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- EMDB-26636: E.coli RNaseP Holoenzyme with Mg2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26636
タイトルE.coli RNaseP Holoenzyme with Mg2+
マップデータ
試料
  • 複合体: E.coli RNase P holoenzyme with Mg2+
    • タンパク質・ペプチド: Ribonuclease P protein component
    • RNA: RNase P RNA
    • RNA: Precursor tRNA substrate G(-1) G(-2)
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードribozyme / protein-RNA complex / divalent ion / RNA / HYDROLASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


3'-tRNA processing endoribonuclease activity / ribonuclease P complex / ribonuclease P / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / tRNA binding
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease P / Ribonuclease P, conserved site / Ribonuclease P / Bacterial ribonuclease P protein component signature. / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease P protein component
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Huang W / Taylor DJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM133841 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural and mechanistic basis for recognition of alternative tRNA precursor substrates by bacterial ribonuclease P.
著者: Jiaqiang Zhu / Wei Huang / Jing Zhao / Loc Huynh / Derek J Taylor / Michael E Harris /
要旨: Binding of precursor tRNAs (ptRNAs) by bacterial ribonuclease P (RNase P) involves an encounter complex (ES) that isomerizes to a catalytic conformation (ES*). However, the structures of ...Binding of precursor tRNAs (ptRNAs) by bacterial ribonuclease P (RNase P) involves an encounter complex (ES) that isomerizes to a catalytic conformation (ES*). However, the structures of intermediates and the conformational changes that occur during binding are poorly understood. Here, we show that pairing between the 5' leader and 3'RCCA extending the acceptor stem of ptRNA inhibits ES* formation. Cryo-electron microscopy single particle analysis reveals a dynamic enzyme that becomes ordered upon formation of ES* in which extended acceptor stem pairing is unwound. Comparisons of structures with alternative ptRNAs reveals that once unwinding is completed RNase P primarily uses stacking interactions and shape complementarity to accommodate alternative sequences at its cleavage site. Our study reveals active site interactions and conformational changes that drive molecular recognition by RNase P and lays the foundation for understanding how binding interactions are linked to helix unwinding and catalysis.
履歴
登録2022年4月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月28日-
マップ公開2022年9月28日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26636.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26636.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.058 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.14
最小 - 最大-0.24387282 - 0.7175389
平均 (標準偏差)0.0003064525 (±0.013021753)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 380.87997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E.coli RNase P holoenzyme with Mg2+

全体名称: E.coli RNase P holoenzyme with Mg2+
要素
  • 複合体: E.coli RNase P holoenzyme with Mg2+
    • タンパク質・ペプチド: Ribonuclease P protein component
    • RNA: RNase P RNA
    • RNA: Precursor tRNA substrate G(-1) G(-2)
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: E.coli RNase P holoenzyme with Mg2+

超分子名称: E.coli RNase P holoenzyme with Mg2+ / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Ribonuclease P protein component

分子名称: Ribonuclease P protein component / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ribonuclease P
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 13.818256 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MVKLAFPREL RLLTPSQFTF VFQQPQRAGT PQITILGRLN SLGHPRIGLT VAKKNVRRAH ERNRIKRLTR ESFRLRQHEL PAMDFVVVA KKGVADLDNR ALSEALEKLW RRHCRLARGS

UniProtKB: Ribonuclease P protein component

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分子 #2: RNase P RNA

分子名称: RNase P RNA / タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 121.191891 KDa
配列文字列: GAAGCUGACC AGACAGUCGC CGCUUCGUCG UCGUCCUCUU CGGGGGAGAC GGGCGGAGGG GAGGAAAGUC CGGGCUCCAU AGGGCAGGG UGCCAGGUAA CGCCUGGGGG GGAAACCCAC GACCAGUGCA ACAGAGAGCA AACCGCCGAU GGCCCGCGCA A GCGGGAUC ...文字列:
GAAGCUGACC AGACAGUCGC CGCUUCGUCG UCGUCCUCUU CGGGGGAGAC GGGCGGAGGG GAGGAAAGUC CGGGCUCCAU AGGGCAGGG UGCCAGGUAA CGCCUGGGGG GGAAACCCAC GACCAGUGCA ACAGAGAGCA AACCGCCGAU GGCCCGCGCA A GCGGGAUC AGGUAAGGGU GAAAGGGUGC GGUAAGAGCG CACCGCGCGG CUGGUAACAG UCCGUGGCAC GGUAAACUCC AC CCGGAGC AAGGCCAAAU AGGGGUUCAU AAGGUACGGC CCGUACUGAA CCCGGGUAGG CUGCUUGAGC CAGUGAGCGA UUG CUGGCC UAGAUGAAUG ACUGUCCACG ACAGAACCCG GCUUAUCGGU CAGUUUC

GENBANK: GENBANK: CP053595.1

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分子 #3: Precursor tRNA substrate G(-1) G(-2)

分子名称: Precursor tRNA substrate G(-1) G(-2) / タイプ: rna / ID: 3 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 26.336613 KDa
配列文字列:
UCUGGGGCUA CGUAGCUCAG UUGGUUAGAG CACAUCACUC AUAAUGAUGG GGUCACAGGU UCGAAUCCCG UCGUAGCCAC CA

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分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 7 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.1
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio map generated by cryosparc
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 546283
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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