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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-28879 | |||||||||
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タイトル | E. coli cytochrome bo3 ubiquinol oxidase dimer | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | heme-copper oxidase / proton translocation / E. coli aerobic respiratory chain / membrane protein / PROTON TRANSPORT | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 oxidoreduction-driven active transmembrane transporter activity / cytochrome o ubiquinol oxidase complex / ubiquinol oxidase (H+-transporting) / cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity / aerobic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / cytochrome-c oxidase activity / ubiquinone binding / proton transmembrane transporter activity / electron transport coupled proton transport ...oxidoreduction-driven active transmembrane transporter activity / cytochrome o ubiquinol oxidase complex / ubiquinol oxidase (H+-transporting) / cytochrome bo3 ubiquinol oxidase activity / aerobic electron transport chain / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / cytochrome-c oxidase activity / ubiquinone binding / proton transmembrane transporter activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / : / aerobic respiration / respiratory electron transport chain / electron transfer activity / copper ion binding / heme binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.46 Å | |||||||||
データ登録者 | Guo Y / Karimullina E / Borek D / Savchenko A | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Protein Sci / 年: 2023 タイトル: Monomer and dimer structures of cytochrome bo ubiquinol oxidase from Escherichia coli. 著者: Yirui Guo / Elina Karimullina / Tabitha Emde / Zbyszek Otwinowski / Dominika Borek / Alexei Savchenko / 要旨: The Escherichia coli cytochrome bo ubiquinol oxidase is a four-subunit heme-copper oxidase that serves as a proton pump in the E. coli aerobic respiratory chain. Despite many mechanistic studies, it ...The Escherichia coli cytochrome bo ubiquinol oxidase is a four-subunit heme-copper oxidase that serves as a proton pump in the E. coli aerobic respiratory chain. Despite many mechanistic studies, it is unclear whether this ubiquinol oxidase functions as a monomer, or as a dimer in a manner similar to its eukaryotic counterparts-the mitochondrial electron transport complexes. In this study, we determined the monomeric and dimeric structures of the E. coli cytochrome bo ubiquinol oxidase reconstituted in amphipol by cryogenic electron microscopy single particle reconstruction (cryo-EM SPR) to a resolution of 3.15 and 3.46 Å, respectively. We have discovered that the protein can form a dimer with C2 symmetry, with the dimerization interface maintained by interactions between the subunit II of one monomer and the subunit IV of the other monomer. Moreover, the dimerization does not induce significant structural changes in the monomers, except the movement of a loop in subunit IV (residues 67-74). | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_28879.map.gz | 121.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-28879-v30.xml emd-28879.xml | 19 KB 19 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_28879.png | 82.5 KB | ||
Filedesc metadata | emd-28879.cif.gz | 6.3 KB | ||
その他 | emd_28879_half_map_1.map.gz emd_28879_half_map_2.map.gz | 226.6 MB 226.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28879 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-28879 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_28879_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_28879_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | emd_28879_validation.xml.gz | 15.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_28879_validation.cif.gz | 17.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28879 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-28879 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 8f6cMC 8f68C C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_28879.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.834 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_28879_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_28879_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : E. coli Cytochrome bo3 ubiquinol oxidase dimer
全体 | 名称: E. coli Cytochrome bo3 ubiquinol oxidase dimer |
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要素 |
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-超分子 #1: E. coli Cytochrome bo3 ubiquinol oxidase dimer
超分子 | 名称: E. coli Cytochrome bo3 ubiquinol oxidase dimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
-分子 #1: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 1
分子 | 名称: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ubiquinol oxidase (H+-transporting) |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 73.896875 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MFGKLSLDAV PFHEPIVMVT IAGIILGGLA LVGLITYFGK WTYLWKEWLT SVDHKRLGIM YIIVAIVMLL RGFADAIMMR SQQALASAG EAGFLPPHHY DQIFTAHGVI MIFFVAMPFV IGLMNLVVPL QIGARDVAFP FLNNLSFWFT VVGVILVNVS L GVGEFAQT ...文字列: MFGKLSLDAV PFHEPIVMVT IAGIILGGLA LVGLITYFGK WTYLWKEWLT SVDHKRLGIM YIIVAIVMLL RGFADAIMMR SQQALASAG EAGFLPPHHY DQIFTAHGVI MIFFVAMPFV IGLMNLVVPL QIGARDVAFP FLNNLSFWFT VVGVILVNVS L GVGEFAQT GWLAYPPLSG IEYSPGVGVD YWIWSLQLSG IGTTLTGINF FVTILKMRAP GMTMFKMPVF TWASLCANVL II ASFPILT VTVALLTLDR YLGTHFFTND MGGNMMMYIN LIWAWGHPEV YILILPVFGV FSEIAATFSR KRLFGYTSLV WAT VCITVL SFIVWLHHFF TMGAGANVNA FFGITTMIIA IPTGVKIFNW LFTMYQGRIV FHSAMLWTIG FIVTFSVGGM TGVL LAVPG ADFVLHNSLF LIAHFHNVII GGVVFGCFAG MTYWWPKAFG FKLNETWGKR AFWFWIIGFF VAFMPLYALG FMGMT RRLS QQIDPQFHTM LMIAASGAVL IALGILCLVI QMYVSIRDRD QNRDLTGDPW GGRTLEWATS SPPPFYNFAV VPHVHE RDA FWEMKEKGEA YKKPDHYEEI HMPKNSGAGI VIAAFSTIFG FAMIWHIWWL AIVGFAGMII TWIVKSFDED VDYYVPV AE IEKLENQHFD EITKAG UniProtKB: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 1 |
-分子 #2: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 2
分子 | 名称: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 28.839297 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: GCNSALLDPK GQIGLEQRSL ILTAFGLMLI VVIPAILMAV GFAWKYRASN KDAKYSPNWS HSNKVEAVVW TVPILIIIFL AVLTWKTTH ALEPSKPLAH DEKPITIEVV SMDWKWFFIY PEQGIATVNE IAFPANTPVY FKVTSNSVMN SFFIPRLGSQ I YAMAGMQT ...文字列: GCNSALLDPK GQIGLEQRSL ILTAFGLMLI VVIPAILMAV GFAWKYRASN KDAKYSPNWS HSNKVEAVVW TVPILIIIFL AVLTWKTTH ALEPSKPLAH DEKPITIEVV SMDWKWFFIY PEQGIATVNE IAFPANTPVY FKVTSNSVMN SFFIPRLGSQ I YAMAGMQT RLHLIANEPG TYDGISASYS GPGFSGMKFK AIATPDRAAF DQWVAKAKQS PNTMSDMAAF EKLAAPSEYN QV EYFSNVK PDLFADVINK FMA UniProtKB: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 2 |
-分子 #3: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 3
分子 | 名称: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 20.464258 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: AGGTKIFGFW IYLMSDCILF SILFATYAVL VNGTAGGPTG KDIFELPFVL VETFLLLFSS ITYGMAAIAM YKNNKSQVIS WLALTWLFG AGFIGMEIYE FHHLIVNGMG PDRSGFLSAF FALVGTHGLH VTSGLIWMAV LMVQIARRGL TSTNRTRIMC L SLFWHFLD VVWICVFTVV YLMGAM UniProtKB: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 3 |
-分子 #4: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 4
分子 | 名称: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 10.742083 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: SVKTYMTGFI LSIILTVIPF WMVMTGAASP AVILGTILAM AVVQVLVHLV CFLHMNTKSD EGWNMTAFVF TVLIIAILVV GSIWIMWNL NYNMMMH UniProtKB: Cytochrome bo(3) ubiquinol oxidase subunit 4 |
-分子 #5: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE
分子 | 名称: PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: HEM |
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分子量 | 理論値: 616.487 Da |
Chemical component information | ChemComp-HEM: |
-分子 #6: HEME O
分子 | 名称: HEME O / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: HEO |
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分子量 | 理論値: 838.854 Da |
Chemical component information | ChemComp-HEO: |
-分子 #7: COPPER (II) ION
分子 | 名称: COPPER (II) ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: CU |
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分子量 | 理論値: 63.546 Da |
Chemical component information | ChemComp-CU: |
-分子 #8: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine
分子 | 名称: 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 6 / 式: 3PE |
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分子量 | 理論値: 748.065 Da |
Chemical component information | ChemComp-3PE: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 80.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: INSILICO MODEL |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 40700 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |