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万見
- EMDB-26004: Cryo-EM map of the full-length relaxin receptor RXFP1 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-26004
タイトルCryo-EM map of the full-length relaxin receptor RXFP1 in complex with heterotrimeric Gs
マップデータRelaxin receptor RXFP1 in complex with heterotrimeric Gs
試料
  • 複合体: Complex of the relaxin receptor RXFP1 and heterotrimeric Gs
    • 複合体: Relaxin receptor 1, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
      • タンパク質・ペプチド: Relaxin receptor 1, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short fusion
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1, Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: Camelid antibody VHH fragment Nb35
      • タンパク質・ペプチド: Camelid antibody VHH fragment Nb35
キーワードGPCR / Complex / Signaling / Relaxin / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


lung connective tissue development / nipple morphogenesis / Relaxin receptors / parturition / myofibroblast differentiation / hormone binding / G protein-coupled peptide receptor activity / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / developmental growth ...lung connective tissue development / nipple morphogenesis / Relaxin receptors / parturition / myofibroblast differentiation / hormone binding / G protein-coupled peptide receptor activity / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / developmental growth / D1 dopamine receptor binding / intracellular transport / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / Hedgehog 'off' state / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / activation of adenylate cyclase activity / hormone-mediated signaling pathway / extracellular matrix organization / regulation of insulin secretion / cellular response to glucagon stimulus / adenylate cyclase activator activity / trans-Golgi network membrane / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / G protein-coupled receptor activity / bone development / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / platelet aggregation / cognition / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / sensory perception of smell / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of cold-induced thermogenesis / G protein activity / GTPase binding / retina development in camera-type eye / Ca2+ pathway / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / fibroblast proliferation / G alpha (i) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction / Extra-nuclear estrogen signaling / cell population proliferation / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / protein-containing complex binding / GTP binding / signal transduction / extracellular exosome / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Relaxin receptor / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / G-protein alpha subunit, group S ...Relaxin receptor / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / G-protein alpha subunit, group S / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Relaxin receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Lama glama (ラマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Erlandson SC / Rawson S / Kruse AC
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5F32GM128233-03 米国
Other private 米国
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2023
タイトル: The relaxin receptor RXFP1 signals through a mechanism of autoinhibition.
著者: Sarah C Erlandson / Shaun Rawson / James Osei-Owusu / Kelly P Brock / Xinyue Liu / Joao A Paulo / Julian Mintseris / Steven P Gygi / Debora S Marks / Xiaojing Cong / Andrew C Kruse /
要旨: The relaxin family peptide receptor 1 (RXFP1) is the receptor for relaxin-2, an important regulator of reproductive and cardiovascular physiology. RXFP1 is a multi-domain G protein-coupled receptor ...The relaxin family peptide receptor 1 (RXFP1) is the receptor for relaxin-2, an important regulator of reproductive and cardiovascular physiology. RXFP1 is a multi-domain G protein-coupled receptor (GPCR) with an ectodomain consisting of a low-density lipoprotein receptor class A (LDLa) module and leucine-rich repeats. The mechanism of RXFP1 signal transduction is clearly distinct from that of other GPCRs, but remains very poorly understood. In the present study, we determine the cryo-electron microscopy structure of active-state human RXFP1, bound to a single-chain version of the endogenous agonist relaxin-2 and the heterotrimeric G protein. Evolutionary coupling analysis and structure-guided functional experiments reveal that RXFP1 signals through a mechanism of autoinhibition. Our results explain how an unusual GPCR family functions, providing a path to rational drug development targeting the relaxin receptors.
履歴
登録2022年1月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年5月3日-
マップ公開2023年5月3日-
更新2023年8月9日-
現状2023年8月9日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_26004.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_26004.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Relaxin receptor RXFP1 in complex with heterotrimeric Gs
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 288 pix.
= 305.28 Å		1.06 Å/pix.
x 288 pix.
= 305.28 Å		1.06 Å/pix.
x 288 pix.
= 305.28 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0143
最小 - 最大-0.07328965 - 0.1274189
平均 (標準偏差)0.0002017556 (±0.0029537142)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 305.27997 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Relaxin receptor RXFP1 in complex with heterotrimeric Gs

ファイルemd_26004_additional_1.map
注釈Relaxin receptor RXFP1 in complex with heterotrimeric Gs
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Relaxin receptor RXFP1 in complex with heterotrimeric Gs

ファイルemd_26004_half_map_1.map
注釈Relaxin receptor RXFP1 in complex with heterotrimeric Gs
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Relaxin receptor RXFP1 in complex with heterotrimeric Gs

ファイルemd_26004_half_map_2.map
注釈Relaxin receptor RXFP1 in complex with heterotrimeric Gs
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of the relaxin receptor RXFP1 and heterotrimeric Gs

全体名称: Complex of the relaxin receptor RXFP1 and heterotrimeric Gs
要素
  • 複合体: Complex of the relaxin receptor RXFP1 and heterotrimeric Gs
    • 複合体: Relaxin receptor 1, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
      • タンパク質・ペプチド: Relaxin receptor 1, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short fusion
    • 複合体: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1, Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
      • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • 複合体: Camelid antibody VHH fragment Nb35
      • タンパク質・ペプチド: Camelid antibody VHH fragment Nb35

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超分子 #1: Complex of the relaxin receptor RXFP1 and heterotrimeric Gs

超分子名称: Complex of the relaxin receptor RXFP1 and heterotrimeric Gs
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 180 KDa

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超分子 #2: Relaxin receptor 1, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subun...

超分子名称: Relaxin receptor 1, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1,...

超分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1, Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: Camelid antibody VHH fragment Nb35

超分子名称: Camelid antibody VHH fragment Nb35 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)

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分子 #1: Relaxin receptor 1, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subun...

分子名称: Relaxin receptor 1, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short fusion
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: DYKDDDDGGS LEVLFQGPGG SQDVKCSLGY FPCGNITKCL PQLLHCNGVD DCGNQADEDN CGDNNGWSLQ FDKYFASYYK MTSQYPFEAE TPECLVGSVP VQCLCQGLEL DCDETNLRAV PSVSSNVTAM SLQWNLIRKL PPDCFKNYHD LQKLYLQNNK ITSISIYAFR ...文字列:
DYKDDDDGGS LEVLFQGPGG SQDVKCSLGY FPCGNITKCL PQLLHCNGVD DCGNQADEDN CGDNNGWSLQ FDKYFASYYK MTSQYPFEAE TPECLVGSVP VQCLCQGLEL DCDETNLRAV PSVSSNVTAM SLQWNLIRKL PPDCFKNYHD LQKLYLQNNK ITSISIYAFR GLNSLTKLYL SHNRITFLKP GVFEDLHRLE WLIIEDNHLS RISPPTFYGL NSLILLVLMN NVLTRLPDKP LCQHMPRLHW LDLEGNHIHN LRNLTFISCS NLTVLVMRKN KINHLNENTF APLQKLDELD LGSNKIENLP PLIFKDLKEL SQLNLSYNPI QKIQANQFDY LVKLKSLSLE GIEISNIQQR MFRPLMNLSH IYFKKFQYCG YAPHVRSCKP NTDGISSLEN LLASIIQRVF VWVVSAVTCF GNIFVICMRP YIRSENKLYA MSIISLCCAD CLMGIYLFVI GGFDLKFRGE YNKHAQLWME STHCQLVGSL AILSTEVSVL LLTFLTLEKY ICIVYPFRCV RPGKCRTITV LILIWITGFI VAFIPLSNKE FFKNYYGTNG VCFPLHSEDT ESIGAQIYSV AIFLGINLAA FIIIVFSYGS MFYSVHQSAI TATEIRNQVK KEMILAKRFF FIVFTDALCW IPIFVVKFLS LLQVEIPGTI TSWVVIFILP INSALNPILY TLTTRPFKEM IHRFWYNYRQ RKSMDSKGQK TYAPSFIWVE MWPLQEMPPE LMKPDLNSKT EDQRNEEKAQ REANKKIEKQ LQKDKQVYRA THRLLLLGAD NSGKSTIVKQ MRIYHGGSGG SGGTSGIFET KFQVDKVNFH MFDVGGQRDE RRKWIQCFND VTAIIFVVDS SDYNRLQEAL NLFKSIWNNR WLRTISVILF LNKQDLLAEK VLAGKSKIED YFPEFARYTT PEDATPEPGE DPRVTRAKYF IRDEFLRIST ASGDGRHYCY PHFTCAVDTE NARRIFNDCR DIIQRMHLRQ YELL

UniProtKB: Relaxin receptor 1, Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

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分子 #2: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHHHHHHGSS GSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRLL VSASQDGKLI IWDSYTTNKV HAIPLRSSWV MTCAYAPSGN YVACGGLDNI CSIYNLKTRE GNVRVSRELA GHTGYLSCCR FLDDNQIVTS ...文字列:
MHHHHHHGSS GSELDQLRQE AEQLKNQIRD ARKACADATL SQITNNIDPV GRIQMRTRRT LRGHLAKIYA MHWGTDSRLL VSASQDGKLI IWDSYTTNKV HAIPLRSSWV MTCAYAPSGN YVACGGLDNI CSIYNLKTRE GNVRVSRELA GHTGYLSCCR FLDDNQIVTS SGDTTCALWD IETGQQTTTF TGHTGDVMSL SLAPDTRLFV SGACDASAKL WDVREGMCRQ TFTGHESDIN AICFFPNGNA FATGSDDATC RLFDLRADQE LMTYSHDNII CGITSVSFSK SGRLLLAGYD DFNCNVWDAL KADRAGVLAG HDNRVSCLGV TDDGMAVATG SWDSFLKIWN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFCAI L

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #4: Camelid antibody VHH fragment Nb35

分子名称: Camelid antibody VHH fragment Nb35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLQESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFTFS NYKMNWVRQA PGKGLEWVSD ISQSGASISY TGSVKGRFTI SRDNAKNTLY LQMNSLKPED TAVYYCARCP APFTRDCFDV TSTTYAYRGQ GTQVTVSSLE VLFQGPGHHH HHHHHGSEDQ VDPRLIDGK

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 15826542
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio model generated in RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 45146
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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