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万見
- EMDB-25647: Structure of electron bifurcating Ni-Fe hydrogenase complex HydAB... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25647
タイトルStructure of electron bifurcating Ni-Fe hydrogenase complex HydABCSL in FMN/NAD(H) bound state
マップデータElectron bifurcating Ni-Fe hydrogenase complex HydABCSL in FMN/NAD(H) bound state
試料
  • 複合体: NiFe hydrogenase complex ABCSL
    • タンパク質・ペプチド: x 5種
  • リガンド: x 6種
キーワードhydrogenase complex / electron bifurcation / OXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ferredoxin hydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / nickel cation binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...ferredoxin hydrogenase activity / iron-sulfur cluster binding / nickel cation binding / NADH dehydrogenase activity / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. ...: / NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / 4Fe-4S binding domain / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / : / NADH-quinone oxidoreductase subunit 3, ferredoxin-like domain / : / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Nuo51 FMN-binding domain / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Coenzyme F420-reducing hydrogenase, alpha subunit / Coenzyme F420-reducing hydrogenase, gamma subunit / Putative anaerobic dehydrogenase / NADH:ubiquinone oxidoreductase, NADH-binding (51 kD) subunit / NADH-quinone oxidoreductase, E subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Acetomicrobium mobile (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å
データ登録者Feng X / Li H
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC0020085 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-FG02-95ER20175 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Structure and electron transfer pathways of an electron-bifurcating NiFe-hydrogenase.
著者: Xiang Feng / Gerrit J Schut / Dominik K Haja / Michael W W Adams / Huilin Li /
要旨: Electron bifurcation enables thermodynamically unfavorable biochemical reactions. Four groups of bifurcating flavoenzyme are known and three use FAD to bifurcate. FeFe-HydABC hydrogenase represents ...Electron bifurcation enables thermodynamically unfavorable biochemical reactions. Four groups of bifurcating flavoenzyme are known and three use FAD to bifurcate. FeFe-HydABC hydrogenase represents the fourth group, but its bifurcation site is unknown. We report cryo-EM structures of the related NiFe-HydABCSL hydrogenase that reversibly oxidizes H and couples endergonic reduction of ferredoxin with exergonic reduction of NAD. FMN surrounded by a unique arrangement of iron sulfur clusters forms the bifurcating center. NAD binds to FMN in HydB, and electrons from H via HydA to a HydB [4Fe-4S] cluster enable the FMN to reduce NAD. Low-potential electron transfer from FMN to the HydC [2Fe-2S] cluster and subsequent reduction of a uniquely penta-coordinated HydB [2Fe-2S] cluster require conformational changes, leading to ferredoxin binding and reduction by a [4Fe-4S] cluster in HydB. This work clarifies the electron transfer pathways for a large group of hydrogenases underlying many essential functions in anaerobic microorganisms.
履歴
登録2021年12月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年3月16日-
マップ公開2022年3月16日-
更新2024年12月25日-
現状2024年12月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7t30
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_25647.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25647.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Electron bifurcating Ni-Fe hydrogenase complex HydABCSL in FMN/NAD(H) bound state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 231.84 Å		0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 231.84 Å		0.83 Å/pix.
x 280 pix.
= 231.84 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.0017853386 - 2.2516098
平均 (標準偏差)0.004799985 (±0.049962632)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 231.84 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8280.8280.828
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z231.840231.840231.840
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ138136120
NX/NY/NZ121111179
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0022.2520.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : NiFe hydrogenase complex ABCSL

全体名称: NiFe hydrogenase complex ABCSL
要素
  • 複合体: NiFe hydrogenase complex ABCSL
    • タンパク質・ペプチド: NiFe hydrogenase subunit A
    • タンパク質・ペプチド: NiFe hydrogenase subunit B
    • タンパク質・ペプチド: NiFe hydrogenase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: NiFe hydrogenase large subunit
    • タンパク質・ペプチド: NiFe hydrogenase small subunit
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: NICKEL (III) ION
  • リガンド: CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON

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超分子 #1: NiFe hydrogenase complex ABCSL

超分子名称: NiFe hydrogenase complex ABCSL / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
分子量理論値: 500 KDa

+
分子 #1: NiFe hydrogenase subunit A

分子名称: NiFe hydrogenase subunit A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
分子量理論値: 76.799648 KDa
配列文字列: MKEITLTIDG KVCKGVQGDT ILDVANKNDV YIPTLCYQKG LTPIGACRMC VVQLEGNPKM LPSCTTPAQD GMVVVTKNEK LKDYRRQIL ELLFAGRNHF CMYCSQSGDC ELQRLAIEHE MDSVRFPYLY EDFEVDATDP NLMMDHNRCV LCQRCIRTCS E IVGAHTLD ...文字列:
MKEITLTIDG KVCKGVQGDT ILDVANKNDV YIPTLCYQKG LTPIGACRMC VVQLEGNPKM LPSCTTPAQD GMVVVTKNEK LKDYRRQIL ELLFAGRNHF CMYCSQSGDC ELQRLAIEHE MDSVRFPYLY EDFEVDATDP NLMMDHNRCV LCQRCIRTCS E IVGAHTLD LERRGWQAKV IADLGKRLRE SDTCVNCGAC AQSCPTGTIT IREFAYRGRR SECDAVVESV CPLCAVGCKI KT YVRTGSI VRVEGTGVEE PDGGQLCHMG RWWLPESTER ERVTVPLIRE GASYREATWE EALALASAEF KKAYDQEKAG AIL SSLCTD EELTLFSALF RNALKMKHID TFDGDIIRGF FKGFMPFREQ GVRPFTAAHH ILDSDLIITM FADPQKEAPV VASY IRVAC LHRNAKLMNL SYGPSPFPGL VDLDIRLPEG QAVPKALSNL AEIIGKISLG PSDMASFGEF EAGAGKALSS YRESI EESA RAMGLDPKIA EEVALMLISA RRPIFIIGGR ATKSHELVTA ACNLAVASKA FFEDGLGVVP LLVSANSLGA RNTVVS ENP WLGRERRDFL YVFSTAMVPE EEEILAAISA TRFVVVQTPF KVRPLVNLAD ILLPAPAWYE RSGHFCTIEG ERRKLNT IV PPKGEIKSLH YVMDEFAKKL GVKLERPEVS PCEEIFKSQL RASEARIVTL

UniProtKB: Putative anaerobic dehydrogenase

+
分子 #2: NiFe hydrogenase subunit B

分子名称: NiFe hydrogenase subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
分子量理論値: 65.557148 KDa
配列文字列: MAIYRAHVLV CRGTGCTASG APGVMKAFKE ELAKKGLDRE VMLVETGCHG MCEMGPVVVV YPEGAFYCRV TPEDVPEIVE EHLYKGRIV QRLLYTVPED MEKVPYYKDI PFYSKQHRIV LSNCGYIDPE KIEEYIARDG YMALGKALLE MTPEEVLEEV K KSGLRGRG ...文字列:
MAIYRAHVLV CRGTGCTASG APGVMKAFKE ELAKKGLDRE VMLVETGCHG MCEMGPVVVV YPEGAFYCRV TPEDVPEIVE EHLYKGRIV QRLLYTVPED MEKVPYYKDI PFYSKQHRIV LSNCGYIDPE KIEEYIARDG YMALGKALLE MTPEEVLEEV K KSGLRGRG GAGFPTGLKW EFAKKASGDK KYVICNADEG DPGAFMDRST LEGDPHSVIE GMTIGAYVIG ADEGYIYCRA EY PLAIKRL KIAIAQAEEM GLLGDHIMGT NFSFHLHLKE GAGAFVCGEE TALMASIEGR RGMPRPRPPF PAQHGLWGKP TNI NNVETW ANVPRIILNG ADWFASMGTE KSKGTKIFAL TGKITNTGLI EVPMGITIRE IIYELGGGIL NGKEFKAVQI GGPS GGCLT KEHLDLPIDY ESLTAAGAIM GSGGLVVMDE DTCMVDVAKF FLEFTQRESC GKCVPCREGT KQMLLMLQKI CNGEG TMDD LSKLEELAHM VKETSLCGLG QTAPNPVITT IRYFRDEYVA HIKDKRCPAK ICPALIKYVV DPEKCRKCGL CARNCP VKC ISGDRQTPYL INQEKCIKCG TCMQVCPFGA IGKV

UniProtKB: NADH:ubiquinone oxidoreductase, NADH-binding (51 kD) subunit

+
分子 #3: NiFe hydrogenase subunit C

分子名称: NiFe hydrogenase subunit C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
分子量理論値: 17.482477 KDa
配列文字列:
MALSTVDVVE KVKEIVAPWK GKQGGLIPIL QEVQRELGYL PEEALLTISR ELKMPKAEVY GVATFYAQFH LKPRGRHVIR VCRGTACHV RGSLQILEKV KQMLGIEENE TTDDLRFTLE PVACLGACGL APVMMVDEDT HGRMTPDKIQ AILDKYQ

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase, E subunit

+
分子 #4: NiFe hydrogenase large subunit

分子名称: NiFe hydrogenase large subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
分子量理論値: 53.294242 KDa
配列文字列: MTEVFKLEIN PVTRIEGHGK ITVMLDESGH VRETRFHVTQ YRGFEVFTHG RDFREMPVIT PRICGICPVS HHLASAKACD EILGVTITP AAHKLRELMH MGQIVQSHAL SFFHLSSPDI LWGFDAPVKI RNVAGLVDRY PELAKKGIML RKFGQEIIKT L GGKKIHPW ...文字列:
MTEVFKLEIN PVTRIEGHGK ITVMLDESGH VRETRFHVTQ YRGFEVFTHG RDFREMPVIT PRICGICPVS HHLASAKACD EILGVTITP AAHKLRELMH MGQIVQSHAL SFFHLSSPDI LWGFDAPVKI RNVAGLVDRY PELAKKGIML RKFGQEIIKT L GGKKIHPW HSIPGGVNRS LTPQERDAIA AQLPEMKSIA MEAIKLIKDY LQEGGEELKE FATLDTAYMG LVRDGYLELY DG EVRIKAP RGRILDQFDP KDYLDHIGEH VEPWSYLKFP FYKALGFPHG SYRVGPLARL NAADAVSTPE ASKEFALYKE MGE DGIVPY TLYYHYARLI EALYGLERIE QLLADPDITS SDLRVTSKEI NPEGIGVIEA PRGTLIHHYQ VNESGVITKV NLIV ATGHN NFAMNKGVEM VAKKYITGTN VPEGVFNRLE HVIRAYDPCL SCSTHAVGKM PLKLELVGPT GEILKEVTRD

UniProtKB: Coenzyme F420-reducing hydrogenase, alpha subunit

+
分子 #5: NiFe hydrogenase small subunit

分子名称: NiFe hydrogenase small subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Acetomicrobium mobile (バクテリア)
分子量理論値: 19.96516 KDa
配列文字列:
MAKAKVATFW LEACAGCHMS FLDLDERLID LFQNVEILFS PIVDAKDIPN IDVGVLSGGL GNVEEVELAK KMRERCKYLV AWGDCAVFG GINCMRNFIP KDVVLREGYI ETASTVNPQG IVPSEDIPEL LPRALPIDYE VKVDVYVPGC PPDADTIYYV F KELLAGRV PKVPSEMMRY D

UniProtKB: Coenzyme F420-reducing hydrogenase, gamma subunit

+
分子 #6: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #7: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 12 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #8: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

分子名称: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: NAD
分子量理論値: 663.425 Da
Chemical component information

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

+
分子 #9: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

+
分子 #10: NICKEL (III) ION

分子名称: NICKEL (III) ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 2 / 式: 3NI
分子量理論値: 58.693 Da
Chemical component information

ChemComp-3NI:
NICKEL (III) ION

+
分子 #11: CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON

分子名称: CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / 式: FCO
分子量理論値: 135.89 Da
Chemical component information

ChemComp-FCO:
CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMHEPESHEPES
300.0 mMNaclSodium chloride
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 56.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 217361
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7t30:
Structure of electron bifurcating Ni-Fe hydrogenase complex HydABCSL in FMN/NAD(H) bound state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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