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- EMDB-26579: Human Kv4.2-KChIP2 channel complex in a putative resting state, t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26579
タイトルHuman Kv4.2-KChIP2 channel complex in a putative resting state, transmembrane region
マップデータ
試料
  • 複合体: Human Kv4.2-KChIP2 channel complex in a putative resting state, transmembrane region
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily D member 2
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: MERCURY (II) ION
キーワードpotassium channel complex / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Kv4.2-KChIP2 channel complex / A-type (transient outward) potassium channel activity / Phase 1 - inactivation of fast Na+ channels / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / membrane repolarization / Voltage gated Potassium channels / postsynaptic specialization membrane / anchoring junction / action potential / regulation of heart contraction ...Kv4.2-KChIP2 channel complex / A-type (transient outward) potassium channel activity / Phase 1 - inactivation of fast Na+ channels / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / membrane repolarization / Voltage gated Potassium channels / postsynaptic specialization membrane / anchoring junction / action potential / regulation of heart contraction / neuronal cell body membrane / voltage-gated potassium channel activity / plasma membrane raft / locomotor rhythm / GABA-ergic synapse / neuronal action potential / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / sensory perception of pain / muscle contraction / protein homooligomerization / cellular response to hypoxia / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / perikaryon / dendritic spine / neuronal cell body / glutamatergic synapse / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, voltage dependent, Kv4.2 / Potassium channel, voltage dependent, Kv4 / Shal-type voltage-gated potassium channels, N-terminal / Potassium channel, voltage dependent, Kv4, C-terminal / Shal-type voltage-gated potassium channels, N-terminal / Domain of unknown function (DUF3399) / Potassium channel, voltage dependent, Kv / Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac ...Potassium channel, voltage dependent, Kv4.2 / Potassium channel, voltage dependent, Kv4 / Shal-type voltage-gated potassium channels, N-terminal / Potassium channel, voltage dependent, Kv4, C-terminal / Shal-type voltage-gated potassium channels, N-terminal / Domain of unknown function (DUF3399) / Potassium channel, voltage dependent, Kv / Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / Voltage-dependent channel domain superfamily / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Potassium voltage-gated channel subfamily D member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å
データ登録者Zhao H / Dai Y / Lee CH
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM143282 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Activation and closed-state inactivation mechanisms of the human voltage-gated K4 channel complexes.
著者: Wenlei Ye / Hongtu Zhao / Yaxin Dai / Yingdi Wang / Yu-Hua Lo / Lily Yeh Jan / Chia-Hsueh Lee /
要旨: The voltage-gated ion channel activity depends on both activation (transition from the resting state to the open state) and inactivation. Inactivation is a self-restraint mechanism to limit ion ...The voltage-gated ion channel activity depends on both activation (transition from the resting state to the open state) and inactivation. Inactivation is a self-restraint mechanism to limit ion conduction and is as crucial to membrane excitability as activation. Inactivation can occur when the channel is open or closed. Although open-state inactivation is well understood, the molecular basis of closed-state inactivation has remained elusive. We report cryo-EM structures of human K4.2 channel complexes in inactivated, open, and closed states. Closed-state inactivation of K4 involves an unprecedented symmetry breakdown for pore closure by only two of the four S4-S5 linkers, distinct from known mechanisms of open-state inactivation. We further capture K4 in a putative resting state, revealing how voltage sensor movements control the pore. Moreover, our structures provide insights regarding channel modulation by KChIP2 and DPP6 auxiliary subunits. Our findings elucidate mechanisms of closed-state inactivation and voltage-dependent activation of the K4 channel.
履歴
登録2022年4月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月29日-
マップ公開2022年6月29日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26579.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26579.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.826 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.5
最小 - 最大-2.7652407 - 4.321343
平均 (標準偏差)0.005316115 (±0.06783379)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 290.75198 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_26579_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_26579_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human Kv4.2-KChIP2 channel complex in a putative resting state, t...

全体名称: Human Kv4.2-KChIP2 channel complex in a putative resting state, transmembrane region
要素
  • 複合体: Human Kv4.2-KChIP2 channel complex in a putative resting state, transmembrane region
    • タンパク質・ペプチド: Potassium voltage-gated channel subfamily D member 2
  • リガンド: POTASSIUM ION
  • リガンド: MERCURY (II) ION

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超分子 #1: Human Kv4.2-KChIP2 channel complex in a putative resting state, t...

超分子名称: Human Kv4.2-KChIP2 channel complex in a putative resting state, transmembrane region
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Potassium voltage-gated channel subfamily D member 2

分子名称: Potassium voltage-gated channel subfamily D member 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.05334 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAAGVAAWLP FARAAAIGWM PVASGPMPAP PRQERKRTQD ALIVLNVSGT RFQTWQDTLE RYPDTLLGSS ERDFFYHPET QQYFFDRDP DIFRHILNFY RTGKLHYPRH ECISAYDEEL AFFGLIPEII GDCCYEEYKD RRRENAERLQ DDADTDTAGE S ALPTMTAR ...文字列:
MAAGVAAWLP FARAAAIGWM PVASGPMPAP PRQERKRTQD ALIVLNVSGT RFQTWQDTLE RYPDTLLGSS ERDFFYHPET QQYFFDRDP DIFRHILNFY RTGKLHYPRH ECISAYDEEL AFFGLIPEII GDCCYEEYKD RRRENAERLQ DDADTDTAGE S ALPTMTAR QRVWRAFENP HTSTMALVFY YVTGFFIAVS VIANVVETVP CGSSPGHIKE LPCGERYAVA FFCLDTACVM IF TVEYLLR LAAAPSRYRF VRSVMSIIDV VAILPYYIGL VMTDNEDVSG AFVTLRVFRV FRIFKFSRHS QGLRILGYTL KSC ASELGF LLFSLTMAII IFATVMFYAE KGSSASKFTS IPAAFWYTIV TMTTLGYGDM VPKTIAGKIF GSICSLSGVL VIAL PVPVI CSNFSRIYHQ NQRADKRRAQ KKARLARIRA AKSGSANAYM QSKRNGLLSN QLQSSEDEQA FVSKSGSSFE TQHHH LLHC LEKTTNHEFV DEQVFEESCM EVATVNRPSS HSPSLSSQQG

UniProtKB: Potassium voltage-gated channel subfamily D member 2

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分子 #2: POTASSIUM ION

分子名称: POTASSIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: K
分子量理論値: 39.098 Da

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分子 #3: MERCURY (II) ION

分子名称: MERCURY (II) ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: HG
分子量理論値: 200.59 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 69.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.02 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 486681
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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