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万見
- EMDB-2874: Cryo electron microscopy of SNAP-SNARE assembly in 20S particle -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2874
タイトルCryo electron microscopy of SNAP-SNARE assembly in 20S particle
マップデータReconstruction of alpha-SNAP-SNARE assembly in 20S particle
試料
  • 試料: alpha-SNAP-SNARE assembly in 20S particle
  • タンパク質・ペプチド: soluble NSF attachment protein receptor
  • タンパク質・ペプチド: alpha soluble NSF attachment protein
キーワード20S particles / SNARE / alpha-SNAP / membrane fusion
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.35 Å
データ登録者Zhou Q / Huang X / Sun S / Li XM / Wang HW / Sui SF
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2015
タイトル: Cryo-EM structure of SNAP-SNARE assembly in 20S particle.
著者: Qiang Zhou / Xuan Huang / Shan Sun / Xueming Li / Hong-Wei Wang / Sen-Fang Sui /
要旨: N-ethylmaleimide-sensitive factor (NSF) and α soluble NSF attachment proteins (α-SNAPs) work together within a 20S particle to disassemble and recycle the SNAP receptor (SNARE) complex after ...N-ethylmaleimide-sensitive factor (NSF) and α soluble NSF attachment proteins (α-SNAPs) work together within a 20S particle to disassemble and recycle the SNAP receptor (SNARE) complex after intracellular membrane fusion. To understand the disassembly mechanism of the SNARE complex by NSF and α-SNAP, we performed single-particle cryo-electron microscopy analysis of 20S particles and determined the structure of the α-SNAP-SNARE assembly portion at a resolution of 7.35 Å. The structure illustrates that four α-SNAPs wrap around the single left-handed SNARE helical bundle as a right-handed cylindrical assembly within a 20S particle. A conserved hydrophobic patch connecting helices 9 and 10 of each α-SNAP forms a chock protruding into the groove of the SNARE four-helix bundle. Biochemical studies proved that this structural element was critical for SNARE complex disassembly. Our study suggests how four α-SNAPs may coordinate with the NSF to tear the SNARE complex into individual proteins.
履歴
登録2015年1月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年4月1日-
マップ公開2015年5月6日-
更新2015年9月23日-
現状2015年9月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.027
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2874.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2874.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of alpha-SNAP-SNARE assembly in 20S particle
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.027 / ムービー #1: 0.027
最小 - 最大-0.0347008 - 0.07660946
平均 (標準偏差)0.00060082 (±0.0071753)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 168.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z168.960168.960168.960
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0350.0770.001

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添付データ

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セグメンテーションマップ: This is a soft spherical mask.

注釈This is a soft spherical mask.
ファイルemd_2874_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : alpha-SNAP-SNARE assembly in 20S particle

全体名称: alpha-SNAP-SNARE assembly in 20S particle
要素
  • 試料: alpha-SNAP-SNARE assembly in 20S particle
  • タンパク質・ペプチド: soluble NSF attachment protein receptor
  • タンパク質・ペプチド: alpha soluble NSF attachment protein

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超分子 #1000: alpha-SNAP-SNARE assembly in 20S particle

超分子名称: alpha-SNAP-SNARE assembly in 20S particle / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: 20S particle was prepared in nanodisc.
集合状態: One homotetramer of alpha-SNAP binds to one monomer of SNARE complex.
Number unique components: 2
分子量理論値: 200 KDa

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分子 #1: soluble NSF attachment protein receptor

分子名称: soluble NSF attachment protein receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: SNARE / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Norway Rat
分子量理論値: 66 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: alpha soluble NSF attachment protein

分子名称: alpha soluble NSF attachment protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: alpha-SNAP / コピー数: 4 / 集合状態: tetramer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: cattle
分子量理論値: 33 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
グリッド詳細: 400 mesh copper grid with thin carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: Blot for 1 second before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 22,500 times magnification.
日付2014年7月2日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 2349 / 平均電子線量: 46 e/Å2
詳細: Every image is the average of motion-corrected movie frames.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were automatic selected.
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.35 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: relion, 1.3 / 使用した粒子像数: 64710
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1sfc


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D
ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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