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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-28955 | |||||||||
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タイトル | Asymmetric structure of cleaved HIV-1 AE2 envelope glycoprotein trimer in styrene-maleic acid lipid nanoparticles (AE2.2) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | HIV-1 / envelope glycoprotein / VIRAL PROTEIN | |||||||||
生物種 | Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang K / Zhang S / Sodroski J / Mao Y | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023 タイトル: Asymmetric conformations of cleaved HIV-1 envelope glycoprotein trimers in styrene-maleic acid lipid nanoparticles. 著者: Kunyu Wang / Shijian Zhang / Eden P Go / Haitao Ding / Wei Li Wang / Hanh T Nguyen / John C Kappes / Heather Desaire / Joseph Sodroski / Youdong Mao / 要旨: During virus entry, the pretriggered human immunodeficiency virus (HIV-1) envelope glycoprotein (Env) trimer initially transits into a default intermediate state (DIS) that remains structurally ...During virus entry, the pretriggered human immunodeficiency virus (HIV-1) envelope glycoprotein (Env) trimer initially transits into a default intermediate state (DIS) that remains structurally uncharacterized. Here, we present cryo-EM structures at near-atomic resolution of two cleaved full-length HIV-1 Env trimers purified from cell membranes in styrene-maleic acid lipid nanoparticles without antibodies or receptors. The cleaved Env trimers exhibited tighter subunit packing than uncleaved trimers. Cleaved and uncleaved Env trimers assumed remarkably consistent yet distinct asymmetric conformations, with one smaller and two larger opening angles. Breaking conformational symmetry is allosterically coupled with dynamic helical transformations of the gp41 N-terminal heptad repeat (HR1) regions in two protomers and with trimer tilting in the membrane. The broken symmetry of the DIS potentially assists Env binding to two CD4 receptors-while resisting antibody binding-and promotes extension of the gp41 HR1 helical coiled-coil, which relocates the fusion peptide closer to the target cell membrane. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_28955.map.gz | 14.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-28955-v30.xml emd-28955.xml | 13.5 KB 13.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_28955.png | 107.2 KB | ||
その他 | emd_28955_half_map_1.map.gz emd_28955_half_map_2.map.gz | 11.8 MB 11.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28955 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28955 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_28955_validation.pdf.gz | 845.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_28955_full_validation.pdf.gz | 845.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_28955_validation.xml.gz | 9.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_28955_validation.cif.gz | 11 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28955 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28955 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_28955.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.65 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_28955_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_28955_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : HIV-1 Env AE2.2
全体 | 名称: HIV-1 Env AE2.2 |
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要素 |
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-超分子 #1: HIV-1 Env AE2.2
超分子 | 名称: HIV-1 Env AE2.2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) |
-分子 #1: HIV-1 Envelop Glycoprotein
分子 | 名称: HIV-1 Envelop Glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス) |
配列 | 文字列: MRVKEKYQHL WRWGWRWGTM LLGMLMICSA TEKLWVTVYY GVPVWKEATT TLFCASDAKA YDTEVHNVWA THACVPTDPN PQEVVLENVT ENFNMWKNNM VEQMHEDIIS LWDESLKPCV KLTPLCVTLN CTDLRNVTNI NNSSEGMRGE IKNCSFNITT SIKDKVKKDY ...文字列: MRVKEKYQHL WRWGWRWGTM LLGMLMICSA TEKLWVTVYY GVPVWKEATT TLFCASDAKA YDTEVHNVWA THACVPTDPN PQEVVLENVT ENFNMWKNNM VEQMHEDIIS LWDESLKPCV KLTPLCVTLN CTDLRNVTNI NNSSEGMRGE IKNCSFNITT SIKDKVKKDY ALFYKLDVVP IDNDNTSYRL INCNTSTITQ ACPKVSFEPI PIHYCTPAGF AILKCKDKKF NGTGPCKNVS TVQCTHGIKP VVSTQLLLNG SLAEEEVVIR SSNFTDNAKN IIVQLKESVE INCTRPNNNT RKSIHIGPGK AFYTTGDIIG DIRQAHCNIS RTKWNNTLNQ IATKLKEQFG NNKTIVFNQS SGGDPEIVMH SFNCGGEFFY CNSTQLFNST WNFNGTWNLT QSNGTEGNDT ITLPCKIKQI INMWQEVGKA MYAPPIRGQI RCSSNITGLI LTRDGGNNHN NDTETFRPGG GDMRDNWRSE LYKYKVVKIE PLGVAPTKAK RRVVQREKRA VGTIGAMFLG FLGAAGSTMG AASITLTVQA RLLLSGIVQQ QNNLLKAIEA QQHLLKLTVW GIKQLQARVL TVERYLRDQQ LLGIWGCSGK LICTTAVPWN ASWSNKTLDM IWNNMTWMEW EKEIDNYTGL IYTLIEESQN QQEKNEKELL |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 57.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 21068 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |