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- EMDB-27992: Gordonia phage Ziko -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27992
タイトルGordonia phage Ziko
マップデータSharpened map of ewald sphere corrected postprocess_ewald.
試料
  • ウイルス: Gordonia phage Ziko (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
キーワードHK97-fold / T=9 / tailed bacteriophage / VIRUS
機能・相同性Phage capsid / Phage capsid family / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Gordonia phage Ziko (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Podgorski JM / White SJ
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: A structural dendrogram of the actinobacteriophage major capsid proteins provides important structural insights into the evolution of capsid stability.
著者: Jennifer M Podgorski / Krista Freeman / Sophia Gosselin / Alexis Huet / James F Conway / Mary Bird / John Grecco / Shreya Patel / Deborah Jacobs-Sera / Graham Hatfull / Johann Peter Gogarten ...著者: Jennifer M Podgorski / Krista Freeman / Sophia Gosselin / Alexis Huet / James F Conway / Mary Bird / John Grecco / Shreya Patel / Deborah Jacobs-Sera / Graham Hatfull / Johann Peter Gogarten / Janne Ravantti / Simon J White /
要旨: Many double-stranded DNA viruses, including tailed bacteriophages (phages) and herpesviruses, use the HK97-fold in their major capsid protein to make the capsomers of the icosahedral viral capsid. ...Many double-stranded DNA viruses, including tailed bacteriophages (phages) and herpesviruses, use the HK97-fold in their major capsid protein to make the capsomers of the icosahedral viral capsid. After the genome packaging at near-crystalline densities, the capsid is subjected to a major expansion and stabilization step that allows it to withstand environmental stresses and internal high pressure. Several different mechanisms for stabilizing the capsid have been structurally characterized, but how these mechanisms have evolved is still not understood. Using cryo-EM structure determination of 10 capsids, structural comparisons, phylogenetic analyses, and Alphafold predictions, we have constructed a detailed structural dendrogram describing the evolution of capsid structural stability within the actinobacteriophages. We show that the actinobacteriophage major capsid proteins can be classified into 15 groups based upon their HK97-fold.
履歴
登録2022年8月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年2月1日-
マップ公開2023年2月1日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27992.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27992.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.6 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map of ewald sphere corrected postprocess_ewald.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸X (Sec.)Y (Row.)Z (Col.)
1.28 Å/pix.
x 750 pix.
= 961.92 Å		1.28 Å/pix.
x 750 pix.
= 961.92 Å		1.28 Å/pix.
x 750 pix.
= 961.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.28256 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.0
最小 - 最大-10.892469999999999 - 20.98067
平均 (標準偏差)-0.000000000001559 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ750750750
Spacing750750750
セルA=B=C: 961.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_27992_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Map after CTF Refinement.

ファイルemd_27992_additional_1.map
注釈Map after CTF Refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Map before CTF Refinement.

ファイルemd_27992_additional_2.map
注釈Map before CTF Refinement.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Ewald sphere corrected map of Refine3D After CTFRefine.

ファイルemd_27992_additional_3.map
注釈Ewald sphere corrected map of Refine3D_After_CTFRefine.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of ewald sphere corrected Refine3D After CTFRefine.mrc.

ファイルemd_27992_half_map_1.map
注釈Half map of ewald sphere corrected Refine3D_After_CTFRefine.mrc.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map of ewald sphere corrected Refine3D After CTFRefine.mrc.

ファイルemd_27992_half_map_2.map
注釈Half map of ewald sphere corrected Refine3D_After_CTFRefine.mrc.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Gordonia phage Ziko

全体名称: Gordonia phage Ziko (ファージ)
要素
  • ウイルス: Gordonia phage Ziko (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein

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超分子 #1: Gordonia phage Ziko

超分子名称: Gordonia phage Ziko / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2591193 / 生物種: Gordonia phage Ziko / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Gordonia terrae (バクテリア)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 760.0 Å / T番号(三角分割数): 9

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gordonia phage Ziko (ファージ)
分子量理論値: 34.203129 KDa
配列文字列: MADTNRTDAA ALIQEAYSDV FLDSVSETAK VIGTFPVYNM GTKTTNLPVL STFPHAKWVG ESATAPEGVK PTAKATWANK TLVAEELAV ILPIHENVLA DATEDLLAEL ARMGGASIGR ALDAAVLFGH QKPVTWASKS LFESADDAGQ VVAVGNSNGV E GDDISGSI ...文字列:
MADTNRTDAA ALIQEAYSDV FLDSVSETAK VIGTFPVYNM GTKTTNLPVL STFPHAKWVG ESATAPEGVK PTAKATWANK TLVAEELAV ILPIHENVLA DATEDLLAEL ARMGGASIGR ALDAAVLFGH QKPVTWASKS LFESADDAGQ VVAVGNSNGV E GDDISGSI LQAAEMVADV YDPSHLLGYS GLRYRLANQR DANGQPLFQP YMQGTPGSDG MVHGLNTVFF SGNVDDGSNG DA PVWDRDV ASAIVVDRSR VVIGVRQDIT VKYLDQATVG GINLAERDMV ALRFCGRFAY ALGDNIAQGR VAAENSPVAV ITP YAGS

UniProtKB: Major capsid protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC4H11NO3Tris
10.0 mMMgSO4Magnesium sulfate
68.44 mMNaClSodium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 実像数: 5058 / 平均電子線量: 0.87 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / 詳細: Relion SGD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0) / 使用した粒子像数: 35950
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.0)

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原子モデル構築 1

詳細Amino acid sequence built into the map for a single major capsid protein and refined with Phenix. Model then used for rest of asymmetric unit and refined with Phenix. Final step involved using Isolde.
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-8eb4:
Gordonia phage Ziko

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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