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- EMDB-25707: Cryo-EM Structure of a Transition State of Arp2/3 Complex Activation -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25707
タイトルCryo-EM Structure of a Transition State of Arp2/3 Complex Activation
マップデータMain map post processed with deepEMhancer
試料
  • 複合体: bovine Arp2/3 complex and Actin, CapZ
    • 複合体: bovine Arp2/3
      • タンパク質・ペプチド: x 7種
    • 複合体: Actin skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
    • 複合体: F-actin-capping protein
      • タンパク質・ペプチド: x 2種
  • リガンド: x 3種
キーワードactin / ATPase / actin related protein / arp / cytoskeleton / Arp2-3 complex / actin nucleation / actin branching / CONTRACTILE PROTEIN / CapZ
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of lymphocyte migration ...negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / negative regulation of lymphocyte migration / actin nucleation / F-actin capping protein complex / WASH complex / vesicle transport along actin filament / sperm head-tail coupling apparatus / actin cap / vesicle organization / regulation of actin filament polymerization / vesicle budding from membrane / Clathrin-mediated endocytosis / barbed-end actin filament capping / cell junction assembly / dendritic spine morphogenesis / actin polymerization or depolymerization / protein-containing complex localization / RHOD GTPase cycle / regulation of cell morphogenesis / RHOF GTPase cycle / regulation of postsynapse organization / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / positive regulation of filopodium assembly / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / Neutrophil degranulation / lamellipodium assembly / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / cortical cytoskeleton / actin filament bundle / positive regulation of actin filament polymerization / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / brush border / actin filament bundle assembly / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / cilium assembly / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of lamellipodium assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / COPI-mediated anterograde transport / titin binding / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / MHC class II antigen presentation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / sarcomere / cell projection / actin filament / filopodium / response to bacterium / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Schaffer collateral - CA1 synapse / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / synaptic vesicle membrane / cell migration / site of double-strand break / actin cytoskeleton / lamellipodium / regulation of protein localization / actin binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cell body / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / cell cortex / cytoskeleton / neuron projection / hydrolase activity / postsynapse / endosome / postsynaptic density / cadherin binding / protein domain specific binding / cell division / focal adhesion / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / glutamatergic synapse
類似検索 - 分子機能
Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily ...Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain profile. / WH2 domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / PH-like domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin-related protein 2 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Actin-related protein 3 / Actin, alpha skeletal muscle / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin nucleation-promoting factor WASL
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ) / Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Rebowski G / van Eeuwen T / Boczkowska M / Dominguez R
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM07391 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32-GM008275 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)F31-HL146077 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Transition State of Arp2/3 Complex Activation by Actin-Bound Dimeric Nucleation-Promoting Factor.
著者: Trevor van Eeuwen / Malgorzata Boczkowska / Grzegorz Rebowski / Peter J Carman / Fred E Fregoso / Roberto Dominguez /
要旨: Arp2/3 complex generates branched actin networks that drive fundamental processes such as cell motility and cytokinesis. The complex comprises seven proteins, including actin-related proteins (Arps) ...Arp2/3 complex generates branched actin networks that drive fundamental processes such as cell motility and cytokinesis. The complex comprises seven proteins, including actin-related proteins (Arps) 2 and 3 and five scaffolding proteins (ArpC1-ArpC5) that mediate interactions with a pre-existing (mother) actin filament at the branch junction. Arp2/3 complex exists in two main conformations, inactive with the Arps interacting end-to-end and active with the Arps interacting side-by-side like subunits of the short-pitch helix of the actin filament. Several cofactors drive the transition toward the active state, including ATP binding to the Arps, WASP-family nucleation-promoting factors (NPFs), actin monomers, and binding of Arp2/3 complex to the mother filament. The precise contribution of each cofactor to activation is poorly understood. We report the 3.32-Å resolution cryo-electron microscopy structure of a transition state of Arp2/3 complex activation with bound constitutively dimeric NPF. Arp2/3 complex-binding region of the NPF N-WASP was fused C-terminally to the α and β subunits of the CapZ heterodimer. One arm of the NPF dimer binds Arp2 and the other binds actin and Arp3. The conformation of the complex is intermediate between those of inactive and active Arp2/3 complex. Arp2, Arp3, and actin also adopt intermediate conformations between monomeric (G-actin) and filamentous (F-actin) states, but only actin hydrolyzes ATP. In solution, the transition complex is kinetically shifted toward the short-pitch conformation and has higher affinity for F-actin than inactive Arp2/3 complex. The results reveal how all the activating cofactors contribute in a coordinated manner toward Arp2/3 complex activation.
履歴
登録2021年12月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年6月14日-
マップ公開2023年6月14日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25707.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25707.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map post processed with deepEMhancer
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その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 352 pix.
= 302.72 Å		0.86 Å/pix.
x 352 pix.
= 302.72 Å		0.86 Å/pix.
x 352 pix.
= 302.72 Å

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投影像

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
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表面レベル登録者による: 0.066
最小 - 最大-0.0018159297 - 1.8901378
平均 (標準偏差)0.0017101009 (±0.028842943)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ352352352
Spacing352352352
セルA=B=C: 302.72 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: map post processed with global b factor sharpening

ファイルemd_25707_additional_1.map
注釈map post processed with global b factor sharpening
投影像・断面図
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ヒストグラム

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追加マップ: unsharpened map

ファイルemd_25707_additional_2.map
注釈unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A

ファイルemd_25707_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B

ファイルemd_25707_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : bovine Arp2/3 complex and Actin, CapZ

全体名称: bovine Arp2/3 complex and Actin, CapZ
要素
  • 複合体: bovine Arp2/3 complex and Actin, CapZ
    • 複合体: bovine Arp2/3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
      • タンパク質・ペプチド: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
    • 複合体: Actin skeletal muscle
      • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha skeletal muscle
    • 複合体: F-actin-capping protein
      • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit alpha-1/Actin nucleation-promoting factor WASL chimera
      • タンパク質・ペプチド: F-actin-capping protein subunit beta/Actin nucleation-promoting factor WASL chimera
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: bovine Arp2/3 complex and Actin, CapZ

超分子名称: bovine Arp2/3 complex and Actin, CapZ / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10
分子量理論値: 248.9 KDa

+
超分子 #2: bovine Arp2/3

超分子名称: bovine Arp2/3 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#7
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 器官: brain

+
超分子 #3: Actin skeletal muscle

超分子名称: Actin skeletal muscle / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)

+
超分子 #4: F-actin-capping protein

超分子名称: F-actin-capping protein / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #9-#10 / 詳細: subunit alpha and beta
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Actin-related protein 3

分子名称: Actin-related protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 47.428031 KDa
配列文字列: MAGRLPACVV DCGTGYTKLG YAGNTEPQFI IPSCIAIKES AKVGDQAQRR VMKGVDDLDF FIGDEAIEKP TYATKWPIRH GIVEDWDLM ERFMEQVIFK YLRAEPEDHY FLLTEPPLNT PENREYTAEI MFESFNVPGL YIAVQAVLAL AASWTSRQVG E RTLTGTVI ...文字列:
MAGRLPACVV DCGTGYTKLG YAGNTEPQFI IPSCIAIKES AKVGDQAQRR VMKGVDDLDF FIGDEAIEKP TYATKWPIRH GIVEDWDLM ERFMEQVIFK YLRAEPEDHY FLLTEPPLNT PENREYTAEI MFESFNVPGL YIAVQAVLAL AASWTSRQVG E RTLTGTVI DSGDGVTHVI PVAEGYVIGS CIKHIPIAGR DITYFIQQLL RDREVGIPPE QSLETAKAVK ERYSYVCPDL VK EFNKYDT DGSKWIKQYT GINAISKKEF SIDVGYERFL GPEIFFHPEF ANPDFTQPIS EVVDEVIQNC PIDVRRPLYK NIV LSGGST MFRDFGRRLQ RDLKRTVDAR LKLSEELSGG RLKPKPIDVQ VITHHMQRYA VWFGGSMLAS TPEFYQVCHT KKDY EEIGP SICRHNPVFG VMS

UniProtKB: Actin-related protein 3

+
分子 #2: Actin-related protein 2

分子名称: Actin-related protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 44.818711 KDa
配列文字列: MDSQGRKVVV CDNGTGFVKC GYAGSNFPEH IFPALVGRPI IRSTTKVGNI EIKDLMVGDE ASELRSMLEV NYPMENGIVR NWDDMKHLW DYTFGPEKLN IDTRNCKILL TEPPMNPTKN REKIVEVMFE TYQFSGVYVA IQAVLTLYAQ GLLTGVVVDS G DGVTHICP ...文字列:
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UniProtKB: Actin-related protein 2

+
分子 #3: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 41.594238 KDa
配列文字列: MSLHQFLLEP ITCHAWNRDR TQIALSPNNH EVHIYKKNGG QWVKAHELKE HNGHITGIDW APKSDRIVTC GADRNAYVWS QKDGVWKPT LVILRINRAA TFVKWSPLEN KFAVGSGARL ISVCYFESEN DWWVSKHIKK PIRSTVLSLD WHPNNVLLAA G SCDFKCRV ...文字列:
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UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1A

+
分子 #4: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 34.402043 KDa
配列文字列: MILLEVNNRI IEETLALKFE NAAAGNKPEA VEVTFADFDG VLYHISNPNG DKTKVMVSIS LKFYKELQAH GADELLKRVY GSYLVNPES GYNVSLLYDL ENLPASKDSI VHQAGMLKRN CFASVFEKYF QFQEEGKEGE NRAVIHYRDD ETMYVESKKD R VTVVFSTV ...文字列:
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UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2

+
分子 #5: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 20.572666 KDa
配列文字列:
MPAYHSSLMD PDTKLIGNMA LLPIRSQFKG PAPRETKDTD IVDEAIYYFK ANVFFKNYEI KNEADRTLIY ITLYISECLK KLQKCNSKS QGEKEMYTLG ITNFPIPGEP GFPLNAIYAK PANKQEDEVM RAYLQQLRQE TGLRLCEKVF DPQNDKPSKW W TCFVKRQF MNKSLSGPGQ

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3

+
分子 #6: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 19.697047 KDa
配列文字列:
MTATLRPYLS AVRATLQAAL CLENFSSQVV ERHNKPEVEV RSSKELLLQP VTISRNEKEK VLIEGSINSV RVSIAVKQAD EIEKILCHK FMRFMMMRAE NFFILRRKPV EGYDISFLIT NFHTEQMYKH KLVDFVIHFM EEIDKEISEM KLSVNARARI V AEEFLKNF

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4

+
分子 #7: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5

分子名称: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 16.251308 KDa
配列文字列:
MSKNTVSSAR FRKVDVGEYD ENKFVDEEDG GDGQAGPDEG EVDSCLRQGN MTAALQAALK NPPINTKSQA VKDRAGSIVL KVLISFKAN DIEKAVQSLD KNGVDLLMKY IYKGFESPSD NSSAVLLQWH EKALAAGGVG SIVRVLTARK TV

UniProtKB: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5

+
分子 #8: Actin, alpha skeletal muscle

分子名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
分子量理論値: 41.875633 KDa
配列文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG ...文字列:
DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG VTHNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSL E KSYELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKE ITALAPSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha skeletal muscle

+
分子 #9: F-actin-capping protein subunit alpha-1/Actin nucleation-promotin...

分子名称: F-actin-capping protein subunit alpha-1/Actin nucleation-promoting factor WASL chimera
タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 39.600566 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MADFDDRVSD EEKVRIAAKF ITHAPPGEFN EVFNDVRLLL NNDNLLREGA AHAFAQYNMD QFTPVKIEGY EDQVLITEHG DLGNSRFLD PRNKISFKFD HLRKEASDPQ PEEADGGLKS WRESCDSALR AYVKDHYSNG FCTVYAKTID GQQTIIACIE S HQFQPKNF ...文字列:
MADFDDRVSD EEKVRIAAKF ITHAPPGEFN EVFNDVRLLL NNDNLLREGA AHAFAQYNMD QFTPVKIEGY EDQVLITEHG DLGNSRFLD PRNKISFKFD HLRKEASDPQ PEEADGGLKS WRESCDSALR AYVKDHYSNG FCTVYAKTID GQQTIIACIE S HQFQPKNF WNGRWRSEWK FTITPPTAQV VGVLKIQVHY YEDGNVQLVS HKDVQDSLTV SNEAQTAKEF IKIIENAENE YQ TAISENY QTMSDTTFKA LRRQLPVTRT KIDWNKILSY KIGQIRQGIQ LKSVSDGQES TPPTPAPTSG IVGALMEVMQ KRS KAIHSS DEDEDDDDEE DFEDDDEWED

UniProtKB: F-actin-capping protein subunit alpha-1, Actin nucleation-promoting factor WASL

+
分子 #10: F-actin-capping protein subunit beta/Actin nucleation-promoting f...

分子名称: F-actin-capping protein subunit beta/Actin nucleation-promoting factor WASL chimera
タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 37.470754 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSDQQLDCAL DLMRRLPPQQ IEKNLSDLID LVPSLCEDLL SSVDQPLKIA RDKVVGKDYL LCDYNRDGDS YRSPWSNKYD PPLEDGAMP SARLRKLEVE ANNAFDQYRD LYFEGGVSSV YLWDLDHGFA GVILIKKAGD GSKKIKGCWD SIHVVEVQEK S SGRTAHYK ...文字列:
MSDQQLDCAL DLMRRLPPQQ IEKNLSDLID LVPSLCEDLL SSVDQPLKIA RDKVVGKDYL LCDYNRDGDS YRSPWSNKYD PPLEDGAMP SARLRKLEVE ANNAFDQYRD LYFEGGVSSV YLWDLDHGFA GVILIKKAGD GSKKIKGCWD SIHVVEVQEK S SGRTAHYK LTSTVMLWLQ TNKSGSGTMN LGGSLTRQME KDETVSDCSP HIANIGRLVE DMENKIRSTL NEIYFGKTKD IV NGLRSID AIPDNQKFKQ LQRELSQVLT QRQIGIQLKS VSDGQESTPP TPAPTSGIVG ALMEVMQKRS KAIHSSDEDE DDD DEEDFE DDDEWED

UniProtKB: F-actin-capping protein subunit beta, Actin nucleation-promoting factor WASL

+
分子 #11: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #12: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #13: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 13 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMHSCH2CH(OH)CH(OH)CH2SHDithiothreitol
0.2 mMC10H14N5O13P3Na2Adenosine triphosphate disodium salt
0.2 mMMgCl2magnesium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC
詳細: Grids were manually blotted for 3 seconds with Whatman 41 filter paper and manually plunged using a Leica EM CPC manual plunger..
詳細This sample was monodisperse.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Data were collected in super-resolution mode with an illuminated area of 1.01 um, nominal dose of 40 e-/A^2, a dose rate of 4.87 e-/s/pixel, and 2 or 5 exposures per hole by image shift.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 9661 / 平均露光時間: 2.6 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Super resolution mode; micrographs binned during motion correction
粒子像選択選択した数: 4485066 / 詳細: Particles autopicked in cryoSPARC
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: ab initio model generated by cryoSPARC
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.0) / ソフトウェア - 詳細: non-uniform refinement / 詳細: Composite map after multibody refinement / 使用した粒子像数: 269760
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 6 / 平均メンバー数/クラス: 150000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4jd2


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 温度因子: 132 / 当てはまり具合の基準: correlation
得られたモデル

PDB-7t5q:
Cryo-EM Structure of a Transition State of Arp2/3 Complex Activation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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