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基本情報
| 登録情報 | ![]() | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Complete V1 Complex from Saccharomyces cerevisiae | |||||||||
マップデータ | Complete V1 Complex | |||||||||
試料 |
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キーワード | V-ATPase / HYDROLASE | |||||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex ...proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / ATP metabolic process / proton transmembrane transport / Golgi membrane / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
| 生物種 | ![]() | |||||||||
| 手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Vasanthakumar T / Keon KA | |||||||||
| 資金援助 | カナダ, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022タイトル: Coordinated conformational changes in the V complex during V-ATPase reversible dissociation. 著者: Thamiya Vasanthakumar / Kristine A Keon / Stephanie A Bueler / Michael C Jaskolka / John L Rubinstein / ![]() 要旨: Vacuolar-type ATPases (V-ATPases) are rotary enzymes that acidify intracellular compartments in eukaryotic cells. These multi-subunit complexes consist of a cytoplasmic V region that hydrolyzes ATP ...Vacuolar-type ATPases (V-ATPases) are rotary enzymes that acidify intracellular compartments in eukaryotic cells. These multi-subunit complexes consist of a cytoplasmic V region that hydrolyzes ATP and a membrane-embedded V region that transports protons. V-ATPase activity is regulated by reversible dissociation of the two regions, with the isolated V and V complexes becoming autoinhibited on disassembly and subunit C subsequently detaching from V. In yeast, assembly of the V and V regions is mediated by the regulator of the ATPase of vacuoles and endosomes (RAVE) complex through an unknown mechanism. We used cryogenic-electron microscopy of yeast V-ATPase to determine structures of the intact enzyme, the dissociated but complete V complex and the V complex lacking subunit C. On separation, V undergoes a dramatic conformational rearrangement, with its rotational state becoming incompatible for reassembly with V. Loss of subunit C allows V to match the rotational state of V, suggesting how RAVE could reassemble V and V by recruiting subunit C. | |||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
| マップデータ | emd_25996.map.gz | 7.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
|---|---|---|---|---|
| ヘッダ (付随情報) | emd-25996-v30.xml emd-25996.xml | 23.6 KB 23.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
| 画像 | emd_25996.png | 103.8 KB | ||
| Filedesc metadata | emd-25996.cif.gz | 7.8 KB | ||
| アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25996 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-25996 | HTTPS FTP |
-検証レポート
| 文書・要旨 | emd_25996_validation.pdf.gz | 363.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | emd_25996_full_validation.pdf.gz | 363.1 KB | 表示 | |
| XML形式データ | emd_25996_validation.xml.gz | 7.3 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | emd_25996_validation.cif.gz | 8.4 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25996 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-25996 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 7tmmMC ![]() 7tmoC ![]() 7tmpC ![]() 7tmqC ![]() 7tmrC ![]() 7tmsC ![]() 7tmtC C: 同じ文献を引用 ( M: このマップから作成された原子モデル |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
| EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
|---|---|
| 「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
| ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_25996.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 注釈 | Complete V1 Complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.03 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 密度 |
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| 対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Complete V1 Complex
+超分子 #1: Complete V1 Complex
+分子 #1: H(+)-transporting two-sector ATPase
+分子 #2: Vacuolar proton pump subunit B
+分子 #3: V-ATPase subunit E
+分子 #4: V-type proton ATPase subunit G
+分子 #5: V-type proton ATPase subunit D
+分子 #6: V-type proton ATPase subunit F
+分子 #7: V-type proton ATPase subunit C
+分子 #8: V-type proton ATPase subunit H
+分子 #9: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
| 手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
|---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
| 試料の集合状態 | particle |
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試料調製
| 緩衝液 | pH: 7.4 |
|---|---|
| 凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
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電子顕微鏡法
| 顕微鏡 | TFS KRIOS |
|---|---|
| 撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k) 平均電子線量: 43.0 e/Å2 |
| 電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
| 電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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カナダ, 1件
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解析
FIELD EMISSION GUN
