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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-29642 | |||||||||
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タイトル | YES Complex - E. coli MraY, Protein E ID21, E. coli SlyD | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | inhibitor / antibiotic / chaperone / membrane / bacteriophage / TRANSFERASE-ISOMERASE complex | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 suppression by virus of host peptidoglycan biosynthetic process / viral release via suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamyl-meso-2,6-diaminopimelyl-D-alanyl-D-alanine:undecaprenyl-phosphate transferase activity / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase activity / cell wall macromolecule biosynthetic process / enzyme inhibitor activity / peptidoglycan biosynthetic process / viral release from host cell by cytolysis / peptidylprolyl isomerase ...suppression by virus of host peptidoglycan biosynthetic process / viral release via suppression of host peptidoglycan biosynthetic process / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanyl-D-glutamyl-meso-2,6-diaminopimelyl-D-alanyl-D-alanine:undecaprenyl-phosphate transferase activity / phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase activity / cell wall macromolecule biosynthetic process / enzyme inhibitor activity / peptidoglycan biosynthetic process / viral release from host cell by cytolysis / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / cell wall organization / protein folding / regulation of cell shape / killing of cells of another organism / cell division / host cell plasma membrane / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia phage phiX174 (ファージ) / Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Orta AK / Clemons WM / Li YE | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Science / 年: 2023 タイトル: The mechanism of the phage-encoded protein antibiotic from ΦX174. 著者: Anna K Orta / Nadia Riera / Yancheng E Li / Shiho Tanaka / Hyun Gi Yun / Lada Klaic / William M Clemons / 要旨: The historically important phage ΦX174 kills its host bacteria by encoding a 91-residue protein antibiotic called protein E. Using single-particle electron cryo-microscopy, we demonstrate that ...The historically important phage ΦX174 kills its host bacteria by encoding a 91-residue protein antibiotic called protein E. Using single-particle electron cryo-microscopy, we demonstrate that protein E bridges two bacterial proteins to form the transmembrane YES complex [MraY, protein E, sensitivity to lysis D (SlyD)]. Protein E inhibits peptidoglycan biosynthesis by obstructing the MraY active site leading to loss of lipid I production. We experimentally validate this result for two different viral species, providing a clear model for bacterial lysis and unifying previous experimental data. Additionally, we characterize the MraY structure-revealing features of this essential enzyme-and the structure of the chaperone SlyD bound to a protein. Our structures provide insights into the mechanism of phage-mediated lysis and for structure-based design of phage therapeutics. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_29642.map.gz | 55.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-29642-v30.xml emd-29642.xml | 23.4 KB 23.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_29642_fsc.xml | 11.7 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_29642.png | 95.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-29642.cif.gz | 6.7 KB | ||
その他 | emd_29642_half_map_1.map.gz emd_29642_half_map_2.map.gz | 59.1 MB 59.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29642 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-29642 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_29642_validation.pdf.gz | 808.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_29642_full_validation.pdf.gz | 807.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_29642_validation.xml.gz | 16 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_29642_validation.cif.gz | 21 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-29642 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-29642 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8g02MC 8g01C C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_29642.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.832 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_29642_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: CryoEM map of the YES complex (phix174)
ファイル | emd_29642_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | CryoEM map of the YES complex (phix174) | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : YES complex
全体 | 名称: YES complex |
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要素 |
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-超分子 #1: YES complex
超分子 | 名称: YES complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Hexameric complex of E. coli MraY dimer bound to two molecules of Protein E (phix174), stabilized by E. coli SlyD |
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分子量 | 理論値: 140.32 KDa |
-超分子 #2: Lysis Protein E
超分子 | 名称: Lysis Protein E / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 / 詳細: Protein E from PhiX174 phage |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia phage phiX174 (ファージ) |
分子量 | 理論値: 11.52476 KDa |
-超分子 #3: Dimeric structure of MraY
超分子 | 名称: Dimeric structure of MraY / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 39.88 KDa |
-超分子 #4: SlyD
超分子 | 名称: SlyD / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3 / 詳細: E. coli SlyD truncated at residue 154 |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 20.86 KDa |
-分子 #1: Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase
分子 | 名称: Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 39.909539 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
配列 | 文字列: MLVWLAEHLV KYYSGFNVFS YLTFRAIVSL LTALFISLWM GPRMIAHLQK LSFGQVVRND GPESHFSKRG TPTMGGIMIL TAIVISVLL WAYPSNPYVW CVLVVLVGYG VIGFVDDYRK VVRKDTKGLI ARWKYFWMSV IALGVAFALY LAGKDTPATQ L VVPFFKDV ...文字列: MLVWLAEHLV KYYSGFNVFS YLTFRAIVSL LTALFISLWM GPRMIAHLQK LSFGQVVRND GPESHFSKRG TPTMGGIMIL TAIVISVLL WAYPSNPYVW CVLVVLVGYG VIGFVDDYRK VVRKDTKGLI ARWKYFWMSV IALGVAFALY LAGKDTPATQ L VVPFFKDV MPQLGLFYIL LAYFVIVGTG NAVNLTDGLD GLAIMPTVFV AGGFALVAWA TGNMNFASYL HIPYLRHAGE LV IVCTAIV GAGLGFLWFN TYPAQVFMGD VGSLALGGAL GIIAVLLRQE FLLVIMGGVF VVETLSVILQ VGSFKLRGQR IFR MAPIHH HYELKGWPEP RVIVRFWIIS LMLVLIGLAT LKVR UniProtKB: Phospho-N-acetylmuramoyl-pentapeptide-transferase |
-分子 #2: Lysis protein E
分子 | 名称: Lysis protein E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia phage phiX174 (ファージ) |
分子量 | 理論値: 11.545908 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
配列 | 文字列: MGVRWTLWDT LAFLLLLSLL LPSLLIMFIP STFKRPVSSW KARNLRKTLL MASSVRLKPL NCSRLPCVYA QETLTFLLTQ KKTCVKNYV RKEHHHHHH UniProtKB: Lysis protein E |
-分子 #3: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase
分子 | 名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 16.659486 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
配列 | 文字列: MKVAKDLVVS LAYQVRTEDG VLVDESPVSA PLDYLHGHGS LISGLETALE GHEVGDKFDV AVGANDAYGQ YDENLVQRVP KDVFMGVDE LQVGMRFLAE TDQGPVPVEI TAVEDDHVVV DGNHMLAGQN LKFNVEVVAI REATEEELAH GHVHG UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 5 mg/mL | ||||||||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
詳細: Supplemented with 2mM E. coli lipid extract | ||||||||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY | ||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10798 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |