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- EMDB-24393: Cryo-EM structure of human binary NatC complex with a Bisubstrate... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24393
タイトルCryo-EM structure of human binary NatC complex with a Bisubstrate inhibitor
マップデータ
試料
  • 複合体: heterotimeric S.pombe NatC complex with a bisubstrate inhibitor and inositol hexaphosphate
    • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit
    • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 30
  • リガンド: CARBOXYMETHYL COENZYME *A
  • リガンド: METHIONINE
  • リガンド: LEUCINE
キーワードNatC / NAA30 / NAA35 / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / smooth muscle cell proliferation / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / protein stabilization / negative regulation of apoptotic process / nucleoplasm / nucleus ...N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / smooth muscle cell proliferation / protein N-terminal-methionine acetyltransferase activity / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / protein-N-terminal amino-acid acetyltransferase activity / protein stabilization / negative regulation of apoptotic process / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 30-like / Mak10 subunit, NatC N(alpha)-terminal acetyltransferase / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
N-alpha-acetyltransferase 30 / N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Deng S / Marmorstein R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118090 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2023
タイトル: Molecular role of NAA38 in thermostability and catalytic activity of the human NatC N-terminal acetyltransferase.
著者: Sunbin Deng / Sarah M Gardner / Leah Gottlieb / Buyan Pan / E James Petersson / Ronen Marmorstein /
要旨: N-terminal acetylation occurs on over 80% of human proteins and is catalyzed by a family of N-terminal acetyltransferases (NATs). All NATs contain a small catalytic subunit, while some also contain a ...N-terminal acetylation occurs on over 80% of human proteins and is catalyzed by a family of N-terminal acetyltransferases (NATs). All NATs contain a small catalytic subunit, while some also contain a large auxiliary subunit that facilitates catalysis and ribosome targeting for co-translational acetylation. NatC is one of the major NATs containing an NAA30 catalytic subunit, but uniquely contains two auxiliary subunits, large NAA35 and small NAA38. Here, we report the cryo-EM structures of human NatC (hNatC) complexes with and without NAA38, together with biochemical studies, to reveal that NAA38 increases the thermostability and broadens the substrate-specificity profile of NatC by ordering an N-terminal segment of NAA35 and reorienting an NAA30 N-terminal peptide binding loop for optimal catalysis, respectively. We also note important differences in engagement with a stabilizing inositol hexaphosphate molecule between human and yeast NatC. These studies provide new insights for the function and evolution of the NatC complex.
履歴
登録2021年7月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月11日-
マップ公開2023年1月11日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_24393.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24393.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 200 pix.
= 168. Å		0.84 Å/pix.
x 200 pix.
= 168. Å		0.84 Å/pix.
x 200 pix.
= 168. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25
最小 - 最大-1.0394663 - 2.212717
平均 (標準偏差)-0.0019908915 (±0.07980135)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-100-100-100
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 168.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : heterotimeric S.pombe NatC complex with a bisubstrate inhibitor a...

全体名称: heterotimeric S.pombe NatC complex with a bisubstrate inhibitor and inositol hexaphosphate
要素
  • 複合体: heterotimeric S.pombe NatC complex with a bisubstrate inhibitor and inositol hexaphosphate
    • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit
    • タンパク質・ペプチド: N-alpha-acetyltransferase 30
  • リガンド: CARBOXYMETHYL COENZYME *A
  • リガンド: METHIONINE
  • リガンド: LEUCINE

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超分子 #1: heterotimeric S.pombe NatC complex with a bisubstrate inhibitor a...

超分子名称: heterotimeric S.pombe NatC complex with a bisubstrate inhibitor and inositol hexaphosphate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit

分子名称: N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 80.707625 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: NWVDITQDFE EACRELKLGE LLHDKLFGLF EAMSAIEMMD PKMDAGMIGN QVNRKVLNFE QAIKDGTIKI KDLTLPELIG IMDTCFCCL ITWLEGHSLA QTVFTCLYIH NPDFIEDPAM KAFALGILKI CDIAREKVNK AAVFEEEDFQ SMTYGFKMAN S VTDLRVTG ...文字列:
NWVDITQDFE EACRELKLGE LLHDKLFGLF EAMSAIEMMD PKMDAGMIGN QVNRKVLNFE QAIKDGTIKI KDLTLPELIG IMDTCFCCL ITWLEGHSLA QTVFTCLYIH NPDFIEDPAM KAFALGILKI CDIAREKVNK AAVFEEEDFQ SMTYGFKMAN S VTDLRVTG MLKDVEDDMQ RRVKSTRSRQ GEERDPEVEL EHQQCLAVFS RVKFTRVLLT VLIAFTKKET SAVAEAQKLM VQ AADLLSA IHNSLHHGIQ AQNDTTKGDH PIMMGFEPLV NQRLLPPTFP RYAKIIKREE MVNYFARLID RIKTVCEVVN LTN LHCILD FFCEFSEQSP CVLSRSLLQT TFLVDNKKVF GTHLMQDMVK DALRSFVSPP VLSPKCYLYN NHQAKDCIDS FVTH CVRPF CSLIQIHGHN RARQRDKLGH ILEEFATLQD EAEKVDAALH TMLLKQEPQR QHLACLGTWV LYHNLRIMIQ YLLSG FELE LYSMHEYYYI YWYLSEFLYA WLMSTLSRAD GSQMAEERIM EEQQKGRSSK KTKKKKKVRP LSREITMSQA YQNMCA GMF KTMVAFDMDG KVRKPKFELD SEQVRYEHRF APFNSVMTPP PVHYLQFKEM SDLNKYSPPP QSPELYVAAS KHFQQAK MI LENIPNPDHE VNRILKVAKP NFVVMKLLAG GHKKESKVPP EFDFSAHKYF PVVKLV

UniProtKB: N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit

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分子 #2: N-alpha-acetyltransferase 30

分子名称: N-alpha-acetyltransferase 30 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.083293 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
RTIRYVRYES ELQMPDIMRL ITKDLSEPYS IYTYRYFIHN WPQLCFLAMV GEECVGAIVC KLDMHKKMFR RGYIAMLAVD SKYRRNGIG TNLVKKAIYA MVEGDCDEVV LETEITNKSA LKLYENLGFV RDKRLFRYYL NGVDALRLKL WLR

UniProtKB: N-alpha-acetyltransferase 30

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分子 #3: CARBOXYMETHYL COENZYME *A

分子名称: CARBOXYMETHYL COENZYME *A / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: CMC
分子量理論値: 825.57 Da
Chemical component information

ChemComp-CMC:
CARBOXYMETHYL COENZYME *A

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分子 #4: METHIONINE

分子名称: METHIONINE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: MET
分子量理論値: 149.211 Da
Chemical component information

ChemComp-MET:
METHIONINE / メチオニン

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分子 #5: LEUCINE

分子名称: LEUCINE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: LEU
分子量理論値: 131.173 Da
Chemical component information

ChemComp-LEU:
LEUCINE / ロイシン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
200.0 mMNaClsodium cloride
25.0 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
1.0 mMDithiothreitol
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
#0 - 平均電子線量: 1.6 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)
#1 - 平均電子線量: 1.3 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
詳細4222 images
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6c95

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v2) / 使用した粒子像数: 192437
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v2)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v2)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7rb3:
Cryo-EM structure of human binary NatC complex with a Bisubstrate inhibitor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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