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- EMDB-2504: Septin-Gic1-Cdc42-GppNHp complex in a single-tilt-axis subtomogram -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2504
タイトルSeptin-Gic1-Cdc42-GppNHp complex in a single-tilt-axis subtomogram
マップデータCryo-Tomogram of Septin/Gic1/Cdc42-GppNHp Complex.
試料
  • 試料: Septin-Gic1-Cdc42-GppNHp complex
  • タンパク質・ペプチド: Septin
  • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 42 homolog
  • タンパク質・ペプチド: Gic1
キーワードcell division / bud neck filaments / cytokinesis / cytoskeleton / electron tomography / septin / gic / cdc42
機能・相同性
機能・相同性情報


septin ring organization / Cdc42 protein signal transduction / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis ...septin ring organization / Cdc42 protein signal transduction / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / incipient cellular bud site / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / cellular bud tip / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / regulation of exit from mitosis / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / cell junction assembly / cellular bud neck / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / thioesterase binding / mating projection tip / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / RHOV GTPase cycle / phagocytosis, engulfment / nuclear migration / small GTPase-mediated signal transduction / regulation of mitotic nuclear division / Myogenesis / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / spindle midzone / RHOJ GTPase cycle / establishment of cell polarity / RHOQ GTPase cycle / Golgi organization / establishment or maintenance of cell polarity / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of lamellipodium assembly / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / RAC1 GTPase cycle / EPHB-mediated forward signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / actin filament organization / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / filopodium / EGFR downregulation / RHO GTPases Activate Formins / MAPK6/MAPK4 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / endocytosis / apical part of cell / G beta:gamma signalling through CDC42 / mitotic spindle / ubiquitin protein ligase activity / cell-cell junction / intracellular protein localization / regulation of cell shape / G protein activity / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production
類似検索 - 分子機能
Septin / Cdc42 / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase ...Septin / Cdc42 / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GTPase-interacting component 1 / Cell division control protein 42 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Homo sapiens (ヒト)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 60.0 Å
データ登録者Sadian Y / Gatsogiannis C / Patasi C / Hofnagel O / Goody RS / Farkasovsky M / Raunser S
引用ジャーナル: Elife / 年: 2013
タイトル: The role of Cdc42 and Gic1 in the regulation of septin filament formation and dissociation.
著者: Yashar Sadian / Christos Gatsogiannis / Csilla Patasi / Oliver Hofnagel / Roger S Goody / Marian Farkasovský / Stefan Raunser /
要旨: Septins are guanine nucleotide-binding proteins that polymerize into filamentous and higher-order structures. Cdc42 and its effector Gic1 are involved in septin recruitment, ring formation and ...Septins are guanine nucleotide-binding proteins that polymerize into filamentous and higher-order structures. Cdc42 and its effector Gic1 are involved in septin recruitment, ring formation and dissociation. The regulatory mechanisms behind these processes are not well understood. Here, we have used electron microscopy and cryo electron tomography to elucidate the structural basis of the Gic1-septin and Gic1-Cdc42-septin interaction. We show that Gic1 acts as a scaffolding protein for septin filaments forming long and flexible filament cables. Cdc42 in its GTP-form binds to Gic1, which ultimately leads to the dissociation of Gic1 from the filament cables. Surprisingly, Cdc42-GDP is not inactive, but in the absence of Gic1 directly interacts with septin filaments resulting in their disassembly. We suggest that this unanticipated dual function of Cdc42 is crucial for the cell cycle. Based on our results we propose a novel regulatory mechanism for septin filament formation and dissociation. DOI: http://dx.doi.org/10.7554/eLife.01085.001.
履歴
登録2013年10月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年11月6日-
マップ公開2013年12月11日-
更新2016年2月17日-
現状2016年2月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • ソリッド表示（ボリュームレンダリング）
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 126
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2504.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2504.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 13.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-Tomogram of Septin/Gic1/Cdc42-GppNHp Complex.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
7.2 Å/pix.
x 200 pix.
= 1440. Å		7.2 Å/pix.
x 120 pix.
= 864. Å		7.2 Å/pix.
x 148 pix.
= 1065.6 Å

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 7.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
最小 - 最大90.753128050000001 - 154.714752199999992
平均 (標準偏差)117.257873540000006 (±4.64287663)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-224-65654
サイズ120148200
Spacing120148200
セルA: 1065.6 Å / B: 864.0 Å / C: 1440.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z7.27.27.2
M x/y/z148120200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1065.600864.0001440.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-656-22454
NC/NR/NS148120200
D min/max/mean90.753154.715117.258

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Septin-Gic1-Cdc42-GppNHp complex

全体名称: Septin-Gic1-Cdc42-GppNHp complex
要素
  • 試料: Septin-Gic1-Cdc42-GppNHp complex
  • タンパク質・ペプチド: Septin
  • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 42 homolog
  • タンパク質・ペプチド: Gic1

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超分子 #1000: Septin-Gic1-Cdc42-GppNHp complex

超分子名称: Septin-Gic1-Cdc42-GppNHp complex / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 3

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分子 #1: Septin

分子名称: Septin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: FMY1027 / 別称: Yeast
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列InterPro: Septin

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分子 #2: Cell division control protein 42 homolog

分子名称: Cell division control protein 42 homolog / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Cdc42 / 組換発現: Yes / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
配列UniProtKB: Cell division control protein 42 homolog

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分子 #3: Gic1

分子名称: Gic1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: FMY1027 / 別称: Yeast
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: GTPase-interacting component 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 100 mM NaCl, 20 mM mM Tris-HCl, 1 mM DTT
グリッド詳細: 400 Mesh 2/1 C-flat holey carbon grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: in-column Omega filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 15.0 eV
日付2011年7月8日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
実像数: 61 / 平均電子線量: 65 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 85470 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 倍率（公称値）: 40000
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 ° / Tilt series - Axis1 - Angle increment: 2 °

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画像解析

詳細Standard eTOMO procedures for single axis tilt tomograms
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 60.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Imod / 使用した粒子像数: 61

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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