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万見
- PDB-8ct1: CryoEM structure of human S-OPA1 assembled on lipid membrane in m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ct1
タイトルCryoEM structure of human S-OPA1 assembled on lipid membrane in membrane-adjacent state
要素Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GTPase / polymer / filament / membrane / remodeling / fusion / mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of Apoptosis / membrane tubulation / inner mitochondrial membrane organization / dynamin GTPase / cardiolipin binding / mitochondrial genome maintenance / phosphatidic acid binding / mitochondrial fission / GTP metabolic process / mitochondrial fusion ...Regulation of Apoptosis / membrane tubulation / inner mitochondrial membrane organization / dynamin GTPase / cardiolipin binding / mitochondrial genome maintenance / phosphatidic acid binding / mitochondrial fission / GTP metabolic process / mitochondrial fusion / axonal transport of mitochondrion / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / mitochondrial crista / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / axon cytoplasm / Mitochondrial protein degradation / visual perception / mitochondrion organization / neural tube closure / mitochondrial membrane / mitochondrial intermembrane space / cellular senescence / protein complex oligomerization / microtubule binding / microtubule / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / GTPase activity / apoptotic process / dendrite / GTP binding / negative regulation of apoptotic process / magnesium ion binding / mitochondrion / nucleoplasm / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dynamin-like GTPase OPA1, C-terminal / Dynamin-like GTPase OPA1 C-terminal / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynamin-like GTPase OPA1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Du Pont, K.E. / Aydin, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other government 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2023
タイトル: Structural mechanism of mitochondrial membrane remodelling by human OPA1.
著者: Alexander von der Malsburg / Gracie M Sapp / Kelly E Zuccaro / Alexander von Appen / Frank R Moss / Raghav Kalia / Jeremy A Bennett / Luciano A Abriata / Matteo Dal Peraro / Martin van der ...著者: Alexander von der Malsburg / Gracie M Sapp / Kelly E Zuccaro / Alexander von Appen / Frank R Moss / Raghav Kalia / Jeremy A Bennett / Luciano A Abriata / Matteo Dal Peraro / Martin van der Laan / Adam Frost / Halil Aydin /
要旨: Distinct morphologies of the mitochondrial network support divergent metabolic and regulatory processes that determine cell function and fate. The mechanochemical GTPase optic atrophy 1 (OPA1) ...Distinct morphologies of the mitochondrial network support divergent metabolic and regulatory processes that determine cell function and fate. The mechanochemical GTPase optic atrophy 1 (OPA1) influences the architecture of cristae and catalyses the fusion of the mitochondrial inner membrane. Despite its fundamental importance, the molecular mechanisms by which OPA1 modulates mitochondrial morphology are unclear. Here, using a combination of cellular and structural analyses, we illuminate the molecular mechanisms that are key to OPA1-dependent membrane remodelling and fusion. Human OPA1 embeds itself into cardiolipin-containing membranes through a lipid-binding paddle domain. A conserved loop within the paddle domain inserts deeply into the bilayer, further stabilizing the interactions with cardiolipin-enriched membranes. OPA1 dimerization through the paddle domain promotes the helical assembly of a flexible OPA1 lattice on the membrane, which drives mitochondrial fusion in cells. Moreover, the membrane-bending OPA1 oligomer undergoes conformational changes that pull the membrane-inserting loop out of the outer leaflet and contribute to the mechanics of membrane remodelling. Our findings provide a structural framework for understanding how human OPA1 shapes mitochondrial morphology and show us how human disease mutations compromise OPA1 functions.
履歴
登録2022年5月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
a: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
B: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
b: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
C: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
c: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
D: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
d: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
E: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
e: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
F: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
f: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
G: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
g: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
H: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
h: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
I: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
J: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
K: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
L: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
M: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
N: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
O: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
P: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
Q: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
R: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
S: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
T: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
U: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
V: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
W: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
X: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
Y: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
Z: Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,801,36334
ポリマ－3,801,36334
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 ...
Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial / Optic atrophy protein 1


分子量: 111804.789 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OPA1, KIAA0567 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O60313, dynamin GTPase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: OPA1 / タイプ: COMPLEX
詳細: Uniprot ID: O60313 - HUMAN OPA1, Dynamin-like 120 kDa protein, mitochondrial
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.82 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 82 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.19.1_4122精密化
PHENIX1.19.1_4122精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 128.634 ° / 軸方向距離/サブユニット: 7.73 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 139018 / 対称性のタイプ: HELICAL
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 451.28 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0012196792
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.3101265642
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.034129580
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.001634374
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.753675242

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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