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- EMDB-2508: Nucleotide and partner-protein control of bacterial replicative h... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2508
タイトルNucleotide and partner-protein control of bacterial replicative helicase structure and function
マップデータAquifex aeolicus DnaB replicative helicase
試料
  • 試料: Aquifex aeolicus DnaB replicative helicase
  • タンパク質・ペプチド: Replicative DNA helicase
キーワードDnaB / helicase / RecA / DNA replication / ATPase / Aquifex aeolicus
機能・相同性
機能・相同性情報


primosome complex / DNA 5'-3' helicase / DNA replication, synthesis of primer / DNA helicase activity / isomerase activity / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / DNA replication ...primosome complex / DNA 5'-3' helicase / DNA replication, synthesis of primer / DNA helicase activity / isomerase activity / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / DNA replication / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA helicase, DnaB type / DNA helicase, DnaB-like, N-terminal / DnaB-like helicase N terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, N-terminal domain superfamily / DNA helicase DnaB, N-terminal/DNA primase DnaG, C-terminal / DnaB-like helicase C terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, C-terminal / Superfamily 4 helicase domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Replicative DNA helicase
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.0 Å
データ登録者Strycharska MS / Arias-Palomo E / Lyubimov AY / Erzberger JP / O'Shea VL / Bustamante C / Berger JM
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2013
タイトル: Nucleotide and partner-protein control of bacterial replicative helicase structure and function.
著者: Melania S Strycharska / Ernesto Arias-Palomo / Artem Y Lyubimov / Jan P Erzberger / Valerie L O'Shea / Carlos J Bustamante / James M Berger /
要旨: Cellular replication forks are powered by ring-shaped, hexameric helicases that encircle and unwind DNA. To better understand the molecular mechanisms and control of these enzymes, we used multiple ...Cellular replication forks are powered by ring-shaped, hexameric helicases that encircle and unwind DNA. To better understand the molecular mechanisms and control of these enzymes, we used multiple methods to investigate the bacterial replicative helicase, DnaB. A 3.3 Å crystal structure of Aquifex aeolicus DnaB, complexed with nucleotide, reveals a newly discovered conformational state for this motor protein. Electron microscopy and small angle X-ray scattering studies confirm the state seen crystallographically, showing that the DnaB ATPase domains and an associated N-terminal collar transition between two physical states in a nucleotide-dependent manner. Mutant helicases locked in either collar state are active but display different capacities to support critical activities such as duplex translocation and primase-dependent RNA synthesis. Our findings establish the DnaB collar as an autoregulatory hub that controls the ability of the helicase to transition between different functional states in response to both nucleotide and replication initiation/elongation factors.
履歴
登録2013年11月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年11月20日-
マップ公開2014年1月8日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.35
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2508.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2508.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Aquifex aeolicus DnaB replicative helicase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.36 Å/pix.
x 64 pix.
= 279.04 Å		4.36 Å/pix.
x 64 pix.
= 279.04 Å		4.36 Å/pix.
x 64 pix.
= 279.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.35 / ムービー #1: 2.35
最小 - 最大-3.08688807 - 10.69586468
平均 (標準偏差)0.17210713 (±0.90351921)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-32-32-32
サイズ646464
Spacing646464
セルA=B=C: 279.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.364.364.36
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z279.040279.040279.040
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-32-32-32
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-3.08710.6960.172

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Aquifex aeolicus DnaB replicative helicase

全体名称: Aquifex aeolicus DnaB replicative helicase
要素
  • 試料: Aquifex aeolicus DnaB replicative helicase
  • タンパク質・ペプチド: Replicative DNA helicase

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超分子 #1000: Aquifex aeolicus DnaB replicative helicase

超分子名称: Aquifex aeolicus DnaB replicative helicase / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: hexamer / Number unique components: 1
分子量理論値: 322 KDa

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分子 #1: Replicative DNA helicase

分子名称: Replicative DNA helicase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: DnaB / コピー数: 6 / 集合状態: hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Aquifex aeolicus (バクテリア)
分子量理論値: 53.6 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Replicative DNA helicase

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM HEPES pH 7.5, 200 mM KCl, 5% Glycerol, 5 mM MgCl2, 1 mM ADP-BeF3
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: 2% (w/v) uranyl acetate
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
日付2011年6月29日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 25 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 6.3 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 49000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC

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画像解析

CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: EMAN2, SPARX / 使用した粒子像数: 38702

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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