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- EMDB-26060: Cryo-em structure of human prothrombin:prothrombinase at 4.1 Angs... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26060
タイトルCryo-em structure of human prothrombin:prothrombinase at 4.1 Angstrom resolution
マップデータprothrombin:prothrombinase
試料
  • 複合体: prothrombin prothrombinase
    • 複合体: Prothrombin (E.C.3.4.21.5), Factor X light chain, Activated factor Xa heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: Prothrombin
      • タンパク質・ペプチド: Factor X light chain
      • タンパク質・ペプチド: Activated factor Xa heavy chain
    • 複合体: Coagulation factor Va
      • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor Va
      • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor Va
キーワードprothrombin prothrombinase / BLOOD CLOTTING
機能・相同性
機能・相同性情報


response to vitamin K / coagulation factor Xa / platelet alpha granule / Cargo concentration in the ER / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / COPII-mediated vesicle transport / blood circulation ...response to vitamin K / coagulation factor Xa / platelet alpha granule / Cargo concentration in the ER / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / COPII-mediated vesicle transport / blood circulation / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / positive regulation of TOR signaling / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / platelet alpha granule lumen / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Post-translational protein phosphorylation / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / phospholipid binding / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / blood coagulation / positive regulation of protein phosphorylation / Platelet degranulation / extracellular vesicle / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cell growth / : / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / copper ion binding / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor 5/8-like / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : ...Coagulation factor 5/8-like / : / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 2. / Multicopper oxidases, conserved site / Multicopper oxidases signature 1. / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) signature 1. / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain, discoidin domain / Coagulation factors 5/8 type C domain (FA58C) profile. / Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / F5/8 type C domain / Coagulation factor 5/8 C-terminal domain / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Coagulation Factor Xa inhibitory site / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / Cupredoxin / EGF-like domain / Galactose-binding-like domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Coagulation factor X / Coagulation factor V
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Di Cera E / Ruben EA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: Blood / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of the prothrombin-prothrombinase complex.
著者: Eliza A Ruben / Brock Summers / Michael J Rau / James A J Fitzpatrick / Enrico Di Cera /
要旨: The intrinsic and extrinsic pathways of the coagulation cascade converge to a common step where the prothrombinase complex, comprising the enzyme factor Xa (fXa), the cofactor fVa, Ca2+ and ...The intrinsic and extrinsic pathways of the coagulation cascade converge to a common step where the prothrombinase complex, comprising the enzyme factor Xa (fXa), the cofactor fVa, Ca2+ and phospholipids, activates the zymogen prothrombin to the protease thrombin. The reaction entails cleavage at 2 sites, R271 and R320, generating the intermediates prethrombin 2 and meizothrombin, respectively. The molecular basis of these interactions that are central to hemostasis remains elusive. We solved 2 cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structures of the fVa-fXa complex, 1 free on nanodiscs at 5.3-Å resolution and the other bound to prothrombin at near atomic 4.1-Å resolution. In the prothrombin-fVa-fXa complex, the Gla domains of fXa and prothrombin align on a plane with the C1 and C2 domains of fVa for interaction with membranes. Prothrombin and fXa emerge from this plane in curved conformations that bring their protease domains in contact with each other against the A2 domain of fVa. The 672ESTVMATRKMHDRLEPEDEE691 segment of the A2 domain closes on the protease domain of fXa like a lid to fix orientation of the active site. The 696YDYQNRL702 segment binds to prothrombin and establishes the pathway of activation by sequestering R271 against D697 and directing R320 toward the active site of fXa. The cryo-EM structure provides a molecular view of prothrombin activation along the meizothrombin pathway and suggests a mechanism for cleavage at the alternative R271 site. The findings advance our basic knowledge of a key step of coagulation and bear broad relevance to other interactions in the blood.
履歴
登録2022年1月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年5月4日-
マップ公開2022年5月4日-
更新2024年10月9日-
現状2024年10月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26060.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26060.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 874.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈prothrombin:prothrombinase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.41 Å/pix.
x 612 pix.
= 252.756 Å		0.41 Å/pix.
x 612 pix.
= 252.756 Å		0.41 Å/pix.
x 612 pix.
= 252.756 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.413 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02
最小 - 最大-0.13259314 - 0.22159648
平均 (標準偏差)0.00015992128 (±0.008420089)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ612612612
Spacing612612612
セルA=B=C: 252.756 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_26060_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: prothrombin:prothrombinase

ファイルemd_26060_half_map_1.map
注釈prothrombin:prothrombinase
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: prothrombin:prothrombinase

ファイルemd_26060_half_map_2.map
注釈prothrombin:prothrombinase
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : prothrombin prothrombinase

全体名称: prothrombin prothrombinase
要素
  • 複合体: prothrombin prothrombinase
    • 複合体: Prothrombin (E.C.3.4.21.5), Factor X light chain, Activated factor Xa heavy chain
      • タンパク質・ペプチド: Prothrombin
      • タンパク質・ペプチド: Factor X light chain
      • タンパク質・ペプチド: Activated factor Xa heavy chain
    • 複合体: Coagulation factor Va
      • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor Va
      • タンパク質・ペプチド: Coagulation factor Va

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超分子 #1: prothrombin prothrombinase

超分子名称: prothrombin prothrombinase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Prothrombin (E.C.3.4.21.5), Factor X light chain, Activated facto...

超分子名称: Prothrombin (E.C.3.4.21.5), Factor X light chain, Activated factor Xa heavy chain
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2, #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Coagulation factor Va

超分子名称: Coagulation factor Va / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Prothrombin

分子名称: Prothrombin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: thrombin
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 65.370113 KDa
組換発現生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ)
配列文字列: ANTFLEEVRK GNLERECVEE TCSYEEAFEA LESSTATDVF WAKYTACETA RTPRDKLAAC LEGNCAEGLG TNYRGHVNIT RSGIECQLW RSRYPHKPEI NSTTHPGADL QENFCRNPDS STTGPWCYTT DPTVRRQECS IPVCGQDQVT VAMTPRSEGS S VNLSPPLE ...文字列:
ANTFLEEVRK GNLERECVEE TCSYEEAFEA LESSTATDVF WAKYTACETA RTPRDKLAAC LEGNCAEGLG TNYRGHVNIT RSGIECQLW RSRYPHKPEI NSTTHPGADL QENFCRNPDS STTGPWCYTT DPTVRRQECS IPVCGQDQVT VAMTPRSEGS S VNLSPPLE QCVPDRGQQY QGRLAVTTHG LPCLAWASAQ AKALSKHQDF NSAVQLVENF CRNPDGDEEG VWCYVAGKPG DF GYCDLNY CEEAVEEETG DGLDEDSDRA IEGRTATSEY QTFFNPRTFG SGEADCGLRP LFEKKSLEDK TERELLESYI DGR IVEGSD AEIGMSPWQV MLFRKSPQEL LCGASLISDR WVLTAAHCLL YPPWDKNFTE NDLLVRIGKH SRTRYERNIE KISM LEKIY IHPRYNWREN LDRDIALMKL KKPVAFSDYI HPVCLPDRET AASLLQAGYK GRVTGWGNLK ETWTANVGKG QPSVL QVVN LPIVERPVCK DSTRIRITDN MFCAGYKPDE GKRGDACEGD AGGPFVMKSP FNNRWYQMGI VSWGEGCDRD GKYGFY THV FRLKKWIQKV IDQFGE

UniProtKB: Prothrombin

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分子 #2: Factor X light chain

分子名称: Factor X light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.743385 KDa
組換発現生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ)
配列文字列:
ANSFLEEMKK GHLERECMEE TCSYEEAREV FEDSDKTNEF WNKYKDGDQC ETSPCQNQGK CKDGLGEYTC TCLEGFEGKN CELFTRKLC SLDNGDCDQF CHEEQNSVVC SCARGYTLAD NGKACIPTGP YPCGKQTLER

UniProtKB: Coagulation factor X

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分子 #3: Coagulation factor Va

分子名称: Coagulation factor Va / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 81.274391 KDa
配列文字列: AQLRQFYVAA QGISWSYRPE PTNSSLNLSV TSFKKIVYRE YEPYFKKEKP QSTISGLLGP TLYAEVGDII KVHFKNKADK PLSIHPQGI RYSKLSEGAS YLDHTFPAEK MDDAVAPGRE YTYEWSISED SGPTHDDPPC LTHIYYSHEN LIEDFNSGLI G PLLICKKG ...文字列:
AQLRQFYVAA QGISWSYRPE PTNSSLNLSV TSFKKIVYRE YEPYFKKEKP QSTISGLLGP TLYAEVGDII KVHFKNKADK PLSIHPQGI RYSKLSEGAS YLDHTFPAEK MDDAVAPGRE YTYEWSISED SGPTHDDPPC LTHIYYSHEN LIEDFNSGLI G PLLICKKG TLTEGGTQKT FDKQIVLLFA VFDESKSWSQ SSSLMYTVNG YVNGTMPDIT VCAHDHISWH LLGMSSGPEL FS IHFNGQV LEQNHHKVSA ITLVSATSTT ANMTVGPEGK WIISSLTPKH LQAGMQAYID IKNCPKKTRN LKKITREQRR HMK RWEYFI AAEEVIWDYA PVIPANMDKK YRSQHLDNFS NQIGKHYKKV MYTQYEDESF TKHTVNPNMK EDGILGPIIR AQVR DTLKI VFKNMASRPY SIYPHGVTFS PYEDEVNSSF TSGRNNTMIR AVQPGETYTY KWNILEFDEP TENDAQCLTR PYYSD VDIM RDIASGLIGL LLICKSRSLD RRGIQRAADI EQQAVFAVFD ENKSWYLEDN INKFCENPDE VKRDDPKFYE SNIMST ING YVPESITTLG FCFDDTVQWH FCSVGTQNEI LTIHFTGHSF IYGKRHEDTL TLFPMRGESV TVTMDNVGTW MLTSMNS SP RSKKLRLKFR DVKCIPDDDE DSYEIFEPPE STVMATRKMH DRLEPEDEES DADYDYQNRL AAALGIR

UniProtKB: Coagulation factor V

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分子 #4: Coagulation factor Va

分子名称: Coagulation factor Va / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 75.283008 KDa
配列文字列: SNNGNRRNYY IAAEEISWDY SEFVQRETDI EDSDDIPEDT TYKKVVFRKY LDSTFTKRDP RGEYEEHLGI LGPIIRAEVD DVIQVRFKN LASRPYSLHA HGLSYEKSSE GKTYEDDSPE WFKEDNAVQP NSSYTYVWHA TERSGPESPG SACRAWAYYS A VNPEKDIH ...文字列:
SNNGNRRNYY IAAEEISWDY SEFVQRETDI EDSDDIPEDT TYKKVVFRKY LDSTFTKRDP RGEYEEHLGI LGPIIRAEVD DVIQVRFKN LASRPYSLHA HGLSYEKSSE GKTYEDDSPE WFKEDNAVQP NSSYTYVWHA TERSGPESPG SACRAWAYYS A VNPEKDIH SGLIGPLLIC QKGILHKDSN MPMDMREFVL LFMTFDEKKS WYYEKKSRSS WRLTSSEMKK SHEFHAINGM IY SLPGLKM YEQEWVRLHL LNIGGSQDIH VVHFHGQTLL ENGNKQHQLG VWPLLPGSFK TLEMKASKPG WWLLNTEVGE NQR AGMQTP FLIMDRDCRM PMGLSTGIIS DSQIKASEFL GYWEPRLARL NNGGSYNAWS VEKLAAEFAS KPWIQVDMQK EVII TGIQT QGAKHYLKSC YTTEFYVAYS SNQINWQIFK GNSTRNVMYF NGNSDASTIK ENQFDPPIVA RYIRISPTRA YNRPT LRLE LQGCEVNGCS TPLGMENGKI ENKQITASSF KKSWWGDYWE PFRARLNAQG RVNAWQAKAN NNKQWLEIDL LKIKKI TAI ITQGCKSLSS EMYVKSYTIH YSEQGVEWKP YRLKSSMVDK IFEGNTNTKG HVKNFFNPPI ISRFIRVIPK TWNQSIA LR LELFGCDIY

UniProtKB: Coagulation factor V

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分子 #5: Activated factor Xa heavy chain

分子名称: Activated factor Xa heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 28.534596 KDa
組換発現生物種: Mesocricetus auratus (ネズミ)
配列文字列: IVGGQECKDG ECPWQALLIN EENEGFCGGT ILSEFYILTA AHCLYQAKRF KVRVGDRNTE QEEGGEAVHE VEVVIKHNRF TKETYDFDI AVLRLKTPIT FRMNVAPACL PERDWAESTL MTQKTGIVSG FGRTHEKGRQ STRLKMLEVP YVDRNSCKLS S SFIITQNM ...文字列:
IVGGQECKDG ECPWQALLIN EENEGFCGGT ILSEFYILTA AHCLYQAKRF KVRVGDRNTE QEEGGEAVHE VEVVIKHNRF TKETYDFDI AVLRLKTPIT FRMNVAPACL PERDWAESTL MTQKTGIVSG FGRTHEKGRQ STRLKMLEVP YVDRNSCKLS S SFIITQNM FCAGYDTKQE DACQGDAGGP HVTRFKDTYF VTGIVSWGEG CARKGKYGIY TKVTAFLKWI DRSMKTRGLP KA KSHAPEV ITSSPLK

UniProtKB: Coagulation factor X

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20mM Hepes, 150mM NaCl, 5mM CaCl2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7kve


詳細: 7kve
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 330317
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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