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- EMDB-2432: The structure of the COPII coat assembled on membranes -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2432
タイトルThe structure of the COPII coat assembled on membranes
マップデータpos277.mrc
試料
  • 試料: Cryo-tomogram of COPII-coated membrane
  • タンパク質・ペプチド: Sar1p
  • タンパク質・ペプチド: Sec23p
  • タンパク質・ペプチド: Sec24p
  • タンパク質・ペプチド: Sec13p
  • タンパク質・ペプチド: Sec31p
キーワードCOPII / coat / secretion / trafficking / Sec23 / Sec24 / Sar1 / Sec13 / Sec31 / membrane / budding
機能・相同性
機能・相同性情報


COPII-coated vesicle cargo loading / COPII vesicle coat / endoplasmic reticulum exit site / vesicle-mediated transport / SNARE binding / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / Golgi membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane ...COPII-coated vesicle cargo loading / COPII vesicle coat / endoplasmic reticulum exit site / vesicle-mediated transport / SNARE binding / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / Golgi membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Small GTPase SAR1 domain profile. / Small GTPase superfamily, SAR1-type / : / Sec24-like, trunk domain / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain ...Small GTPase SAR1 domain profile. / Small GTPase superfamily, SAR1-type / : / Sec24-like, trunk domain / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich / Zinc finger, Sec23/Sec24-type / Sec23/Sec24, trunk domain / Sec23/Sec24, helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich / Zinc finger, Sec23/Sec24-type superfamily / Sec23/Sec24 helical domain superfamily / Sec23/Sec24 zinc finger / Sec23/Sec24 trunk domain / Sec23/Sec24 helical domain / Sec23/Sec24 beta-sandwich domain / Ras GTPase-activating domain / Gelsolin-like domain superfamily / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / Small GTPase Arf domain profile. / Roc domain / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Sec24p / Small COPII coat GTPase SAR1 / : / : / :
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法
データ登録者Zanetti G / Prinz S / Daum S / Meister A / Schekman R / Bacia K / Briggs JAG
引用ジャーナル: Elife / : 2013
タイトル: The structure of the COPII transport-vesicle coat assembled on membranes.
著者: Giulia Zanetti / Simone Prinz / Sebastian Daum / Annette Meister / Randy Schekman / Kirsten Bacia / John A G Briggs /
要旨: Coat protein complex II (COPII) mediates formation of the membrane vesicles that export newly synthesised proteins from the endoplasmic reticulum. The inner COPII proteins bind to cargo and membrane, ...Coat protein complex II (COPII) mediates formation of the membrane vesicles that export newly synthesised proteins from the endoplasmic reticulum. The inner COPII proteins bind to cargo and membrane, linking them to the outer COPII components that form a cage around the vesicle. Regulated flexibility in coat architecture is essential for transport of a variety of differently sized cargoes, but structural data on the assembled coat has not been available. We have used cryo-electron tomography and subtomogram averaging to determine the structure of the complete, membrane-assembled COPII coat. We describe a novel arrangement of the outer coat and find that the inner coat can assemble into regular lattices. The data reveal how coat subunits interact with one another and with the membrane, suggesting how coordinated assembly of inner and outer coats can mediate and regulate packaging of vesicles ranging from small spheres to large tubular carriers. DOI:http://dx.doi.org/10.7554/eLife.00951.001.
履歴
登録2013年7月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年9月4日-
マップ公開2013年9月18日-
更新2013年11月20日-
現状2013年11月20日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • ソリッド表示(ボリュームレンダリング)
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • ソリッド表示(ボリュームレンダリング)
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2432.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.6 GB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
注釈pos277.mrc
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.3 Å
密度
最小 - 最大-18760.0 - 14177.0
平均 (標準偏差)222.076065059999991 (±1227.533203129999947)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin00302
サイズ20482048600
Spacing20482048600
セルA: 8806.4 Å / B: 8806.4 Å / C: 2580.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Integer*27
Å/pix. X/Y/Z4.34.34.3
M x/y/z20482048600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z8806.4008806.4002580.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS00302
NC/NR/NS20482048600
D min/max/mean-18760.00014177.000222.076

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-tomogram of COPII-coated membrane

全体名称: Cryo-tomogram of COPII-coated membrane
要素
  • 試料: Cryo-tomogram of COPII-coated membrane
  • タンパク質・ペプチド: Sar1p
  • タンパク質・ペプチド: Sec23p
  • タンパク質・ペプチド: Sec24p
  • タンパク質・ペプチド: Sec13p
  • タンパク質・ペプチド: Sec31p

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超分子 #1000: Cryo-tomogram of COPII-coated membrane

超分子名称: Cryo-tomogram of COPII-coated membrane / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 5

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分子 #1: Sar1p

分子名称: Sar1p / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast / 細胞中の位置: cytosol/endoplasmic reticulum
分子量実験値: 21.437 KDa / 理論値: 21.437 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: KBB1012 / 組換細胞: BL21/DE3 / 組換プラスミド: pTY40
配列UniProtKB: Small COPII coat GTPase SAR1 / InterPro: Ras GTPase-activating domain, Roc domain

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分子 #2: Sec23p

分子名称: Sec23p / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast / 細胞中の位置: cytosol/endoplasmic reticulum
分子量実験値: 85.437 KDa / 理論値: 85.437 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換株: RSY3764 / 組換プラスミド: pTKY9
配列UniProtKB: UNIPROTKB: E7QAP0
InterPro: Sec23/Sec24, trunk domain, Sec23/Sec24, helical domain, Sec23/Sec24 beta-sandwich, Zinc finger, Sec23/Sec24-type

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分子 #3: Sec24p

分子名称: Sec24p / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast / 細胞中の位置: cytosol/endoplasmic reticulum
分子量実験値: 103.577 KDa / 理論値: 103.577 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換株: RSY3764 / 組換プラスミド: pLM129
配列UniProtKB: Sec24p
InterPro: Sec23/Sec24, trunk domain, Sec23/Sec24 beta-sandwich, Sec23/Sec24, helical domain, Zinc finger, Sec23/Sec24-type

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分子 #4: Sec13p

分子名称: Sec13p / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast / 細胞中の位置: cytosol/endoplasmic reticulum
分子量実験値: 20.794 KDa / 理論値: 20.794 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換株: RSY1112 / 組換プラスミド: pNS3141 (6H31/CK1313)
配列UniProtKB: UNIPROTKB: E7Q6Z3

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分子 #5: Sec31p

分子名称: Sec31p / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's yeast / 細胞中の位置: cytosol/endoplasmic reticulum
分子量実験値: 138.824 KDa / 理論値: 138.824 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 組換株: RSY1112 / 組換プラスミド: pNS3141 (6H31/CK1313)
配列UniProtKB: UNIPROTKB: E7Q1I6

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8 / 詳細: HEPES, 50 mM KOAc, 1.2 mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: plunge frozen
グリッド詳細: C-flat grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法 #1

Microscopy ID1
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GATAN GIF 2002
日付2012年9月18日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN / 実像数: 26 / 平均電子線量: 80 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 倍率(公称値): 19500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 ° / Tilt series - Axis1 - Angle increment: 3 °
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #2

Microscopy ID2
顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GATAN GIF 2002
日付2012年6月19日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN MULTISCAN / 実像数: 26 / 平均電子線量: 80 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.2 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 倍率(公称値): 19500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 ° / Tilt series - Axis1 - Angle increment: 3 °
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細CTF correction was performed on each projection. Projections aligned based on gold fiducially
最終 再構成ソフトウェア - 名称: Imod, Raptor / 使用した粒子像数: 40
CTF補正詳細: each projection

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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