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- EMDB-26359: Structure of the SK/DHQase/DHSD dimer from Candida albicans Aro1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26359
タイトルStructure of the SK/DHQase/DHSD dimer from Candida albicans Aro1
マップデータSharpened map from local refinement of SK/DHQase/DHSD
試料
  • 複合体: Aro1 from Candida albicans
    • タンパク質・ペプチド: Pentafunctional AROM polypeptide
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


3-dehydroquinate synthase / 3-dehydroquinate synthase activity / shikimate kinase / shikimate kinase activity / shikimate dehydrogenase (NADP+) / shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activity / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase activity / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity ...3-dehydroquinate synthase / 3-dehydroquinate synthase activity / shikimate kinase / shikimate kinase activity / shikimate dehydrogenase (NADP+) / shikimate 3-dehydrogenase (NADP+) activity / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase activity / 3-dehydroquinate dehydratase / 3-dehydroquinate dehydratase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pentafunctional AroM protein / Shikimate dehydrogenase, AroM-type / 3-dehydroquinate synthase AroB / Quinate/shikimate 5-dehydrogenase/glutamyl-tRNA reductase / Shikimate / quinate 5-dehydrogenase / 3-dehydroquinate synthase domain / 3-dehydroquinate synthase / SDH, C-terminal / Shikimate 5'-dehydrogenase C-terminal domain / Shikimate kinase/Threonine synthase-like 1 ...Pentafunctional AroM protein / Shikimate dehydrogenase, AroM-type / 3-dehydroquinate synthase AroB / Quinate/shikimate 5-dehydrogenase/glutamyl-tRNA reductase / Shikimate / quinate 5-dehydrogenase / 3-dehydroquinate synthase domain / 3-dehydroquinate synthase / SDH, C-terminal / Shikimate 5'-dehydrogenase C-terminal domain / Shikimate kinase/Threonine synthase-like 1 / Shikimate kinase/gluconokinase / Shikimate kinase / 3-dehydroquinate dehydratase type I / Type I 3-dehydroquinase / Shikimate dehydrogenase substrate binding, N-terminal / Shikimate dehydrogenase substrate binding domain / EPSP synthase signature 1. / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase / 3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase, conserved site / EPSP synthase signature 2. / Enolpyruvate transferase domain / Enolpyruvate transferase domain superfamily / EPSP synthase (3-phosphoshikimate 1-carboxyvinyltransferase) / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Aldolase-type TIM barrel / NAD(P)-binding domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Pentafunctional AROM polypeptide
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Quade B / Borek D / Otwinowski Z
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201700060C 米国
引用ジャーナル: Life Sci Alliance / 年: 2022
タイトル: Molecular analysis and essentiality of Aro1 shikimate biosynthesis multi-enzyme in .
著者: Peter J Stogios / Sean D Liston / Cameron Semper / Bradley Quade / Karolina Michalska / Elena Evdokimova / Shane Ram / Zbyszek Otwinowski / Dominika Borek / Leah E Cowen / Alexei Savchenko /
要旨: In the human fungal pathogen , encodes an essential multi-enzyme that catalyses consecutive steps in the shikimate pathway for biosynthesis of chorismate, a precursor to folate and the aromatic ...In the human fungal pathogen , encodes an essential multi-enzyme that catalyses consecutive steps in the shikimate pathway for biosynthesis of chorismate, a precursor to folate and the aromatic amino acids. We obtained the first molecular image of Aro1 that reveals the architecture of all five enzymatic domains and their arrangement in the context of the full-length protein. Aro1 forms a flexible dimer allowing relative autonomy of enzymatic function of the individual domains. Our activity and in cellulo data suggest that only four of Aro1's enzymatic domains are functional and essential for viability of , whereas the 3-dehydroquinate dehydratase (DHQase) domain is inactive because of active site substitutions. We further demonstrate that in , the type II DHQase Dqd1 can compensate for the inactive DHQase domain of Aro1, suggesting an unrecognized essential role for this enzyme in shikimate biosynthesis. In contrast, in and , which do not encode a Dqd1 homolog, Aro1 DHQase domains are enzymatically active, highlighting diversity across species.
履歴
登録2022年3月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月4日-
マップ公開2022年5月4日-
更新2024年2月14日-
現状2024年2月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26359.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26359.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map from local refinement of SK/DHQase/DHSD
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 400 pix.
= 499.8 Å		1.25 Å/pix.
x 400 pix.
= 499.8 Å		1.25 Å/pix.
x 400 pix.
= 499.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2495 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.32
最小 - 最大-1.2918369 - 2.1281822
平均 (標準偏差)-0.000058561684 (±0.035571784)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 499.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Raw map from local refinement of SK/DHQase/DHSD

ファイルemd_26359_additional_1.map
注釈Raw map from local refinement of SK/DHQase/DHSD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map A from local refinement of SK/DHQase/DHSD

ファイルemd_26359_half_map_1.map
注釈Half map A from local refinement of SK/DHQase/DHSD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map B from local refinement of SK/DHQase/DHSD

ファイルemd_26359_half_map_2.map
注釈Half map B from local refinement of SK/DHQase/DHSD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Aro1 from Candida albicans

全体名称: Aro1 from Candida albicans
要素
  • 複合体: Aro1 from Candida albicans
    • タンパク質・ペプチド: Pentafunctional AROM polypeptide

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超分子 #1: Aro1 from Candida albicans

超分子名称: Aro1 from Candida albicans / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母) / 株: CaLC6830
分子量理論値: 169.4 KDa

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分子 #1: Pentafunctional AROM polypeptide

分子名称: Pentafunctional AROM polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 3-dehydroquinate synthase
由来(天然)生物種: Candida albicans (酵母) / 株: SC5314 / ATCC MYA-2876
分子量理論値: 169.59625 KDa
配列文字列: MSIEKVPILG KETIHVGYGI ADHIVREVIA NLASSTYVIV TDTNMARTPQ YSKLTDDFKT NLSEKRPESR LLTYCVSPGE NNKNRATKA AVEDFLLQQG CTRDTVILAV GGGVIGDMIG FVAATFMRGV RVVQVPTTLL AMVDSSVGGK TAIDTPLGKN F IGAFHQPE ...文字列:
MSIEKVPILG KETIHVGYGI ADHIVREVIA NLASSTYVIV TDTNMARTPQ YSKLTDDFKT NLSEKRPESR LLTYCVSPGE NNKNRATKA AVEDFLLQQG CTRDTVILAV GGGVIGDMIG FVAATFMRGV RVVQVPTTLL AMVDSSVGGK TAIDTPLGKN F IGAFHQPE YVFCDVSFLE TLPARQFING MAEVVKTAAI WNEEEFTRLE NFSKKFLSVV TSKKPDLQSI KAELVKTVLE SV RVKAGVV SSDEKEAGLR NLLNFGHTIG HAIEAVLTPE ALHGECVSIG MIKEAELSRY LGILPPVAVA RLSKCLVAYG LPV SIDDKE FLKKVGPKRH YVEIDILLKK MAIDKKNDGS KIRCVLLEKI GKCYQLKAHQ VSKQDLSFVL TDEVLVHPFT NPPK ENIIV PPGSKSISNR ALILAALGNG TVRVKNLLHS DDTKHMLDAV ASLKGAEIST EDNGETIVVK GNGGNLVTSG EELYL GNAG TASRFLTTVA SLVGKSQASD DVILTGNARM QERPIGPLVD ALGSNGSEIE YLNKQGSLPL KISAGNGLKG GRIELA ATI SSQYVSSILM CAPYAKEPVT LALVGGKPIS QLYIDMTCAM MKSFGIEVTK STTEEYTYHI PKGTYKNPSE YVIESDA SS ATYPLAFAAM TGTSCTIPNI GSSSLQGDAK FAVDVLKPMG CKVEQTTTST TVTGPPRGHL KPLPHVDMEP MTDAFLTA S VVAAVAKGGS STSITGIANQ RVKECNRIEA MVTELAKFGV PANELPDGIE IHGIDIEDLK TPEISKRGVS SYDDHRVAM SFSLLAGLCK EPVLILERST TGKTWPGWWD ILHSKFKIEL DGYEPPFNTD KHVDKSSDKS IIVIGMRGTG KSTLSEWLAS FLGFKMLDM DKYLEEKLGT GIKSLIKAKG WEYFRQEEAI VAKECFTKFS KGYVLSTGGG IVEGEDARQQ LKSYADNGGI V LHLHRDLD ETVTFLAADT TRPAYSSEVQ EVWLRREKWY HECSNYHFYS SHCSTEDEFN HLRRSFVNYI KLITGAERPV VP AGRSAAV VLTSPDLNEV VGDLESITIG ADAVELRVDL FKDTSAEFVA AQIAVIRKHA DLPIIYTVRT VSQGGKFPDE NVD ELKSLL LLGIRLGVAY VDLQLTAPNE LIEEISSKKG FTRVIGTYQD INGELKWNNV EWKNKYNQGV SMNADIVRLV GKAN SIQDN LDLENFKKQN TLKPLIAFNL GSQGKLSQVL NGTFTPISHK LLPNDEEFLT IGELNQTYFD IGGFTAKKFW VIGSP IEHS RSPNLHNAGY KALNLPYQFG RFEATDVDVV YDNLINKPDF GGLAITMPLK LDIMKFATKL SDAAETIGAV NTLIPI EGG YFGDNTDWVG ISNSFIRAGV PPKSSSNGLV VGAGGTSRAA IYALHQMGCA KIYLVNRTAA KLEELVKSFP KDYNLEI VE TEQQADKASK VSLAVSCIPA DKPLDGEVLK KIERILSNGS EQSAGFKPTL LEASYKPRVT PIMKLTEEQY KWKVIPGV E MLVNQGDRQF KLHTGFTAPY EIIHRAVVEE

UniProtKB: Pentafunctional AROM polypeptide

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 80 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 83.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1312555
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 87484
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7tbv


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7u5u:
Structure of the SK/DHQase/DHSD dimer from Candida albicans Aro1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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