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万見
- EMDB-25141: Human ATM Dimer Bound to Nbs1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25141
タイトルHuman ATM Dimer Bound to Nbs1
マップデータNc28 consensus dimer
試料
  • 複合体: Human ATM Dimer Bound to Nbs1
    • タンパク質・ペプチド: Serine-protein kinase ATM
    • タンパク質・ペプチド: Nibrin
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードKinase / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


telomere maintenance via telomere trimming / chromosomal region / telomeric 3' overhang formation / Mre11 complex / positive regulation of DNA catabolic process / establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / blastocyst growth / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / cellular response to nitrosative stress ...telomere maintenance via telomere trimming / chromosomal region / telomeric 3' overhang formation / Mre11 complex / positive regulation of DNA catabolic process / establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / blastocyst growth / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / cellular response to nitrosative stress / establishment of protein-containing complex localization to telomere / regulation of microglial cell activation / negative regulation of telomere capping / protection from non-homologous end joining at telomere / Sensing of DNA Double Strand Breaks / BRCA1-C complex / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / telomere maintenance in response to DNA damage / R-loop processing / meiotic telomere clustering / phosphorylation-dependent protein binding / t-circle formation / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / male meiotic nuclear division / histone mRNA catabolic process / pre-B cell allelic exclusion / female meiotic nuclear division / chromatin-protein adaptor activity / pexophagy / DNA strand resection involved in replication fork processing / DNA double-strand break processing / cellular response to X-ray / regulation of telomere maintenance via telomerase / homologous recombination / nuclear inclusion body / peptidyl-serine autophosphorylation / lipoprotein catabolic process / V(D)J recombination / positive regulation of telomere maintenance / oocyte development / isotype switching / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / protein localization to site of double-strand break / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / mitotic G2/M transition checkpoint / positive regulation of kinase activity / reciprocal meiotic recombination / DNA repair complex / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA duplex unwinding / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / response to ionizing radiation / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of B cell proliferation / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / peroxisomal matrix / protein K63-linked ubiquitination / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / replicative senescence / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / neuroblast proliferation / signal transduction in response to DNA damage / somitogenesis / regulation of cellular response to heat / cellular response to retinoic acid / ovarian follicle development / positive regulation of protein autophosphorylation / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in cell cycle arrest / Pexophagy / telomere maintenance / protein serine/threonine kinase activator activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / post-embryonic development / thymus development / meiotic cell cycle / regulation of signal transduction by p53 class mediator / replication fork / DNA damage checkpoint signaling / regulation of autophagy / determination of adult lifespan / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ)
類似検索 - 分子機能
Nibrin, C-terminal / Nibrin / DNA damage repair protein Nbs1 / DNA damage repair protein Nbs1 / Nibrin, second BRCT domain / Nibrin, second BRCT domain superfamily / Second BRCT domain on Nijmegen syndrome breakage protein / Nibrin-related / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant ...Nibrin, C-terminal / Nibrin / DNA damage repair protein Nbs1 / DNA damage repair protein Nbs1 / Nibrin, second BRCT domain / Nibrin, second BRCT domain superfamily / Second BRCT domain on Nijmegen syndrome breakage protein / Nibrin-related / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / Forkhead associated domain / FATC / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nibrin / Serine-protein kinase ATM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Warren C / Pavletich NP
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)5F32CA247320 米国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)CA008748 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structure of the human ATM kinase and mechanism of Nbs1 binding.
著者: Christopher Warren / Nikola P Pavletich /
要旨: DNA double-strand breaks (DSBs) can lead to mutations, chromosomal rearrangements, genome instability, and cancer. Central to the sensing of DSBs is the ATM (Ataxia-telangiectasia mutated) kinase, ...DNA double-strand breaks (DSBs) can lead to mutations, chromosomal rearrangements, genome instability, and cancer. Central to the sensing of DSBs is the ATM (Ataxia-telangiectasia mutated) kinase, which belongs to the phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinase (PIKK) family. In response to DSBs, ATM is activated by the MRN (Mre11-Rad50-Nbs1) protein complex through a poorly understood process that also requires double-stranded DNA. Previous studies indicate that the FxF/Y motif of Nbs1 directly binds to ATM, and is required to retain active ATM at sites of DNA damage. Here, we report the 2.5 Å resolution cryo-EM structures of human ATM and its complex with the Nbs1 FxF/Y motif. In keeping with previous structures of ATM and its yeast homolog Tel1, the dimeric human ATM kinase adopts a symmetric, butterfly-shaped structure. The conformation of the ATM kinase domain is most similar to the inactive states of other PIKKs, suggesting that activation may involve an analogous realigning of the N and C lobes along with relieving the blockage of the substrate-binding site. We also show that the Nbs1 FxF/Y motif binds to a conserved hydrophobic cleft within the Spiral domain of ATM, suggesting an allosteric mechanism of activation. We evaluate the importance of these structural findings with mutagenesis and biochemical assays.
履歴
登録2021年10月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月2日-
マップ公開2022年2月2日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7sid
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_25141.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25141.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Nc28 consensus dimer
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.078 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.09154429 - 0.18829167
平均 (標準偏差)0.00031820146 (±0.0046424773)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 323.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0781.0781.078
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z323.400323.400323.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0920.1880.000

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添付データ

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追加マップ: Nc28 symmetry expanded protomer

ファイルemd_25141_additional_1.map
注釈Nc28 symmetry expanded protomer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Nc28 symmetry expanded protomer FATKD focused

ファイルemd_25141_additional_2.map
注釈Nc28 symmetry expanded protomer FATKD focused
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Nc28 symmetry expanded protomer HEAT focused

ファイルemd_25141_additional_3.map
注釈Nc28 symmetry expanded protomer HEAT focused
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Nc28 symmetry expanded protomer composite map

ファイルemd_25141_additional_4.map
注釈Nc28 symmetry expanded protomer composite map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Nc28 dimer composite map

ファイルemd_25141_additional_5.map
注釈Nc28 dimer composite map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human ATM Dimer Bound to Nbs1

全体名称: Human ATM Dimer Bound to Nbs1
要素
  • 複合体: Human ATM Dimer Bound to Nbs1
    • タンパク質・ペプチド: Serine-protein kinase ATM
    • タンパク質・ペプチド: Nibrin
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Human ATM Dimer Bound to Nbs1

超分子名称: Human ATM Dimer Bound to Nbs1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Serine-protein kinase ATM

分子名称: Serine-protein kinase ATM / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 351.127688 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSLVLNDLLI CCRQLEHDRA TERKKEVEKF KRLIRDPETI KHLDRHSDSK QGKYLNWDAV FRFLQKYIQK ETECLRIAKP NVSASTQAS RQKKMQEISS LVKYFIKCAN RRAPRLKCQE LLNYIMDTVK DSSNGAIYGA DCSNILLKDI LSVRKYWCEI S QQQWLELF ...文字列:
MSLVLNDLLI CCRQLEHDRA TERKKEVEKF KRLIRDPETI KHLDRHSDSK QGKYLNWDAV FRFLQKYIQK ETECLRIAKP NVSASTQAS RQKKMQEISS LVKYFIKCAN RRAPRLKCQE LLNYIMDTVK DSSNGAIYGA DCSNILLKDI LSVRKYWCEI S QQQWLELF SVYFRLYLKP SQDVHRVLVA RIIHAVTKGC CSQTDGLNSK FLDFFSKAIQ CARQEKSSSG LNHILAALTI FL KTLAVNF RIRVCELGDE ILPTLLYIWT QHRLNDSLKE VIIELFQLQI YIHHPKGAKT QEKGAYESTK WRSILYNLYD LLV NEISHI GSRGKYSSGF RNIAVKENLI ELMADICHQV FNEDTRSLEI SQSYTTTQRE SSDYSVPCKR KKIELGWEVI KDHL QKSQN DFDLVPWLQI ATQLISKYPA SLPNCELSPL LMILSQLLPQ QRHGERTPYV LRCLTEVALC QDKRSNLESS QKSDL LKLW NKIWCITFRG ISSEQIQAEN FGLLGAIIQG SLVEVDREFW KLFTGSACRP SCPAVCCLTL ALTTSIVPGT VKMGIE QNM CEVNRSFSLK ESIMKWLLFY QLEGDLENST EVPPILHSNF PHLVLEKILV SLTMKNCKAA MNFFQSVPEC EHHQKDK EE LSFSEVEELF LQTTFDKMDF LTIVRECGIE KHQSSIGFSV HQNLKESLDR CLLGLSEQLL NNYSSEITNS ETLVRCSR L LVGVLGCYCY MGVIAEEEAY KSELFQKAKS LMQCAGESIT LFKNKTNEEF RIGSLRNMMQ LCTRCLSNCT KKSPNKIAS GFFLRLLTSK LMNDIADICK SLASFIKKPF DRGEVESMED DTNGNLMEVE DQSSMNLFND YPDSSVSDAN EPGESQSTIG AINPLAEEY LSKQDLLFLD MLKFLCLCVT TAQTNTVSFR AADIRRKLLM LIDSSTLEPT KSLHLHMYLM LLKELPGEEY P LPMEDVLE LLKPLSNVCS LYRRDQDVCK TILNHVLHVV KNLGQSNMDS ENTRDAQGQF LTVIGAFWHL TKERKYIFSV RM ALVNCLK TLLEADPYSK WAILNVMGKD FPVNEVFTQF LADNHHQVRM LAAESINRLF QDTKGDSSRL LKALPLKLQQ TAF ENAYLK AQEGMREMSH SAENPETLDE IYNRKSVLLT LIAVVLSCSP ICEKQALFAL CKSVKENGLE PHLVKKVLEK VSET FGYRR LEDFMASHLD YLVLEWLNLQ DTEYNLSSFP FILLNYTNIE DFYRSCYKVL IPHLVIRSHF DEVKSIANQI QEDWK SLLT DCFPKILVNI LPYFAYEGTR DSGMAQQRET ATKVYDMLKS ENLLGKQIDH LFISNLPEIV VELLMTLHEP ANSSAS QST DLCDFSGDLD PAPNPPHFPS HVIKATFAYI SNCHKTKLKS ILEILSKSPD SYQKILLAIC EQAAETNNVY KKHRILK IY HLFVSLLLKD IKSGLGGAWA FVLRDVIYTL IHYINQRPSC IMDVSLRSFS LCCDLLSQVC QTAVTYCKDA LENHLHVI V GTLIPLVYEQ VEVQKQVLDL LKYLVIDNKD NENLYITIKL LDPFPDHVVF KDLRITQQKI KYSRGPFSLL EEINHFLSV SVYDALPLTR LEGLKDLRRQ LELHKDQMVD IMRASQDNPQ DGIMVKLVVN LLQLSKMAIN HTGEKEVLEA VGSCLGEVGP IDFSTIAIQ HSKDASYTKA LKLFEDKELQ WTFIMLTYLN NTLVEDCVKV RSAAVTCLKN ILATKTGHSF WEIYKMTTDP M LAYLQPFR TSRKKFLEVP RFDKENPFEG LDDINLWIPL SENHDIWIKT LTCAFLDSGG TKCEILQLLK PMCEVKTDFC QT VLPYLIH DILLQDTNES WRNLLSTHVQ GFFTSCLRHF SQTSRSTTPA NLDSESEHFF RCCLDKKSQR TMLAVVDYMR RQK RPSSGT IFNDAFWLDL NYLEVAKVAQ SCAAHFTALL YAEIYADKKS MDDQEKRSLA FEEGSQSTTI SSLSEKSKEE TGIS LQDLL LEIYRSIGEP DSLYGCGGGK MLQPITRLRT YEHEAMWGKA LVTYDLETAI PSSTRQAGII QALQNLGLCH ILSVY LKGL DYENKDWCPE LEELHYQAAW RNMQWDHCTS VSKEVEGTSY HESLYNALQS LRDREFSTFY ESLKYARVKE VEEMCK RSL ESVYSLYPTL SRLQAIGELE SIGELFSRSV THRQLSEVYI KWQKHSQLLK DSDFSFQEPI MALRTVILEI LMEKEMD NS QRECIKDILT KHLVELSILA RTFKNTQLPE RAIFQIKQYN SVSCGVSEWQ LEEAQVFWAK KEQSLALSIL KQMIKKLD A SCAANNPSLK LTYTECLRVC GNWLAETCLE NPAVIMQTYL EKAVEVAGNY DGESSDELRN GKMKAFLSLA RFSDTQYQR IENYMKSSEF ENKQALLKRA KEEVGLLREH KIQTNRYTVK VQRELELDEL ALRALKEDRK RFLCKAVENY INCLLSGEEH DMWVFRLCS LWLENSGVSE VNGMMKRDGM KIPTYKFLPL MYQLAARMGT KMMGGLGFHE VLNNLISRIS MDHPHHTLFI I LALANANR DEFLTKPEVA RRSRITKNVP KQSSQLDEDR TEAANRIICT IRSRRPQMVR SVEALCDAYI ILANLDATQW KT QRKGINI PADQPITKLK NLEDVVVPTM EIKVDHTGEY GNLVTIQSFK AEFRLAGGVN LPKIIDCVGS DGKERRQLVK GRD DLRQDA VMQQVFQMCN TLLQRNTETR KRKLTICTYK VVPLSQRSGV LEWCTGTVPI GEFLVNNEDG AHKRYRPNDF SAFQ CQKKM MEVQKKSFEE KYEVFMDVCQ NFQPVFRYFC MEKFLDPAIW FEKRLAYTRS VATSSIVGYI LGLGDRHVQN ILINE QSAE LVHIDLGVAF EQGKILPTPE TVPFRLTRDI VDGMGITGVE GVFRRCCEKT MEVMRNSQET LLTIVEVLLY DPLFDW TMN PLKALYLQQR PEDETELHPT LNADDQECKR NLSDIDQSFN KVAERVLMRL QEKLKGVEEG TVLSVGGQVN LLIQQAI DP KNLSRLFPGW KAWV

UniProtKB: Serine-protein kinase ATM

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分子 #2: Nibrin

分子名称: Nibrin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: C-terminal 28aa of Human Nbs1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 3.514947 KDa
配列文字列:
MEVQNQHAKE ESLADDLFRY NPYLKRRR

UniProtKB: Nibrin

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分子 #3: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.42 mg/mL
緩衝液pH: 8
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 51.6 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 224367
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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