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- EMDB-2596: Deep classification of a large cryo-EM dataset defines the confor... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2596
タイトルDeep classification of a large cryo-EM dataset defines the conformational landscape of the 26S proteasome
マップデータEach physical particles was considered as two particles for processing taking into account the pseudo C2 symmetry
試料
  • 試料: 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae
  • タンパク質・ペプチド: 26S Proteasome
キーワードProteasome / AAA-ATPase / ATP-analog / classification
機能・相同性
機能・相同性情報


SAGA complex localization to transcription regulatory region / : / proteasome regulatory particle assembly / proteasome storage granule assembly / transcription export complex 2 / peroxisome fission / maintenance of DNA trinucleotide repeats / protein deneddylation / filamentous growth / COP9 signalosome ...SAGA complex localization to transcription regulatory region / : / proteasome regulatory particle assembly / proteasome storage granule assembly / transcription export complex 2 / peroxisome fission / maintenance of DNA trinucleotide repeats / protein deneddylation / filamentous growth / COP9 signalosome / proteasome regulatory particle / mitochondrial fission / proteasome-activating activity / proteasome regulatory particle, lid subcomplex / proteasome regulatory particle, base subcomplex / metal-dependent deubiquitinase activity / ER-Phagosome pathway / Antigen processing: Ub, ATP-independent proteasomal degradation / protein-containing complex localization / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome core complex assembly / Proteasome assembly / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / nuclear outer membrane-endoplasmic reticulum membrane network / nonfunctional rRNA decay / Regulation of PTEN stability and activity / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / peptide catabolic process / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / KEAP1-NFE2L2 pathway / Neddylation / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Orc1 removal from chromatin / MAPK6/MAPK4 signaling / proteasome binding / regulation of protein catabolic process / proteasome storage granule / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / proteasomal ubiquitin-independent protein catabolic process / protein deubiquitination / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / polyubiquitin modification-dependent protein binding / proteasome endopeptidase complex / Ub-specific processing proteases / proteasome core complex, beta-subunit complex / endopeptidase activator activity / threonine-type endopeptidase activity / proteasome assembly / mRNA export from nucleus / proteasome core complex, alpha-subunit complex / enzyme regulator activity / ERAD pathway / Neutrophil degranulation / protein folding chaperone / proteasome complex / ubiquitin binding / nucleotide-excision repair / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / metallopeptidase activity / positive regulation of protein catabolic process / peroxisome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / molecular adaptor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / protein domain specific binding / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rpn9, C-terminal helix / Rpn9 C-terminal helix / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / : / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix ...Rpn9, C-terminal helix / Rpn9 C-terminal helix / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1 / Proteasomal ubiquitin receptor Rpn13/ADRM1, Pru domain superfamily / Rpn13/ADRM1, Pru domain / Proteasome complex subunit Rpn13, Pru domain / Pru (pleckstrin-like receptor for ubiquitin) domain profile. / : / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN7/PSMD6 C-terminal helix / PSMD3-like, N-terminal TPR repeats / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit Rpn12 / 26S proteasome regulatory subunit, C-terminal / Proteasome regulatory subunit C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN5, C-terminal domain / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 C-terminal domain / PSD13 N-terminal repeats / 26S proteasome regulatory subunit Rpn6, N-terminal / 6S proteasome subunit Rpn6, C-terminal helix domain / 26S proteasome regulatory subunit RPN6 N-terminal domain / 26S proteasome subunit RPN6 C-terminal helix domain / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 13 / : / 26S proteasome subunit RPN2, N-terminal domain / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn2/Psmd1 subunit / 26S proteasome regulatory subunit RPN2, C-terminal / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 C-terminal domain / Proteasome subunit Rpn10 / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 7/8 / 26S proteasome regulatory complex, non-ATPase subcomplex, Rpn1 subunit / RPN1, N-terminal / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1, C-terminal / RPN1 N-terminal domain / 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit RPN1 C-terminal / : / 26S proteasome regulatory subunit RPN11 C-terminal domain / DSS1/SEM1 / DSS1/SEM1 family / DSS1_SEM1 / Proteasome/cyclosome repeat / : / 26S proteasome regulatory subunit 7, OB domain / Proteasome/cyclosome repeat / von Willebrand factor type A domain / : / : / : / PSMD12/CSN4, N-terminal / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7/COP9 signalosome complex subunit 1 / 26S proteasome regulatory subunit Rpn7, N-terminal / 26S proteasome subunit RPN7 / : / 26S Proteasome non-ATPase regulatory subunit 12/COP9 signalosome complex subunit 4 / PCI/PINT associated module / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / Proteasomal ATPase OB C-terminal domain / HEAT repeats / CSN8/PSMD8/EIF3K / CSN8/PSMD8/EIF3K family / Rpn11/EIF3F, C-terminal / Maintenance of mitochondrial structure and function / : / motif in proteasome subunits, Int-6, Nip-1 and TRIP-15 / PCI domain / Proteasome component (PCI) domain / PCI domain profile. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / Proteasome beta subunit, C-terminal / Proteasome beta subunits C terminal / Proteasome subunit beta 4 / Proteasome subunit beta 2 / Proteasome beta 3 subunit / Proteasome subunit alpha5 / Proteasome subunit alpha6 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / VWFA domain profile. / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / TPR repeat region circular profile. / von Willebrand factor, type A / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / TPR repeat profile. / MPN domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome regulatory subunit RPN13 / 26S proteasome complex subunit SEM1 / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit beta type-3 ...26S proteasome regulatory subunit RPN13 / 26S proteasome complex subunit SEM1 / Probable proteasome subunit alpha type-7 / Proteasome subunit alpha type-1 / Proteasome subunit beta type-4 / Proteasome subunit alpha type-3 / Proteasome subunit alpha type-2 / Proteasome subunit beta type-6 / Proteasome subunit beta type-2 / Proteasome subunit beta type-3 / Proteasome subunit beta type-5 / Proteasome subunit beta type-7 / Proteasome subunit alpha type-5 / 26S proteasome regulatory subunit RPN12 / 26S proteasome regulatory subunit RPN2 / 26S proteasome regulatory subunit 6A / 26S proteasome regulatory subunit 6B homolog / 26S proteasome regulatory subunit 7 homolog / Proteasome subunit beta type-1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN1 / 26S proteasome regulatory subunit RPN10 / 26S proteasome regulatory subunit RPN3 / Proteasome subunit alpha type-6 / Proteasome subunit alpha type-4 / 26S proteasome regulatory subunit 4 homolog / Ubiquitin C-terminal hydrolase RPN11 / 26S proteasome subunit RPT4 / 26S proteasome regulatory subunit 8 homolog / 26S proteasome regulatory subunit RPN9 / 26S proteasome regulatory subunit RPN7 / 26S proteasome regulatory subunit RPN8 / 26S proteasome regulatory subunit RPN5 / 26S proteasome regulatory subunit RPN6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.8 Å
データ登録者Unverdorben P / Beck F / Sledz P / Schweitzer A / Pfeifer G / Plitzko JM / Baumeister W / Foerster F
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2014
タイトル: Deep classification of a large cryo-EM dataset defines the conformational landscape of the 26S proteasome.
著者: Pia Unverdorben / Florian Beck / Paweł Śledź / Andreas Schweitzer / Günter Pfeifer / Jürgen M Plitzko / Wolfgang Baumeister / Friedrich Förster /
要旨: The 26S proteasome is a 2.5 MDa molecular machine that executes the degradation of substrates of the ubiquitin-proteasome pathway. The molecular architecture of the 26S proteasome was recently ...The 26S proteasome is a 2.5 MDa molecular machine that executes the degradation of substrates of the ubiquitin-proteasome pathway. The molecular architecture of the 26S proteasome was recently established by cryo-EM approaches. For a detailed understanding of the sequence of events from the initial binding of polyubiquitylated substrates to the translocation into the proteolytic core complex, it is necessary to move beyond static structures and characterize the conformational landscape of the 26S proteasome. To this end we have subjected a large cryo-EM dataset acquired in the presence of ATP and ATP-γS to a deep classification procedure, which deconvolutes coexisting conformational states. Highly variable regions, such as the density assigned to the largest subunit, Rpn1, are now well resolved and rendered interpretable. Our analysis reveals the existence of three major conformations: in addition to the previously described ATP-hydrolyzing (ATPh) and ATP-γS conformations, an intermediate state has been found. Its AAA-ATPase module adopts essentially the same topology that is observed in the ATPh conformation, whereas the lid is more similar to the ATP-γS bound state. Based on the conformational ensemble of the 26S proteasome in solution, we propose a mechanistic model for substrate recognition, commitment, deubiquitylation, and translocation into the core particle.
履歴
登録2014年2月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年3月26日-
マップ公開2014年4月2日-
更新2014年4月30日-
現状2014年4月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.81
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.81
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4cr4
  • 表面レベル: 0.81
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4cr4
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2596.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2596.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 81.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Each physical particles was considered as two particles for processing taking into account the pseudo C2 symmetry
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.99 Å/pix.
x 280 pix.
= 557.2 Å		1.99 Å/pix.
x 280 pix.
= 557.2 Å		1.99 Å/pix.
x 280 pix.
= 557.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.99 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.81 / ムービー #1: 0.81
最小 - 最大-3.20770955 - 5.17711926
平均 (標準偏差)0.01165493 (±0.14873062)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 557.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.991.991.99
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z557.200557.200557.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-207-207-206
NX/NY/NZ414414414
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-3.2085.1770.012

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae

全体名称: 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae
要素
  • 試料: 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae
  • タンパク質・ペプチド: 26S Proteasome

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超分子 #1000: 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae

超分子名称: 26S Proteasome from Saccharomyces cerevisiae / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa

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分子 #1: 26S Proteasome

分子名称: 26S Proteasome / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
アライメント法Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2013年12月24日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
実像数: 30000 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 14
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected using an automatic selection program. Each physical 26S particles was considered as two particles for processing according to pseudo-C2 symmetry.
CTF補正詳細: micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: xmipp / 使用した粒子像数: 560000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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