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- EMDB-29440: SETX-Sen1N domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-29440
タイトルSETX-Sen1N domain
マップデータSETX-Sen1N domain main map
試料
  • 複合体: Chaemtomium thermophilum SETX (Sen1N domain)
    • タンパク質・ペプチド: SETX
キーワードHelicase / TRANSCRIPTION / DNA repair / RNA-DNA hybrid
生物種Chaetomium thermophilum (菌類) / Thermochaetoides thermophila (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.49 Å
データ登録者Williams RS / Appel CD
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES102765 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2023
タイトル: Sen1 architecture: RNA-DNA hybrid resolution, autoregulation, and insights into SETX inactivation in AOA2.
著者: C Denise Appel / Oya Bermek / Venkata P Dandey / Makayla Wood / Elizabeth Viverette / Jason G Williams / Jonathan Bouvette / Amanda A Riccio / Juno M Krahn / Mario J Borgnia / R Scott Williams /
要旨: The senataxin (SETX, Sen1 in yeasts) RNA-DNA hybrid resolving helicase regulates multiple nuclear transactions, including DNA replication, transcription, and DNA repair, but the molecular basis for ...The senataxin (SETX, Sen1 in yeasts) RNA-DNA hybrid resolving helicase regulates multiple nuclear transactions, including DNA replication, transcription, and DNA repair, but the molecular basis for Sen1 activities is ill defined. Here, Sen1 cryoelectron microscopy (cryo-EM) reconstructions reveal an elongated inchworm-like architecture. Sen1 is composed of an amino terminal helical repeat Sen1 N-terminal (Sen1N) regulatory domain that is flexibly linked to its C-terminal SF1B helicase motor core (Sen1) via an intrinsically disordered tether. In an autoinhibited state, the Sen1 domain regulates substrate engagement by promoting occlusion of the RNA substrate-binding cleft. The X-ray structure of an activated Sen1 engaging single-stranded RNA and ADP-SO shows that the enzyme encircles RNA and implicates a single-nucleotide power stroke in the Sen1 RNA translocation mechanism. Together, our data unveil dynamic protein-protein and protein-RNA interfaces underpinning helicase regulation and inactivation of human SETX activity by RNA-binding-deficient mutants in ataxia with oculomotor apraxia 2 neurodegenerative disease.
履歴
登録2023年1月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年10月25日-
マップ公開2023年10月25日-
更新2023年11月1日-
現状2023年11月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_29440.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈SETX-Sen1N domain main map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 340.48 Å
1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 340.48 Å
1.06 Å/pix.
x 320 pix.
= 340.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.064 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.18
最小 - 最大-0.24911405 - 0.6176358
平均 (標準偏差)0.000100737896 (±0.011812844)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 340.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: SETX-Sen1N domain half map B

ファイルemd_29440_half_map_1.map
注釈SETX-Sen1N domain half map B
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: SETX-Sen1N domain half map A

ファイルemd_29440_half_map_2.map
注釈SETX-Sen1N domain half map A
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Chaemtomium thermophilum SETX (Sen1N domain)

全体名称: Chaemtomium thermophilum SETX (Sen1N domain)
要素
  • 複合体: Chaemtomium thermophilum SETX (Sen1N domain)
    • タンパク質・ペプチド: SETX

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超分子 #1: Chaemtomium thermophilum SETX (Sen1N domain)

超分子名称: Chaemtomium thermophilum SETX (Sen1N domain) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (菌類)

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分子 #1: SETX

分子名称: SETX / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila (菌類)
配列文字列: MENNDLYQAA IGWYRAFED C PPELHLCC PK VDDDDYA TYD EPDVVD DSGV PVEEK KRRIS AYEE RFQNVY NLS ILLGLGK EV AGPWLDEW T RAVDSLLKK CDTCVRNWHR NRDPYLKAL H LSPEQVTY LQ SKLDEFD RQR ITEGLQ RAKA ILEQY ...文字列:
MENNDLYQAA IGWYRAFED C PPELHLCC PK VDDDDYA TYD EPDVVD DSGV PVEEK KRRIS AYEE RFQNVY NLS ILLGLGK EV AGPWLDEW T RAVDSLLKK CDTCVRNWHR NRDPYLKAL H LSPEQVTY LQ SKLDEFD RQR ITEGLQ RAKA ILEQY GPMST VKLV DHDMSA VLA LYEALCS LP YLARPEHQ P LFDFVFENT QRKKPLRMQG GIIPSMTLF L FDESPVRR RF AETAWEN RQP GSITAQ EWDW AISGR LADQI VSLS FNRLQT LPP GQKILRF WS GFLFILHA L SEKQIINSL RAMEVSPSIY FLALEHLGT N SDEALAMV LR ALQELME KSS KAFWQA LEQV PPNQL VEEIF KSAA FRPLLN KSL RPELLVT EG DSQVPALA A WMRALVRSL PSTSWSDLCE TSLRHLFET F RSDQAVDQ SG RATCTLA GLV TLQQCL DGFL QQDSI DTGTG LIMV NQLLNR VVN YSEIIIR AA SLKPGDIY N VGISKAAMA IIHSALALDA KATEVEWAA L IAEKPVQD AV NRDSGAL WET FLEMLW AGQL GHFEL AKAML MATL RLRSIE QFI PKRKEQL KR ELDKFNKR Y QQQTTAIGK MLNRLTDFEP EVLDKLCSD P RGQTIHPI VS SLIHGED AIR EAGFQL LKAI TSESQ PSDAV GRML EVYFTP FLN AFSQAVD KL TATKDANS P WSHMIPILK CSDFVLTGLC DPSSGQLRR K VLTTEEHA AV KRWWECV WQA VDHSFR MMRI WHIKI DKKVM EDFC RDVMEL GNK LLAQDGV MA SSLAQESG E DAISKAMRE VLDPPRKCSY SLADMLQLR D KYLVMGII ET IKKLLSR LQE NEMnlp qrtr ghlds mlkkt kqrd grmdyl tkt nltdvqr ie llkalged a vieeqfmgt kpgdreakek eralkqskl d fskagisy sg dinehla qit pnfeky hkss lletl kkeep akpk apakls qqa ilanqqq ik eararera e karrdaeai akakalragk tipgegsgl q siagvrgk dh apvvkde imv gsssed egdd ddddd vinra ktks kkiwde aer rrlELEA EK LRGPVKKM K ILRSAKDMR ARLIPPMDVL HQAILEWDI F HEGNDPPN GY RCGNVSD TYP DPYSYK QTFF PLLIN EAWRS FVTA KDETTS KPF GIKVLSR MT VDKFMEVT A AVPAQISKD RGLTEGDIVI ISKGEDPLN Q PQELHCLS RI WKTTYKK DTV EVVYRL NAKG NQILP ALTPG SEFQ VVKITN MTT IEREYAA LE SLQYYDLM D EILKAQPSP MLTFGDEAIK AVMDNYQLN P GQARAILN AK ENDGFTL IQG PPGTGK TKTI VAMVG CLLTG VLKS SNTGav qis rpgagpt ng tapskklL V CAPSNAAVD ELVLRLKAGV KTMNGTFHK I EVLRLGRS DV INAAVKD VTL Delvka rmda elskn sspse rdql hkeage ika klaeiRP QL DAARLSDD R ASAMKLQRE FDELKRRQAH IGAKIDADK A SGNTYARE TE IKRRQIQ QEI LDKAQV LCAT LSGSG HEMFK NLNV EFETVI IDE AAQCVEL SA LIPLKYGC N KCILVGDPK QLPPTVLSQS AAKYGYDQS L FVRMQKNH PK DVHLLDM QYR MHPEIS RFPS KEFYE GLLQD GADM ARLRLQ PWH QSVLLGP YR FFDVKGSQ E RGPKNQSLV NEEEVKVAMQ LYMRFRSDY R DIDLTGKI GI ITPYKAQ LQR LRQKFV ERYG ESITE QIEFN TTDA FQGREC EII IFSCVRA SP TGGIGFMT D IRRMNVGLT RARSSLWILG DSRALVQGE F WAKLIEDA KQ RDRYTNG NIM ALLSQP GPRV SLESl akqys vpva pvarsk edv emhdtpr ts esippamp y rgsgiggln ergeattptt rggelpiiq s tdgsagkk rp rdaneen rpa fdpaka ssaf wftqt tgigi gidr sfcdgs fga gssnpsa ss atatpsss g tf

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.9
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.7 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 74760
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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