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- EMDB-26916: Local refinement of RhAG-RhCE-ANK1(AR1-5), from consensus refinem... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26916
タイトルLocal refinement of RhAG-RhCE-ANK1(AR1-5), from consensus refinement of all classes
マップデータMain map used for model building/refinement. Density modified and cropped using phenix.resolve_cryo_em, resampled on fine grid using relion_image_handler.
試料
  • 複合体: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes
    • タンパク質・ペプチド: Blood group Rh(CE) polypeptide
    • タンパク質・ペプチド: Ammonium transporter Rh type A
    • タンパク質・ペプチド: Ankyrin-1
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: Digitonin
  • リガンド: water
キーワードMembrane Protein / Anion Exchange / Erythrocyte / Glycoprotein / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


methylammonium transmembrane transport / Defective RHAG causes regulator type Rh-null hemolytic anemia (RHN) / Rhesus blood group biosynthesis / methylammonium transmembrane transporter activity / Rhesus glycoproteins mediate ammonium transport. / carbon dioxide transmembrane transport / carbon dioxide transmembrane transporter activity / ammonium homeostasis / spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization ...methylammonium transmembrane transport / Defective RHAG causes regulator type Rh-null hemolytic anemia (RHN) / Rhesus blood group biosynthesis / methylammonium transmembrane transporter activity / Rhesus glycoproteins mediate ammonium transport. / carbon dioxide transmembrane transport / carbon dioxide transmembrane transporter activity / ammonium homeostasis / spectrin-associated cytoskeleton / positive regulation of organelle organization / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / leak channel activity / NrCAM interactions / ammonium transmembrane transport / Neurofascin interactions / intracellular monoatomic ion homeostasis / ankyrin-1 complex / CHL1 interactions / ammonium channel activity / cytoskeletal anchor activity / bicarbonate transport / M band / inorganic cation transmembrane transport / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding / spectrin binding / exocytosis / axolemma / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / erythrocyte development / COPI-mediated anterograde transport / cytoskeleton organization / sarcoplasmic reticulum / protein localization to plasma membrane / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / cytoplasmic side of plasma membrane / structural constituent of cytoskeleton / sarcolemma / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Z disc / ATPase binding / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / protein phosphatase binding / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / neuron projection / structural molecule activity / enzyme binding / signal transduction / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Blood group Rhesus C/E/D polypeptide / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Ammonium transporter AmtB-like domain / Ammonium Transporter Family / Ammonium/urea transporter / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. ...Blood group Rhesus C/E/D polypeptide / Ankyrin, UPA domain / UPA domain / Ammonium transporter AmtB-like domain / Ammonium Transporter Family / Ammonium/urea transporter / Domain present in ZO-1 and Unc5-like netrin receptors / ZU5 domain / ZU5 domain / ZU5 domain profile. / Ankyrin repeat / Death domain profile. / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / Ankyrin repeats (many copies) / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ankyrin-1 / Blood group Rh(CE) polypeptide / Ammonium transporter Rh type A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Vallese F / Kim K / Yen LY / Johnston JD / Noble AJ / Cali T / Clarke OB
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Architecture of the human erythrocyte ankyrin-1 complex.
著者: Francesca Vallese / Kookjoo Kim / Laura Y Yen / Jake D Johnston / Alex J Noble / Tito Calì / Oliver Biggs Clarke /
要旨: The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association ...The stability and shape of the erythrocyte membrane is provided by the ankyrin-1 complex, but how it tethers the spectrin-actin cytoskeleton to the lipid bilayer and the nature of its association with the band 3 anion exchanger and the Rhesus glycoproteins remains unknown. Here we present structures of ankyrin-1 complexes purified from human erythrocytes. We reveal the architecture of a core complex of ankyrin-1, the Rhesus proteins RhAG and RhCE, the band 3 anion exchanger, protein 4.2, glycophorin A and glycophorin B. The distinct T-shaped conformation of membrane-bound ankyrin-1 facilitates recognition of RhCE and, unexpectedly, the water channel aquaporin-1. Together, our results uncover the molecular details of ankyrin-1 association with the erythrocyte membrane, and illustrate the mechanism of ankyrin-mediated membrane protein clustering.
履歴
登録2022年5月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月20日-
マップ公開2022年7月20日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26916.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26916.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 71.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map used for model building/refinement. Density modified and cropped using phenix.resolve_cryo_em, resampled on fine grid using relion_image_handler.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.415 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.0
最小 - 最大-2.802024 - 5.280475
平均 (標準偏差)0.0024798277 (±0.35356525)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ266266266
Spacing266266266
セルA=B=C: 110.39 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Half map 1 (unmodified)

ファイルemd_26916_additional_1.map
注釈Half map 1 (unmodified)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Half map 2 (unmodified)

ファイルemd_26916_additional_2.map
注釈Half map 2 (unmodified)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Mask used for FSC calculation.

ファイルemd_26916_additional_3.map
注釈Mask used for FSC calculation.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened original map (B=52.5)

ファイルemd_26916_additional_4.map
注釈Sharpened original map (B=52.5)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1 (cropped and resampled).

ファイルemd_26916_half_map_1.map
注釈Half map 1 (cropped and resampled).
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2 (cropped and resampled).

ファイルemd_26916_half_map_2.map
注釈Half map 2 (cropped and resampled).
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized eryth...

全体名称: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes
要素
  • 複合体: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes
    • タンパク質・ペプチド: Blood group Rh(CE) polypeptide
    • タンパク質・ペプチド: Ammonium transporter Rh type A
    • タンパク質・ペプチド: Ankyrin-1
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: Digitonin
  • リガンド: water

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超分子 #1: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized eryth...

超分子名称: Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
詳細: Particle set isolated by 3D classification from mixture mostly containing ankyrin complexes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes / 細胞中の位置: Plasma membrane

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分子 #1: Blood group Rh(CE) polypeptide

分子名称: Blood group Rh(CE) polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes
分子量理論値: 45.598918 KDa
配列文字列: MSSKYPRSVR RCLPLWALTL EAALILLFYF FTHYDASLED QKGLVASYQV GQDLTVMAAL GLGFLTSNFR RHSWSSVAFN LFMLALGVQ WAILLDGFLS QFPPGKVVIT LFSIRLATMS AMSVLISAGA VLGKVNLAQL VVMVLVEVTA LGTLRMVISN I FNTDYHMN ...文字列:
MSSKYPRSVR RCLPLWALTL EAALILLFYF FTHYDASLED QKGLVASYQV GQDLTVMAAL GLGFLTSNFR RHSWSSVAFN LFMLALGVQ WAILLDGFLS QFPPGKVVIT LFSIRLATMS AMSVLISAGA VLGKVNLAQL VVMVLVEVTA LGTLRMVISN I FNTDYHMN LRHFYVFAAY FGLTVAWCLP KPLPKGTEDN DQRATIPSLS AMLGALFLWM FWPSVNSPLL RSPIQRKNAM FN TYYALAV SVVTAISGSS LAHPQRKISM TYVHSAVLAG GVAVGTSCHL IPSPWLAMVL GLVAGLISIG GAKCLPVCCN RVL GIHHIS VMHSIFSLLG LLGEITYIVL LVLHTVWNGN GMIGFQVLLS IGELSLAIVI ALTSGLLTGL LLNLKIWKAP HVAK YFDDQ VFWKFPHLAV GF

UniProtKB: Blood group Rh(CE) polypeptide

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分子 #2: Ammonium transporter Rh type A

分子名称: Ammonium transporter Rh type A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes
分子量理論値: 44.229629 KDa
配列文字列: MRFTFPLMAI VLEIAMIVLF GLFVEYETDQ TVLEQLNITK PTDMGIFFEL YPLFQDVHVM IFVGFGFLMT FLKKYGFSSV GINLLVAAL GLQWGTIVQG ILQSQGQKFN IGIKNMINAD FSAATVLISF GAVLGKTSPT QMLIMTILEI VFFAHNEYLV S EIFKASDI ...文字列:
MRFTFPLMAI VLEIAMIVLF GLFVEYETDQ TVLEQLNITK PTDMGIFFEL YPLFQDVHVM IFVGFGFLMT FLKKYGFSSV GINLLVAAL GLQWGTIVQG ILQSQGQKFN IGIKNMINAD FSAATVLISF GAVLGKTSPT QMLIMTILEI VFFAHNEYLV S EIFKASDI GASMTIHAFG AYFGLAVAGI LYRSGLRKGH ENEESAYYSD LFAMIGTLFL WMFWPSFNSA IAEPGDKQCR AI VNTYFSL AACVLTAFAF SSLVEHRGKL NMVHIQNATL AGGVAVGTCA DMAIHPFGSM IIGSIAGMVS VLGYKFLTPL FTT KLRIHD TCGVHNLHGL PGVVGGLAGI VAVAMGASNT SMAMQAAALG SSIGTAVVGG LMTGLILKLP LWGQPSDQNC YDDS VYWKV PKTR

UniProtKB: Ammonium transporter Rh type A

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分子 #3: Ankyrin-1

分子名称: Ankyrin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Blood / 組織: Erythrocytes
分子量理論値: 21.760494 KDa
配列文字列: MPYSVGFREA DAATSFLRAA RSGNLDKALD HLRNGVDINT CNQNGLNGLH LASKEGHVKM VVELLHKEII LETTTKKGNT ALHIAALAG QDEVVRELVN YGANVNAQSQ KGFTPLYMAA QENHLEVVKF LLENGANQNV ATEDGFTPLA VALQQGHENV V AHLINYGT ...文字列:
MPYSVGFREA DAATSFLRAA RSGNLDKALD HLRNGVDINT CNQNGLNGLH LASKEGHVKM VVELLHKEII LETTTKKGNT ALHIAALAG QDEVVRELVN YGANVNAQSQ KGFTPLYMAA QENHLEVVKF LLENGANQNV ATEDGFTPLA VALQQGHENV V AHLINYGT KGKVRLPALH IAARNDDTRT AAVLLQNDPN PDV

UniProtKB: Ankyrin-1

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分子 #4: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

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分子 #5: Digitonin

分子名称: Digitonin / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: AJP
分子量理論値: 1.229312 KDa
Chemical component information

ChemComp-AJP:
Digitonin / ジギトニン / 可溶化剤*YM

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分子 #6: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 235 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL and 0.01% ( w/v ...詳細: Final gel filtration buffer contained 0.05% w/v digitonin, 130 mM KCl, 20 mM HEPES, pH 7.4, 1 mM ATP, 1 mM MgCl2, 1 mM PMSF. Peak fractions were concentrated to 8 mg/mL and 0.01% ( w/v glycyrrhizic acid was added immediately prior to vitrification.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 4-6 seconds, wait time 30 seconds.
詳細Ankyrin complex mixture purified from digitonin-solubilized erythrocyte ghost membranes

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 14464 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 58.0 e/Å2 / 詳細: Two grids were imaged in a single session.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated by stochastic gradient descent using ab intio reconstruction job type in cryoSPARC v3.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3) / 使用した粒子像数: 710437
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4yzf


Chain - Chain ID: A / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7uzq:
Local refinement of RhAG-RhCE-ANK1(AR1-5), from consensus refinement of all classes

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る