsids.
著者: Caroline M Boyd / Sundharraman Subramanian / Drew T Dunham / Kristin N Parent / Kimberley D Seed /
要旨: Phage satellites commonly remodel capsids they hijack from the phages they parasitize, but only a few mechanisms regulating the change in capsid size have been reported. Here, we investigated how a ...Phage satellites commonly remodel capsids they hijack from the phages they parasitize, but only a few mechanisms regulating the change in capsid size have been reported. Here, we investigated how a satellite from , phage-inducible chromosomal island-like element (PLE), remodels the capsid it has been predicted to steal from the phage ICP1 (Netter et al., 2021). We identified that a PLE-encoded protein, TcaP, is both necessary and sufficient to form small capsids during ICP1 infection. Interestingly, we found that PLE is dependent on small capsids for efficient transduction of its genome, making it the first satellite to have this requirement. ICP1 isolates that escaped TcaP-mediated remodeling acquired substitutions in the coat protein, suggesting an interaction between these two proteins. With a procapsid-like particle (PLP) assembly platform in , we demonstrated that TcaP is a bona fide scaffold that regulates the assembly of small capsids. Further, we studied the structure of PLE PLPs using cryogenic electron microscopy and found that TcaP is an external scaffold that is functionally and somewhat structurally similar to the external scaffold, Sid, encoded by the unrelated satellite P4 (Kizziah et al., 2020). Finally, we showed that TcaP is largely conserved across PLEs. Together, these data support a model in which TcaP directs the assembly of small capsids comprised of ICP1 coat proteins, which inhibits the complete packaging of the ICP1 genome and permits more efficient packaging of replicated PLE genomes.
履歴
登録2023年2月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年1月17日-
マップ公開2024年1月17日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29675.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29675.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.33 Å/pix.
x 600 pix.
= 796.8 Å		1.33 Å/pix.
x 600 pix.
= 796.8 Å		1.33 Å/pix.
x 600 pix.
= 796.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.328 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.28
最小 - 最大-1.0406 - 2.2134502
平均 (標準偏差)0.0015282676 (±0.07740508)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-299-299-299
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 796.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_29675_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_29675_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_29675_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PLE Procapsid

全体名称: PLE Procapsid
要素
  • 複合体: PLE Procapsid
    • タンパク質・ペプチド: major head protein
    • タンパク質・ペプチド: Serine protease

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超分子 #1: PLE Procapsid

超分子名称: PLE Procapsid / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: El Tor

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分子 #1: major head protein

分子名称: major head protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio phage ICP1_2011_A (ファージ)
分子量理論値: 38.428023 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MARMGDFGVV DYTSLMALAP RSKNFLELLG VFSESNTRYI DSRYAEFERE EKGVTKMNAM ARGGSRKYIG SEKARKEIIE VPFAPLDGV TVASEVEAFR QYGTESQTAS VEALVQRKIE HIQRSHGIYI RDCQYTALLK DKILAEDEDG NEITALAKNF S TLWGVSRK ...文字列:
MARMGDFGVV DYTSLMALAP RSKNFLELLG VFSESNTRYI DSRYAEFERE EKGVTKMNAM ARGGSRKYIG SEKARKEIIE VPFAPLDGV TVASEVEAFR QYGTESQTAS VEALVQRKIE HIQRSHGIYI RDCQYTALLK DKILAEDEDG NEITALAKNF S TLWGVSRK TGAINTTTAV NPFSVLATKR QEIIDSMGEN NGFTSMVVLC TTRDFNAIVD HPDVRAAYEG RDGGAEYLTR RL GDAVDFQ VFTHKGVTLV EDTSGKLTDG SAYMFPLGVQ DMFQAVYAPA DSTDHVNTIS QGSYLFLNAG ENWRRDVIES EVS YACMVT RSELICDLTI TVAHHHHHH

UniProtKB: Putative major head protein

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分子 #2: Serine protease

分子名称: Serine protease / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: El Tor
分子量理論値: 33.231152 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MTTITTTTNN TFDLANVIAE YKAGFEQYKA DNKQYNADAY RRKIESINSD AALTNGAFNQ FAYGSQMFEG KTLQEIAESL KTMQVKDSS REDENGLIFP HVTLQLVSPT TPAQYYGLIA EAVKLGFEVC PDWRLHVGTG RNFPACRLVR QAEWYKPHNE K LMAERIAE ...文字列:
MTTITTTTNN TFDLANVIAE YKAGFEQYKA DNKQYNADAY RRKIESINSD AALTNGAFNQ FAYGSQMFEG KTLQEIAESL KTMQVKDSS REDENGLIFP HVTLQLVSPT TPAQYYGLIA EAVKLGFEVC PDWRLHVGTG RNFPACRLVR QAEWYKPHNE K LMAERIAE AEKQEAERLK AEYFNEHRVQ AYVEQAQRKF MATQAQQAAI SLSAAISREL YASSGLSDDD LAVVAQSDVW AF NTLAPQL QEKDPNVISA ALTGAGFVKG KHKLSDGKQA TLWVKDGADV TALTLESKYI Q

UniProtKB: Phage protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC4H11NO3-HCltris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochloride
100.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMMgSO4magnesium sulfate
1.0 mMCaCl2calcium chloride

詳細: 50 mM Tris-HCl, pH 7.4, 100 mM NaCl, 10 mM MgSO4, 1 mM CaCl2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 36.41 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

5730

最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 379643
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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