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万見
- EMDB-2752: Structure of the ryanodine receptor at resolution of 8.5 A in par... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2752
タイトルStructure of the ryanodine receptor at resolution of 8.5 A in partially open state
マップデータreconstruction of ryanodine receptor 1 in partially open state
試料
  • 試料: Ryanodine receptor 1 (calcium release channel) from rabbit
  • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1
キーワードcalcium binding / ion channel / muscular contraction / conformational changes.
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / skin development / organelle membrane / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis ...ATP-gated ion channel activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / ossification involved in bone maturation / skin development / organelle membrane / cellular response to caffeine / outflow tract morphogenesis / intracellularly gated calcium channel activity / toxic substance binding / voltage-gated calcium channel activity / smooth endoplasmic reticulum / skeletal muscle fiber development / striated muscle contraction / release of sequestered calcium ion into cytosol / muscle contraction / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to calcium ion / sarcoplasmic reticulum / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / sarcolemma / Z disc / intracellular calcium ion homeostasis / disordered domain specific binding / protein homotetramerization / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / calcium ion binding / ATP binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ryanodine receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.5 Å
データ登録者Efremov RG / Leitner A / Aebersold R / Raunser S
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Architecture and conformational switch mechanism of the ryanodine receptor.
著者: Rouslan G Efremov / Alexander Leitner / Ruedi Aebersold / Stefan Raunser /
要旨: Muscle contraction is initiated by the release of calcium (Ca(2+)) from the sarcoplasmic reticulum into the cytoplasm of myocytes through ryanodine receptors (RyRs). RyRs are homotetrameric channels ...Muscle contraction is initiated by the release of calcium (Ca(2+)) from the sarcoplasmic reticulum into the cytoplasm of myocytes through ryanodine receptors (RyRs). RyRs are homotetrameric channels with a molecular mass of more than 2.2 megadaltons that are regulated by several factors, including ions, small molecules and proteins. Numerous mutations in RyRs have been associated with human diseases. The molecular mechanism underlying the complex regulation of RyRs is poorly understood. Using electron cryomicroscopy, here we determine the architecture of rabbit RyR1 at a resolution of 6.1 Å. We show that the cytoplasmic moiety of RyR1 contains two large α-solenoid domains and several smaller domains, with folds suggestive of participation in protein-protein interactions. The transmembrane domain represents a chimaera of voltage-gated sodium and pH-activated ion channels. We identify the calcium-binding EF-hand domain and show that it functions as a conformational switch allosterically gating the channel.
履歴
登録2014年8月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年9月10日-
マップ公開2014年12月10日-
更新2015年1月14日-
現状2015年1月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4uwe
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2752.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2752.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 41.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈reconstruction of ryanodine receptor 1 in partially open state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.59 Å/pix.
x 224 pix.
= 580.16 Å		2.59 Å/pix.
x 224 pix.
= 580.16 Å		2.59 Å/pix.
x 224 pix.
= 580.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.59 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 1.31 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-8.40281105 - 9.765976909999999
平均 (標準偏差)0.02009332 (±0.32368639)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-112-112-112
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 580.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.592.592.59
M x/y/z224224224
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z580.160580.160580.160
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ442626
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-112-112-112
NC/NR/NS224224224
D min/max/mean-8.4039.7660.020

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添付データ

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セグメンテーションマップ: mask used for calculating FSC curve

注釈mask used for calculating FSC curve
ファイルemd_2752_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ryanodine receptor 1 (calcium release channel) from rabbit

全体名称: Ryanodine receptor 1 (calcium release channel) from rabbit
要素
  • 試料: Ryanodine receptor 1 (calcium release channel) from rabbit
  • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 1

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超分子 #1000: Ryanodine receptor 1 (calcium release channel) from rabbit

超分子名称: Ryanodine receptor 1 (calcium release channel) from rabbit
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: protein was reconstituted in lipid nanodiscs / 集合状態: tetramer / Number unique components: 1
分子量理論値: 2.26 MDa

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分子 #1: Ryanodine receptor 1

分子名称: Ryanodine receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Skeletal muscle calcium release channel / コピー数: 4 / 集合状態: tetramer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 別称: Rabbit / 組織: muscle / Organelle: Sarcoplasmic reticulum / 細胞中の位置: Sarcoplasmic reticulum membrane
分子量理論値: 2.26 MDa
配列UniProtKB: Ryanodine receptor 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 10 mM MOPS, 200 mM NaCl, 10mM CaCl2, 2mM DTT, 0.2% fluorinated octyl-maltoside
グリッド詳細: C-Flat CF-1.2/1.3-4C holey carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3
手法: protein solution was applied on glow discharged grid and blotted for 1.5 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
温度最低: 80 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: in-column omega energy filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 15.0 eV
日付2012年3月12日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
実像数: 1041 / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: Images were collected automatically with EM-TOOLS software
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.0039 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.0009 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: liquid nitorgen cooled / 試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER

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画像解析

詳細Defocus of the micrographs was determined in CTFFIND, particles were picked in SIGNATURE, 3D reconstruction was calculated in SPARX
CTF補正詳細: full correction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C4 (4回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPARX / 使用した粒子像数: 94354
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2uwa

ソフトウェア名称: Chimera
詳細model obtained by rigid body fitting of domains of the structure 2uwa
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4uwe:
Structure of the ryanodine receptor at resolution of 8.5 A in partially open state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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