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万見
- EMDB-25412: Structure of the human COQ7:COQ9 complex by single-particle elect... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25412
タイトルStructure of the human COQ7:COQ9 complex by single-particle electron cryo-microscopy, unliganded state
マップデータPostprocessed map
試料
  • 複合体: Human COQ7:COQ9 Complex
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial
キーワードhydroxylase / complex / lipid / enzyme / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase / 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase activity / Ubiquinol biosynthesis / extrinsic component of mitochondrial inner membrane / ubiquinone biosynthesis complex / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / ubiquinone biosynthetic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / determination of adult lifespan ...3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase / 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase activity / Ubiquinol biosynthesis / extrinsic component of mitochondrial inner membrane / ubiquinone biosynthesis complex / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / ubiquinone biosynthetic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / determination of adult lifespan / chromosome / regulation of gene expression / mitochondrial inner membrane / lipid binding / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ubiquinone biosynthesis protein Coq7 / Ubiquinone biosynthesis protein COQ9 / : / Ubiquinone biosynthesis protein COQ7 / Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, N-terminal domain / COQ9 / COQ9 / Ferritin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial / 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Aydin H / Frost A
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM127673-04 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2022
タイトル: Structure and functionality of a multimeric human COQ7:COQ9 complex.
著者: Mateusz Manicki / Halil Aydin / Luciano A Abriata / Katherine A Overmyer / Rachel M Guerra / Joshua J Coon / Matteo Dal Peraro / Adam Frost / David J Pagliarini /
要旨: Coenzyme Q (CoQ) is a redox-active lipid essential for core metabolic pathways and antioxidant defense. CoQ is synthesized upon the mitochondrial inner membrane by an ill-defined "complex Q" ...Coenzyme Q (CoQ) is a redox-active lipid essential for core metabolic pathways and antioxidant defense. CoQ is synthesized upon the mitochondrial inner membrane by an ill-defined "complex Q" metabolon. Here, we present structure-function analyses of a lipid-, substrate-, and NADH-bound complex comprising two complex Q subunits: the hydroxylase COQ7 and the lipid-binding protein COQ9. We reveal that COQ7 adopts a ferritin-like fold with a hydrophobic channel whose substrate-binding capacity is enhanced by COQ9. Using molecular dynamics, we further show that two COQ7:COQ9 heterodimers form a curved tetramer that deforms the membrane, potentially opening a pathway for the CoQ intermediates to translocate from the bilayer to the proteins' lipid-binding sites. Two such tetramers assemble into a soluble octamer with a pseudo-bilayer of lipids captured within. Together, these observations indicate that COQ7 and COQ9 cooperate to access hydrophobic precursors within the membrane and coordinate subsequent synthesis steps toward producing CoQ.
履歴
登録2021年11月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月2日-
マップ公開2022年11月2日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25412.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25412.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 27 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Postprocessed map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.14 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035
最小 - 最大-0.1655611 - 0.24390526
平均 (標準偏差)-0.000003648029 (±0.0098148575)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ192192192
Spacing192192192
セルA=B=C: 218.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_25412_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Refine3D map

ファイルemd_25412_additional_1.map
注釈Refine3D map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_25412_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_25412_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human COQ7:COQ9 Complex

全体名称: Human COQ7:COQ9 Complex
要素
  • 複合体: Human COQ7:COQ9 Complex
    • タンパク質・ペプチド: Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial

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超分子 #1: Human COQ7:COQ9 Complex

超分子名称: Human COQ7:COQ9 Complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial

分子名称: Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 35.549945 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MAAAAVSGAL GRAGWRLLQL RCLPVARCRQ ALVPRAFHAS AVGLRSSDEQ KQQPPNSFSQ QHSETQGAEK PDPESSHSPP RYTDQGGEE EEDYESEEQL QHRILTAALE FVPAHGWTAE AIAEGAQSLG LSSAAASMFG KDGSELILHF VTQCNTRLTR V LEEEQKLV ...文字列:
MAAAAVSGAL GRAGWRLLQL RCLPVARCRQ ALVPRAFHAS AVGLRSSDEQ KQQPPNSFSQ QHSETQGAEK PDPESSHSPP RYTDQGGEE EEDYESEEQL QHRILTAALE FVPAHGWTAE AIAEGAQSLG LSSAAASMFG KDGSELILHF VTQCNTRLTR V LEEEQKLV QLGQAEKRKT DQFLRDAVET RLRMLIPYIE HWPRALSILM LPHNIPSSLS LLTSMVDDMW HYAGDQSTDF NW YTRRAML AAIYNTTELV MMQDSSPDFE DTWRFLENRV NDAMNMGHTA KQVKSTGEAL VQGLMGAAVT LKNLTGLNQR R

UniProtKB: Ubiquinone biosynthesis protein COQ9, mitochondrial

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分子 #2: 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial

分子名称: 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 3-demethoxyubiquinol 3-hydroxylase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.313064 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSCAGAAAAP RLWRLRPGAR RSLSAYGRRT SVRFRSSGMT LDNISRAAVD RIIRVDHAGE YGANRIYAGQ MAVLGRTSVG PVIQKMWDQ EKDHLKKFNE LMVTFRVRPT VLMPLWNVLG FALGAGTALL GKEGAMACTV AVEESIAHHY NNQIRTLMEE D PEKYEELL ...文字列:
MSCAGAAAAP RLWRLRPGAR RSLSAYGRRT SVRFRSSGMT LDNISRAAVD RIIRVDHAGE YGANRIYAGQ MAVLGRTSVG PVIQKMWDQ EKDHLKKFNE LMVTFRVRPT VLMPLWNVLG FALGAGTALL GKEGAMACTV AVEESIAHHY NNQIRTLMEE D PEKYEELL QLIKKFRDEE LEHHDIGLDH DAELAPAYAV LKSIIQAGCR VAIYLSERL

UniProtKB: 5-demethoxyubiquinone hydroxylase, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 58.8 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D2 (2回x2回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 61526
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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