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- EMDB-2553: Structural analysis of the interaction between C3b complement pro... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2553
タイトルStructural analysis of the interaction between C3b complement protein and H17(Fab).
マップデータThis is the 3D structure of C3b bound to H17 (Fab)
試料
  • 試料: C3b
  • タンパク質・ペプチド: C3b
  • タンパク質・ペプチド: Fab fragment of H17 antibody
キーワードComplement system / C3b / Fab / H17 antibody
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 30.0 Å
データ登録者Paixao-Cavalcante D / Torreira E / Lindorfer MA / Rodriguez de Cordoba S / Morgan BP / Taylor RP / Llorca O / Harris CL
引用ジャーナル: J Immunol / 年: 2014
タイトル: A humanized antibody that regulates the alternative pathway convertase: potential for therapy of renal disease associated with nephritic factors.
著者: Danielle Paixão-Cavalcante / Eva Torreira / Margaret A Lindorfer / Santiago Rodriguez de Cordoba / B Paul Morgan / Ronald P Taylor / Oscar Llorca / Claire L Harris /
要旨: Dysregulation of the complement alternative pathway can cause disease in various organs that may be life-threatening. Severe alternative pathway dysregulation can be triggered by autoantibodies to ...Dysregulation of the complement alternative pathway can cause disease in various organs that may be life-threatening. Severe alternative pathway dysregulation can be triggered by autoantibodies to the C3 convertase, termed nephritic factors, which cause pathological stabilization of the convertase enzyme and confer resistance to innate control mechanisms; unregulated complement consumption followed by deposition of C3 fragments in tissues ensues. The mAb, 3E7, and its humanized derivative, H17, have been shown previously to specifically bind activated C3 and prevent binding of both the activating protein, factor B, and the inhibitor, factor H, which are opposite effects that complicate its potential for therapy. Using ligand binding assays, functional assays, and electron microscopy, we show that these Abs bind C3b via a site that overlaps the binding site on C3 for the Ba domain within factor B, thereby blocking an interaction essential for convertase formation. Both Abs also bind the preformed convertase, C3bBb, and provide powerful inhibition of complement activation by preventing cleavage of C3. Critically, the Abs also bound and inhibited C3 cleavage by the nephritic factor-stabilized convertase. We suggest that by preventing enzyme formation and/or cleavage of C3 to its active downstream fragments, H17 may be an effective therapy for conditions caused by severe dysregulation of the C3 convertase and, in particular, those that involve nephritic factors, such as dense deposit disease.
履歴
登録2014年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年2月19日-
マップ公開2014年4月30日-
更新2014年5月14日-
現状2014年5月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 7.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 7.45
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2553.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2553.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is the 3D structure of C3b bound to H17 (Fab)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.56 Å/pix.
x 72 pix.
= 328.32 Å		4.56 Å/pix.
x 72 pix.
= 328.32 Å		4.56 Å/pix.
x 72 pix.
= 328.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.56 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 7.45 / ムービー #1: 7.45
最小 - 最大-11.115220069999999 - 37.335979459999997
平均 (標準偏差)0.02826315 (±2.05326891)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-36-36-36
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 328.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.564.564.56
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z328.320328.320328.320
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-207-207-206
NX/NY/NZ414414414
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-36-36-36
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-11.11537.3360.028

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : C3b

全体名称: C3b
要素
  • 試料: C3b
  • タンパク質・ペプチド: C3b
  • タンパク質・ペプチド: Fab fragment of H17 antibody

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超分子 #1000: C3b

超分子名称: C3b / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Sample behaves as a unique peak in gel filtration when analyzed using a Duperdex 200 column.
集合状態: One molecule of C3b bound to one Fab. / Number unique components: 2
分子量実験値: 230 KDa / 理論値: 230 KDa / 手法: SDS-PAGE

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分子 #1: C3b

分子名称: C3b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞中の位置: plasma
分子量実験値: 180 KDa / 理論値: 180 KDa

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分子 #2: Fab fragment of H17 antibody

分子名称: Fab fragment of H17 antibody / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 集合状態: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: mouse / 細胞: NS0 cells / 細胞中の位置: supernatant
分子量実験値: 50 KDa
組換発現組換細胞: NS0 cells (murine myeloma cell line)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.01 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 25 mM Tris HCl pH 7.4, 150 mM NaCl, 10 mM DTT
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids containing adsorbed protein were floated on 2% uranyl formate for 2 minutes
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1230
日付2011年9月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.9 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 30.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN1.9, XMIPP, 2.4 / 使用した粒子像数: 7227

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2i07

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

1hod


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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