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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-2711 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM map of Trigger Factor bound to a translating ribosome | |||||||||
![]() | TnaC-stalled RNC with long nascent chain bound to Trigger Factor (conformation 2) | |||||||||
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![]() | translation / co-translational protein folding | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 13.1 Å | |||||||||
![]() | Deeng J / Chan KY / van der Sluis E / Bischoff L / Berninghausen O / Han W / Gumbart J / Schulten K / Beatrix B / Beckmann R | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Dynamic Behavior of Trigger Factor on the Ribosome. 著者: J Deeng / K Y Chan / E O van der Sluis / O Berninghausen / W Han / J Gumbart / K Schulten / B Beatrix / R Beckmann / ![]() ![]() 要旨: Trigger factor (TF) is the only ribosome-associated chaperone in bacteria. It interacts with hydrophobic segments in nascent chain (NCs) as they emerge from the ribosome. TF binds via its N-terminal ...Trigger factor (TF) is the only ribosome-associated chaperone in bacteria. It interacts with hydrophobic segments in nascent chain (NCs) as they emerge from the ribosome. TF binds via its N-terminal ribosome-binding domain (RBD) mainly to ribosomal protein uL23 at the tunnel exit on the large ribosomal subunit. Whereas earlier structural data suggested that TF binds as a rigid molecule to the ribosome, recent comparisons of structural data on substrate-bound, ribosome-bound, and TF in solution from different species suggest that this chaperone is a rather flexible molecule. Here, we present two cryo-electron microscopy structures of TF bound to ribosomes translating an mRNA coding for a known TF substrate from Escherichia coli of a different length. The structures reveal distinct degrees of flexibility for the different TF domains, a conformational rearrangement of the RBD upon ribosome binding, and an increase in rigidity within TF when the NC is extended. Molecular dynamics simulations agree with these data and offer a molecular basis for these observations. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 9.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 9.7 KB 9.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 225.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 232.5 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 231.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.6 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | TnaC-stalled RNC with long nascent chain bound to Trigger Factor (conformation 2) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.2375 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : TnaC stalled RNC with Trigger factor - conformation 2
全体 | 名称: TnaC stalled RNC with Trigger factor - conformation 2 |
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要素 |
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-超分子 #1000: TnaC stalled RNC with Trigger factor - conformation 2
超分子 | 名称: TnaC stalled RNC with Trigger factor - conformation 2 タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: monomer / Number unique components: 2 |
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-超分子 #1: cytosolic 70S ribosome
超分子 | 名称: cytosolic 70S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: 70S / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Trigger factor
分子 | 名称: Trigger factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: 1 / 組換発現: Yes |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 実験値: 48 KDa / 理論値: 48 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES, 100 mM KOAc, 10 mM Mg(OAc)2, 2 mM DTT |
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染色 | タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo-EM |
グリッド | 詳細: Quantifoil R3/3 holey carbon supported grids |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III 手法: Blot for 10 seconds before plunging, use 2 layers of filter paper V |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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詳細 | Final magnification of the object on the CCD image is 148721 |
日付 | 2012年6月4日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k) デジタル化 - サンプリング間隔: 15.6 µm / 実像数: 13200 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 75000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -3.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -1.2 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
詳細 | The particles were selected using SIGNATURE and processed using SPIDER |
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CTF補正 | 詳細: on volumes (SPIDER) |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPIDER / 詳細: Filtered to 13.1 Angstrom / 使用した粒子像数: 72968 |