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万見
- EMDB-27397: Gokushovirus EC6098 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-27397
タイトルGokushovirus EC6098
マップデータCryo-EM reconstruction of the gokushovirus EC6098
試料
  • ウイルス: Escherichia phage EC6098 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Putative DNA binding protein
キーワードCapsid / VIRUS
機能・相同性Microviridae F protein / Microviridae F protein superfamily / Capsid protein (F protein) / Capsid/spike protein, ssDNA virus / T=1 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / Major capsid protein / Putative DNA binding protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage EC6098 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Lee H / Fane BA / Hafenstein SL
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Other private
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM Structure of Gokushovirus ΦEC6098 Reveals a Novel Capsid Architecture for a Single-Scaffolding Protein, Microvirus Assembly System.
著者: Hyunwook Lee / Alexis J Baxter / Carol M Bator / Bentley A Fane / Susan L Hafenstein /
要旨: Ubiquitous and abundant in ecosystems and microbiomes, gokushoviruses constitute a subfamily, distantly related to bacteriophages ΦX174, α3, and G4. A high-resolution cryo-EM structure of ...Ubiquitous and abundant in ecosystems and microbiomes, gokushoviruses constitute a subfamily, distantly related to bacteriophages ΦX174, α3, and G4. A high-resolution cryo-EM structure of gokushovirus ΦEC6098 was determined, and the atomic model was built . Although gokushoviruses lack external scaffolding and spike proteins, which extensively interact with the ΦX174 capsid protein, the core of the ΦEC6098 coat protein (VP1) displayed a similar structure. There are, however, key differences. At each ΦEC6098 icosahedral 3-fold axis, a long insertion loop formed mushroom-like protrusions, which have been noted in lower-resolution gokushovirus structures. Hydrophobic interfaces at the bottom of these protrusions may confer stability to the capsid shell. In ΦX174, the N-terminus of the capsid protein resides directly atop the 3-fold axes of symmetry; however, the ΦEC6098 N-terminus stretched across the inner surface of the capsid shell, reaching nearly to the 5-fold axis of the neighboring pentamer. Thus, this extended N-terminus interconnected pentamers on the inside of the capsid shell, presumably promoting capsid assembly, a function performed by the ΦX174 external scaffolding protein. There were also key differences between the ΦX174-like DNA-binding J proteins and its ΦEC6098 homologue VP8. As seen with the J proteins, C-terminal VP8 residues were bound into a pocket within the major capsid protein; however, its N-terminal residues were disordered, likely due to flexibility. We show that the combined location and interaction of VP8's C-terminus and a portion of VP1's N-terminus are reminiscent of those seen with the ΦX174 and α3 J proteins. There is a dramatic structural and morphogenetic divide within the . The well-studied ΦX174-like viruses have prominent spikes at their icosahedral vertices, which are absent in gokushoviruses. Instead, gokushovirus major coat proteins form extensive mushroom-like protrusions at the 3-fold axes of symmetry. In addition, gokushoviruses lack an external scaffolding protein, the more critical of the two ΦX174 assembly proteins, but retain an internal scaffolding protein. The ΦEC6098 virion suggests that key external scaffolding functions are likely performed by coat protein domains unique to gokushoviruses. Thus, within one family, different assembly paths have been taken, demonstrating how a two-scaffolding protein system can evolve into a one-scaffolding protein system, or vice versa.
履歴
登録2022年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年10月12日-
マップ公開2022年10月12日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_27397.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_27397.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM reconstruction of the gokushovirus EC6098
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 500 pix.
= 550. Å		1.1 Å/pix.
x 500 pix.
= 550. Å		1.1 Å/pix.
x 500 pix.
= 550. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.0
最小 - 最大-3.5077171 - 14.297173000000001
平均 (標準偏差)0.000000001520648 (±1.0000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-250-250-250
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 550.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: The sharpened map of the gokushovirus EC6098

ファイルemd_27397_additional_1.map
注釈The sharpened map of the gokushovirus EC6098
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The first half map of the gokushovirus EC6098

ファイルemd_27397_half_map_1.map
注釈The first half map of the gokushovirus EC6098
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: The second half map of the gokushovirus EC6098

ファイルemd_27397_half_map_2.map
注釈The second half map of the gokushovirus EC6098
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Escherichia phage EC6098

全体名称: Escherichia phage EC6098 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Escherichia phage EC6098 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Putative DNA binding protein

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超分子 #1: Escherichia phage EC6098

超分子名称: Escherichia phage EC6098 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2720215 / 生物種: Escherichia phage EC6098 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage EC6098 (ファージ)
分子量理論値: 63.367758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSKFGRKVPS NAKSQHNFSV IPSANIQRSV FNRSSGYKTT FDAGYLIPVF LDEALPGDTF HLKTSVLARL STPVVPFMDN LRLDIQYFS VPYRLVWDNW QKFNGEQKNP GDSTDYLIPQ IKAPAGGFPV GSLADYFGVP TGVENISVSA LPFRAYNLIY N EWYRDENL ...文字列:
MSKFGRKVPS NAKSQHNFSV IPSANIQRSV FNRSSGYKTT FDAGYLIPVF LDEALPGDTF HLKTSVLARL STPVVPFMDN LRLDIQYFS VPYRLVWDNW QKFNGEQKNP GDSTDYLIPQ IKAPAGGFPV GSLADYFGVP TGVENISVSA LPFRAYNLIY N EWYRDENL INSAPLPLGD EEETGLANFP LRKRAKRHDY FTSALPWPQK GEGVEIGLGV PPSYTLEYPY YKEGMGFISS NY GASGNIG RTFPTYIARS SVGDDSSSNI GNAAYFSEGL ENGINFPNAP ARGRYDVLGG FDPNTPPVTL KKEGGEVVDN LTI NSLRQA FQLQRLLERD ARGGTRYIEI IRSHFGVISP DARVQRPEYL GSGSFDININ PVLQNSATTD ASPQGNLAAY GVSG GVNRG FSHSFVEHCF VIGLVSVRAD LTYQQGIPRM FSRQTRFDFY WPALAHLGEQ AILNKEIYAQ GNAKDDEVFG YQERY AEYR YRPSQITGKL RSTDPQSLDV WHLAQRFDSL PALNQEFIEE NPPMKRVLAV QDEPQFIMDA FFDLKCVRPM PVYSVP GLI DHF

UniProtKB: Major capsid protein

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分子 #2: Putative DNA binding protein

分子名称: Putative DNA binding protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia phage EC6098 (ファージ)
分子量理論値: 4.83082 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARSRRRMSK RSSRRSFRKY AKTHKRNFKA RSMRGGIRL

UniProtKB: Putative DNA binding protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 3.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 32308
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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