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- EMDB-2459: Structure and Host Adhesion Mechanism of Virulent Lactococcal Phage p2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2459
タイトルStructure and Host Adhesion Mechanism of Virulent Lactococcal Phage p2
マップデータIcosahedral reconstruction of the capsid of p2 phage
試料
  • 試料: Icosahedral capsid of the lactococcal phage p2
  • ウイルス: Lactococcus phage p2 (ウイルス)
キーワードEM / capsid / icosahedral / p2 / lactococcal phage
生物種Lactococcus phage p2 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.0 Å
データ登録者Bebeacua C / Tremblay D / Farenc C / Chapot MP / Sadovskaya I / van Heel M / Veesler D / Moineau S / Cambillau C
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2013
タイトル: Structure, adsorption to host, and infection mechanism of virulent lactococcal phage p2.
著者: Cecilia Bebeacua / Denise Tremblay / Carine Farenc / Marie-Pierre Chapot-Chartier / Irina Sadovskaya / Marin van Heel / David Veesler / Sylvain Moineau / Christian Cambillau /
要旨: Lactococcal siphophages from the 936 and P335 groups infect the Gram-positive bacterium Lactococcus lactis using receptor binding proteins (RBPs) attached to their baseplate, a large multiprotein ...Lactococcal siphophages from the 936 and P335 groups infect the Gram-positive bacterium Lactococcus lactis using receptor binding proteins (RBPs) attached to their baseplate, a large multiprotein complex at the distal part of the tail. We have previously reported the crystal and electron microscopy (EM) structures of the baseplates of phages p2 (936 group) and TP901-1 (P335 group) as well as the full EM structure of the TP901-1 virion. Here, we report the complete EM structure of siphophage p2, including its capsid, connector complex, tail, and baseplate. Furthermore, we show that the p2 tail is characterized by the presence of protruding decorations, which are related to adhesins and are likely contributed by the major tail protein C-terminal domains. This feature is reminiscent of the tail of Escherichia coli phage λ and Bacillus subtilis phage SPP1 and might point to a common mechanism for establishing initial interactions with their bacterial hosts. Comparative analyses showed that the architecture of the phage p2 baseplate differs largely from that of lactococcal phage TP901-1. We quantified the interaction of its RBP with the saccharidic receptor and determined that specificity is due to lower k(off) values of the RBP/saccharidic dissociation. Taken together, these results suggest that the infection of L. lactis strains by phage p2 is a multistep process that involves reversible attachment, followed by baseplate activation, specific attachment of the RBPs to the saccharidic receptor, and DNA ejection.
履歴
登録2013年9月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年3月19日-
マップ公開2014年3月19日-
更新2014年3月19日-
現状2014年3月19日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2459.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2459.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 29.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Icosahedral reconstruction of the capsid of p2 phage
ボクセルのサイズ
XYZ
EMDB情報1.7651.7651.765
CCP4マップ ヘッダ情報1.7651.7651.765
EM Navigator ムービー #13.533.533.53
密度
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-5.81779385 - 6.75304365
平均 (標準偏差)0.07196167 (±0.82266712)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-100
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 353.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.7651.7651.765
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z353.000353.000353.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-100-100-100
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-5.8186.7530.072

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Icosahedral capsid of the lactococcal phage p2

全体名称: Icosahedral capsid of the lactococcal phage p2
要素
  • 試料: Icosahedral capsid of the lactococcal phage p2
  • ウイルス: Lactococcus phage p2 (ウイルス)

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超分子 #1000: Icosahedral capsid of the lactococcal phage p2

超分子名称: Icosahedral capsid of the lactococcal phage p2 / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample corresponded to the full phage but only the capsid particles were selected.
集合状態: 60-mer / Number unique components: 1
分子量実験値: 13 MDa / 理論値: 13 MDa

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超分子 #1: Lactococcus phage p2

超分子名称: Lactococcus phage p2 / タイプ: virus / ID: 1
詳細: The sample contained the full phages with tail and baseplate. Only the capsids were selected.
NCBI-ID: 254252 / 生物種: Lactococcus phage p2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Lactococcus lactis (乳酸菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
分子量実験値: 13 MDa / 理論値: 13 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 600 Å / T番号(三角分割数): 7

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: SM buffer (50 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 8 mM MgSO4)
グリッド詳細: Quantifoil grids were glow discharged for 20 seconds
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
温度最低: 80 K / 最高: 105 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 130,000 times magnification.
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: FEI
日付2008年2月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC TVIPS (4k x 4k)
実像数: 200 / 平均電子線量: 10 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細The particles were submitted to single-particle analysis with icosahedral symmetry using IMAGIC-V
CTF補正詳細: Images
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: IMAGIC / 使用した粒子像数: 3329
最終 角度割当詳細: ICOSAHEDRAL

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1ohg

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid body. Manually fitted 60 copies of the hexamer of HK97. Every hexamer was refined using Chimera.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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