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万見
- EMDB-29646: Acto-HMM complex in ADP-state. Chicken smooth muscle HMM and chic... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29646
タイトルActo-HMM complex in ADP-state. Chicken smooth muscle HMM and chicken pectoralis actin
マップデータTwo-headed attachment - Post-classification - filtered map
試料
  • 複合体: Acto-HMM complex - chicken smooth muscle heavy meromyosin in complex with chicken pectoralis muscle actin filament
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-11
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light polypeptide 6
キーワードActin / Myosin / Smooth muscle / Cryo-EM / Cryo-ET / Heavy meromyosin / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / elastic fiber assembly / myofibril assembly / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin light chain binding / myosin II binding / Striated Muscle Contraction / muscle myosin complex ...RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / elastic fiber assembly / myofibril assembly / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin light chain binding / myosin II binding / Striated Muscle Contraction / muscle myosin complex / actomyosin / myosin filament / actomyosin structure organization / myosin complex / myosin II complex / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / myofibril / cytoskeletal motor activity / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / smooth muscle contraction / stress fiber / skeletal muscle fiber development / actin filament / ADP binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / actin filament binding / actin cytoskeleton / actin binding / hydrolase activity / calmodulin binding / calcium ion binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site ...: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / : / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-11 / Myosin light polypeptide 6 / Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform / Myosin-11 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Hojjatian A / Liu J / Taylor DW / Daneshparvar N / Trybus KM / Taylor KA
資金援助 米国, 9件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R01 AR47421 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)r01 gm30598 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM139616 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM136288 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR11357 米国
National Science Foundation (NSF, United States)BIR-9512954 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10 OD018142 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)S10 RR025080 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24 GM116788 米国
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2023
タイトル: Double-headed binding of myosin II to F-actin shows the effect of strain on head structure.
著者: Alimohammad Hojjatian / Dianne W Taylor / Nadia Daneshparvar / Patricia M Fagnant / Kathleen M Trybus / Kenneth A Taylor /
要旨: Force production in muscle is achieved through the interaction of myosin and actin. Strong binding states in active muscle are associated with Mg·ADP bound to the active site; release of Mg·ADP ...Force production in muscle is achieved through the interaction of myosin and actin. Strong binding states in active muscle are associated with Mg·ADP bound to the active site; release of Mg·ADP allows rebinding of ATP and dissociation from actin. Thus, Mg·ADP binding is positioned for adaptation as a force sensor. Mechanical loads on the lever arm can affect the ability of myosin to release Mg·ADP but exactly how this is done is poorly defined. Here we use F-actin decorated with double-headed smooth muscle myosin fragments in the presence of Mg·ADP to visualize the effect of internally supplied tension on the paired lever arms using cryoEM. The interaction of the paired heads with two adjacent actin subunits is predicted to place one lever arm under positive and the other under negative strain. The converter domain is believed to be the most flexible domain within myosin head. Our results, instead, point to the segment of heavy chain between the essential and regulatory light chains as the location of the largest structural change. Moreover, our results suggest no large changes in the myosin coiled coil tail as the locus of strain relief when both heads bind F-actin. The method would be adaptable to double-headed members of the myosin family. We anticipate that the study of actin-myosin interaction using double-headed fragments enables visualization of domains that are typically noisy in decoration with single-headed fragments.
履歴
登録2023年1月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月30日-
マップ公開2023年8月30日-
更新2023年8月30日-
現状2023年8月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_29646.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29646.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 35.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Two-headed attachment - Post-classification - filtered map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.56 Å/pix.
x 210 pix.
= 537.6 Å		2.56 Å/pix.
x 210 pix.
= 537.6 Å		2.56 Å/pix.
x 210 pix.
= 537.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.56 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0472
最小 - 最大-0.12679195 - 0.26061592
平均 (標準偏差)0.000246139 (±0.026049202)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ210210210
Spacing210210210
セルA=B=C: 537.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Acto-HMM - Pre-classification - filtered map

ファイルemd_29646_additional_1.map
注釈Acto-HMM - Pre-classification - filtered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Two-headed attachment - Post-classification - unfiltered half map 1

ファイルemd_29646_half_map_1.map
注釈Two-headed attachment - Post-classification - unfiltered half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Two-headed attachment - Post-classification - unfiltered half map 2

ファイルemd_29646_half_map_2.map
注釈Two-headed attachment - Post-classification - unfiltered half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Acto-HMM complex - chicken smooth muscle heavy meromyosin in comp...

全体名称: Acto-HMM complex - chicken smooth muscle heavy meromyosin in complex with chicken pectoralis muscle actin filament
要素
  • 複合体: Acto-HMM complex - chicken smooth muscle heavy meromyosin in complex with chicken pectoralis muscle actin filament
    • タンパク質・ペプチド: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-11
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • タンパク質・ペプチド: Myosin light polypeptide 6

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超分子 #1: Acto-HMM complex - chicken smooth muscle heavy meromyosin in comp...

超分子名称: Acto-HMM complex - chicken smooth muscle heavy meromyosin in complex with chicken pectoralis muscle actin filament
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

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分子 #1: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform

分子名称: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 16.583412 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列:
FDQSQIQEFK EAFNMIDQNR DGFIDKEDLH DMLASMGKNP TDEYLEGMMS EAPGPINFTM FLTMFGEKLN GTDPEDVIRN AFACFDEEA SGFIHEDHLR ELLTTMGDRF TDEEVDEMYR EAPIDKKGNF NYVEFTRILK HGAK

UniProtKB: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform

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分子 #2: Myosin-11

分子名称: Myosin-11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 97.534883 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列: SQKPLSDDEK FLFVDKNFVN NPLAQADWSA KKLVWVPSEK HGFEAASIKE EKGDEVTVEL QENGKKVTLS KDDIQKMNPP KFSKVEDMA ELTCLNEASV LHNLRERYFS GLIYTYSGLF CVVINPYKQL PIYSEKIIDM YKGKKRHEMP PHIYAIADTA Y RSMLQDRE ...文字列:
SQKPLSDDEK FLFVDKNFVN NPLAQADWSA KKLVWVPSEK HGFEAASIKE EKGDEVTVEL QENGKKVTLS KDDIQKMNPP KFSKVEDMA ELTCLNEASV LHNLRERYFS GLIYTYSGLF CVVINPYKQL PIYSEKIIDM YKGKKRHEMP PHIYAIADTA Y RSMLQDRE DQSILCTGES GAGKTENTKK VIQYLAVVAS SHKGKKDTSI TQGPSFSYGE LEKQLLQANP ILEAFGNAKT VK NDNSSRF GKFIRINFDV TGYIVGANIE TYLLEKSRAI RQAKDERTFH IFYYLIAGAS EQMRNDLLLE GFNNYTFLSN GHV PIPAQQ DDEMFQETLE AMTIMGFTEE EQTSILRVVS SVLQLGNIVF KKERNTDQAS MPDNTAAQKV CHLMGINVTD FTRS ILTPR IKVGRDVVQK AQTKEQADFA IEALAKAKFE RLFRWILTRV NKALDKTKRQ GASFLGILDI AGFEIFEINS FEQLC INYT NEKLQQLFNH TMFILEQEEY QREGIEWNFI DFGLDLQPCI ELIERPTNPP GVLALLDEEC WFPKATDTSF VEKLIQ EQG NHAKFQKSKQ LKDKTEFCIL HYAGKVTYNA SAWLTKNMDP LNDNVTSLLN QSSDKFVADL WKDVDRIVGL DQMAKMT ES SLPSASKTKK GMFRTVGQLY KEQLTKLMTT LRNTNPNFVR CIIPNHEKRA GKLDAHLVLE QLRCNGVLEG IRICRQGF P NRIVFQEFRQ RYEILAANAI PKGFMDGKQA CILMIKALEL DPNLYRIGQS KIFFRTGVLA HLEEERDLKI TDVIIAFQA QCRGYLARKA FAKRQQQLTA MKVIQRNCAA YLKLRNWQWW RLFTKVKPLL

UniProtKB: Myosin-11

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分子 #3: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 41.862613 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

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分子 #4: Myosin light polypeptide 6

分子名称: Myosin light polypeptide 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
分子量理論値: 16.639715 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)
配列文字列:
FSEEQTAEFK EAFQLFDRTG DGKILYSQCG DVMRALGQNP TNAEVMKVLG NPKSDEMNLK TLNFEQFLPM MQTIAKNKDQ GCFEDYVEG LRVFDKEGNG TVMGAEIRHV LVTLGEKMTE EEVEQLVAGH EDSNGCINYE ELVRMVLSG

UniProtKB: Myosin light polypeptide 6

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-64 (8k x 8k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 29.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 20.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 17394
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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