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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Mycobacterium phage Bobi | |||||||||
![]() | Sharpened map of ewald sphere corrected postprocess.mrc | |||||||||
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![]() | HK97-fold / T=9 / tailed bacteriophage / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | Phage capsid / Phage capsid family / Major capsid protein![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å | |||||||||
![]() | Podgorski JM / White SJ | |||||||||
資金援助 | 1件
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![]() | ![]() タイトル: A structural dendrogram of the actinobacteriophage major capsid proteins provides important structural insights into the evolution of capsid stability. 著者: Jennifer M Podgorski / Krista Freeman / Sophia Gosselin / Alexis Huet / James F Conway / Mary Bird / John Grecco / Shreya Patel / Deborah Jacobs-Sera / Graham Hatfull / Johann Peter Gogarten ...著者: Jennifer M Podgorski / Krista Freeman / Sophia Gosselin / Alexis Huet / James F Conway / Mary Bird / John Grecco / Shreya Patel / Deborah Jacobs-Sera / Graham Hatfull / Johann Peter Gogarten / Janne Ravantti / Simon J White / ![]() ![]() 要旨: Many double-stranded DNA viruses, including tailed bacteriophages (phages) and herpesviruses, use the HK97-fold in their major capsid protein to make the capsomers of the icosahedral viral capsid. ...Many double-stranded DNA viruses, including tailed bacteriophages (phages) and herpesviruses, use the HK97-fold in their major capsid protein to make the capsomers of the icosahedral viral capsid. After the genome packaging at near-crystalline densities, the capsid is subjected to a major expansion and stabilization step that allows it to withstand environmental stresses and internal high pressure. Several different mechanisms for stabilizing the capsid have been structurally characterized, but how these mechanisms have evolved is still not understood. Using cryo-EM structure determination of 10 capsids, structural comparisons, phylogenetic analyses, and Alphafold predictions, we have constructed a detailed structural dendrogram describing the evolution of capsid structural stability within the actinobacteriophages. We show that the actinobacteriophage major capsid proteins can be classified into 15 groups based upon their HK97-fold. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 1.1 GB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 22 KB 22 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 23.9 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 314.3 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 1.2 GB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.8 KB | ||
その他 | ![]() ![]() ![]() ![]() | 995.1 MB 1.1 GB 997.9 MB 997.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 8ec8MC ![]() 8e16C ![]() 8eb4C ![]() 8ec2C ![]() 8eciC ![]() 8ecjC ![]() 8eckC ![]() 8ecnC ![]() 8ecoC ![]() 8eduC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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注釈 | Sharpened map of ewald sphere corrected postprocess.mrc | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.24 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | ![]() | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Map before CTF Refinement.
ファイル | emd_28015_additional_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Map before CTF Refinement. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-追加マップ: Ewald sphere corrected map.
ファイル | emd_28015_additional_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Ewald sphere corrected map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map of ewald sphere corrected map.
ファイル | emd_28015_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map of ewald sphere corrected map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map of ewald sphere corrected map.
ファイル | emd_28015_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Half map of ewald sphere corrected map. | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Mycobacterium phage Bobi
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Mycobacterium phage Bobi
超分子 | 名称: Mycobacterium phage Bobi / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1340708 / 生物種: Mycobacterium phage Bobi / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 740.0 Å / T番号(三角分割数): 9 |
-分子 #1: Major capsid protein
分子 | 名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 31.611469 KDa |
配列 | 文字列: MADISRSEVA TLIQEAYAND LLASAKKGST VLQAFPTVNM GTKTTHLPVL ATLPGASWVS ESATEPEGVK PTSEATWADR TLVAEEVAV IIPVHENVVD DASTSLLEEI AALGGQAIGK KLDQAVIFGT DKPSSWVSPA LLPAAVAANQ DYTIVPGDAN E DDLIGCIN ...文字列: MADISRSEVA TLIQEAYAND LLASAKKGST VLQAFPTVNM GTKTTHLPVL ATLPGASWVS ESATEPEGVK PTSEATWADR TLVAEEVAV IIPVHENVVD DASTSLLEEI AALGGQAIGK KLDQAVIFGT DKPSSWVSPA LLPAAVAANQ DYTIVPGDAN E DDLIGCIN RASKAVAAAG YMPDTLLASL GFRFDVANLR DANGNPIFRD ESFNGFGTYF NANGAWPVGV AEALVVDSSR VR IGVRQDI TVKFLDQATV GSINLAERDM IALRLKARFA YVLGNGATAV GDNKTPVGAV VPDGS UniProtKB: Major capsid protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 10 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 実像数: 1915 / 平均電子線量: 1.07 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
詳細 | Amino acid sequence built into the map for a single major capsid protein and refined with Phenix. Model then used for rest of asymmetric unit and refined with Phenix. Final step involved using Isolde. |
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精密化 | プロトコル: AB INITIO MODEL |
得られたモデル | ![]() PDB-8ec8: |