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万見
- EMDB-26977: CryoEM structure of human S-OPA1 assembled on lipid membrane in m... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26977
タイトルCryoEM structure of human S-OPA1 assembled on lipid membrane in membrane-adjacent state
マップデータRefine3D map
試料
  • 複合体: OPA1
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
キーワードGTPase / polymer / filament / membrane / remodeling / fusion / mitochondria / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of Apoptosis / membrane tubulation / inner mitochondrial membrane organization / dynamin GTPase / cardiolipin binding / mitochondrial genome maintenance / phosphatidic acid binding / mitochondrial fission / GTP metabolic process / mitochondrial fusion ...Regulation of Apoptosis / membrane tubulation / inner mitochondrial membrane organization / dynamin GTPase / cardiolipin binding / mitochondrial genome maintenance / phosphatidic acid binding / mitochondrial fission / GTP metabolic process / mitochondrial fusion / axonal transport of mitochondrion / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / mitochondrial crista / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / axon cytoplasm / Mitochondrial protein degradation / visual perception / mitochondrion organization / neural tube closure / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / cellular senescence / protein complex oligomerization / microtubule binding / microtubule / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / GTPase activity / apoptotic process / dendrite / GTP binding / negative regulation of apoptotic process / magnesium ion binding / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynamin-like GTPase OPA1, C-terminal / Dynamin-like GTPase OPA1 C-terminal / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynamin-like GTPase OPA1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Du Pont KE / Aydin H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Other government 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structural mechanism of mitochondrial membrane remodelling by human OPA1.
著者: Alexander von der Malsburg / Gracie M Sapp / Kelly E Zuccaro / Alexander von Appen / Frank R Moss / Raghav Kalia / Jeremy A Bennett / Luciano A Abriata / Matteo Dal Peraro / Martin van der ...著者: Alexander von der Malsburg / Gracie M Sapp / Kelly E Zuccaro / Alexander von Appen / Frank R Moss / Raghav Kalia / Jeremy A Bennett / Luciano A Abriata / Matteo Dal Peraro / Martin van der Laan / Adam Frost / Halil Aydin /
要旨: Distinct morphologies of the mitochondrial network support divergent metabolic and regulatory processes that determine cell function and fate. The mechanochemical GTPase optic atrophy 1 (OPA1) ...Distinct morphologies of the mitochondrial network support divergent metabolic and regulatory processes that determine cell function and fate. The mechanochemical GTPase optic atrophy 1 (OPA1) influences the architecture of cristae and catalyses the fusion of the mitochondrial inner membrane. Despite its fundamental importance, the molecular mechanisms by which OPA1 modulates mitochondrial morphology are unclear. Here, using a combination of cellular and structural analyses, we illuminate the molecular mechanisms that are key to OPA1-dependent membrane remodelling and fusion. Human OPA1 embeds itself into cardiolipin-containing membranes through a lipid-binding paddle domain. A conserved loop within the paddle domain inserts deeply into the bilayer, further stabilizing the interactions with cardiolipin-enriched membranes. OPA1 dimerization through the paddle domain promotes the helical assembly of a flexible OPA1 lattice on the membrane, which drives mitochondrial fusion in cells. Moreover, the membrane-bending OPA1 oligomer undergoes conformational changes that pull the membrane-inserting loop out of the outer leaflet and contribute to the mechanics of membrane remodelling. Our findings provide a structural framework for understanding how human OPA1 shapes mitochondrial morphology and show us how human disease mutations compromise OPA1 functions.
履歴
登録2022年5月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年8月30日-
マップ公開2023年8月30日-
更新2023年9月13日-
現状2023年9月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26977.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26977.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Refine3D map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.666 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0025
最小 - 最大-0.012608072 - 0.022754297
平均 (標準偏差)0.0000038265125 (±0.0013953403)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 699.72003 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_26977_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Postprocess map

ファイルemd_26977_additional_1.map
注釈Postprocess map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Refine3D half map 1

ファイルemd_26977_half_map_1.map
注釈Refine3D half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Refine3D half map 2

ファイルemd_26977_half_map_2.map
注釈Refine3D half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : OPA1

全体名称: OPA1
要素
  • 複合体: OPA1
    • タンパク質・ペプチド: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial

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超分子 #1: OPA1

超分子名称: OPA1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Uniprot ID: O60313 - HUMAN OPA1, Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 820 KDa

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分子 #1: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial

分子名称: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 34 / 光学異性体: LEVO / EC番号: dynamin GTPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 111.804789 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MWRLRRAAVA CEVCQSLVKH SSGIKGSLPL QKLHLVSRSI YHSHHPTLKL QRPQLRTSFQ QFSSLTNLPL RKLKFSPIKY GYQPRRNFW PARLATRLLK LRYLILGSAV GGGYTAKKTF DQWKDMIPDL SEYKWIVPDI VWEIDEYIDF EKIRKALPSS E DLVKLAPD ...文字列:
MWRLRRAAVA CEVCQSLVKH SSGIKGSLPL QKLHLVSRSI YHSHHPTLKL QRPQLRTSFQ QFSSLTNLPL RKLKFSPIKY GYQPRRNFW PARLATRLLK LRYLILGSAV GGGYTAKKTF DQWKDMIPDL SEYKWIVPDI VWEIDEYIDF EKIRKALPSS E DLVKLAPD FDKIVESLSL LKDFFTSGSP EETAFRATDR GSESDKHFRK VSDKEKIDQL QEELLHTQLK YQRILERLEK EN KELRKLV LQKDDKGIHH RKLKKSLIDM YSEVLDVLSD YDASYNTQDH LPRVVVVGDQ SAGKTSVLEM IAQARIFPRG SGE MMTRSP VKVTLSEGPH HVALFKDSSR EFDLTKEEDL AALRHEIELR MRKNVKEGCT VSPETISLNV KGPGLQRMVL VDLP GVINT VTSGMAPDTK ETIFSISKAY MQNPNAIILC IQDGSVDAER SIVTDLVSQM DPHGRRTIFV LTKVDLAEKN VASPS RIQQ IIEGKLFPMK ALGYFAVVTG KGNSSESIEA IREYEEEFFQ NSKLLKTSML KAHQVTTRNL SLAVSDCFWK MVRESV EQQ ADSFKATRFN LETEWKNNYP RLRELDRNEL FEKAKNEILD EVISLSQVTP KHWEEILQQS LWERVSTHVI ENIYLPA AQ TMNSGTFNTT VDIKLKQWTD KQLPNKAVEV AWETLQEEFS RFMTEPKGKE HDDIFDKLKE AVKEESIKRH KWNDFAED S LRVIQHNALE DRSISDKQQW DAAIYFMEEA LQARLKDTEN AIENMVGPDW KKRWLYWKNR TQEQCVHNET KNELEKMLK CNEEHPAYLA SDEITTVRKN LESRGVEVDP SLIKDTWHQV YRRHFLKTAL NHCNLCRRGF YYYQRHFVDS ELECNDVVLF WRIQRMLAI TANTLRQQLT NTEVRRLEKN VKEVLEDFAE DGEKKIKLLT GKRVQLAEDL KKVREIQEKL DAFIEALHQE K

UniProtKB: Dynamin-like GTPase OPA1, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 82.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 7.73 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 128.634 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 139018
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless cylinder
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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