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万見
- EMDB-24306: Structure of the p97(R155H) dodecamer II -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24306
タイトルStructure of the p97(R155H) dodecamer II
マップデータStructure of the p97(R155H) dodecamer II
試料
  • 複合体: p97 R155H mutant
    • タンパク質・ペプチド: p97 R155H mutant in dodecameric form
機能・相同性
機能・相同性情報


: / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control / Derlin-1 retrotranslocation complex ...: / flavin adenine dinucleotide catabolic process / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / BAT3 complex binding / cellular response to arsenite ion / protein-DNA covalent cross-linking repair / cytoplasm protein quality control / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / positive regulation of oxidative phosphorylation / : / aggresome assembly / mitotic spindle disassembly / deubiquitinase activator activity / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of mitochondrial membrane potential / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of aerobic respiration / retrograde protein transport, ER to cytosol / stress granule disassembly / regulation of synapse organization / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-like protein ligase binding / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / negative regulation of hippo signaling / HSF1 activation / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / proteasomal protein catabolic process / ATP metabolic process / Protein methylation / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Attachment and Entry / ERAD pathway / lipid droplet / proteasome complex / viral genome replication / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / negative regulation of smoothened signaling pathway / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hh mutants are degraded by ERAD / establishment of protein localization / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / Translesion Synthesis by POLH / ADP binding / ABC-family proteins mediated transport / autophagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein catabolic process / Aggrephagy / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / double-strand break repair / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / Neddylation / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / protein phosphatase binding / regulation of apoptotic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / ciliary basal body / protein domain specific binding / DNA repair / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily ...AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Nandi P / Li S / Coulmbres RCA / Wang F / Williams DR / Poh Y-P / Chou T-F / Chiu P-L
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS102279 米国
National Science Foundation (NSF, United States)MRI 1531991 米国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2021
タイトル: Structural and Functional Analysis of Disease-Linked p97 ATPase Mutant Complexes.
著者: Purbasha Nandi / Shan Li / Rod Carlo A Columbres / Feng Wang / Dewight R Williams / Yu-Ping Poh / Tsui-Fen Chou / Po-Lin Chiu /
要旨: IBMPFD/ALS is a genetic disorder caused by a single amino acid mutation on the p97 ATPase, promoting ATPase activity and cofactor dysregulation. The disease mechanism underlying p97 ATPase ...IBMPFD/ALS is a genetic disorder caused by a single amino acid mutation on the p97 ATPase, promoting ATPase activity and cofactor dysregulation. The disease mechanism underlying p97 ATPase malfunction remains unclear. To understand how the mutation alters the ATPase regulation, we assembled a full-length p97 with its p47 cofactor and first visualized their structures using single-particle cryo-EM. More than one-third of the population was the dodecameric form. Nucleotide presence dissociates the dodecamer into two hexamers for its highly elevated function. The N-domains of the p97 mutant all show up configurations in ADP- or ATPS-bound states. Our functional and structural analyses showed that the p47 binding is likely to impact the p97 ATPase activities via changing the conformations of arginine fingers. These functional and structural analyses underline the ATPase dysregulation with the miscommunication between the functional modules of the p97.
履歴
登録2021年6月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月25日-
マップ公開2021年8月25日-
更新2021年8月25日-
現状2021年8月25日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.132
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.132
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_24306.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24306.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the p97(R155H) dodecamer II
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.59 Å/pix.
x 240 pix.
= 381.6 Å		1.59 Å/pix.
x 240 pix.
= 381.6 Å		1.59 Å/pix.
x 240 pix.
= 381.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.59 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.132 / ムービー #1: 0.132
最小 - 最大-0.14739537 - 0.3873761
平均 (標準偏差)0.00062102085 (±0.025352746)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 381.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.591.591.59
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z381.600381.600381.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.1470.3870.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : p97 R155H mutant

全体名称: p97 R155H mutant
要素
  • 複合体: p97 R155H mutant
    • タンパク質・ペプチド: p97 R155H mutant in dodecameric form

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超分子 #1: p97 R155H mutant

超分子名称: p97 R155H mutant / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: p97 R155H mutant in dodecameric form

分子名称: p97 R155H mutant in dodecameric form / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASGADSKGD DLSTAILKQK NRPNRLIVDE AINEDNSVVS LSQPKMDELQ LFRGDTVLLK GKKRREAVC IVLSDDTCSD EKIRMNRVVR NNLRVRLGDV ISIQPCPDVK YGKRIHVLPI D DTVEGITG NL FEVYLKP YFL EAYRPI RKGD IFLVH GGMRA VEFK ...文字列:
MASGADSKGD DLSTAILKQK NRPNRLIVDE AINEDNSVVS LSQPKMDELQ LFRGDTVLLK GKKRREAVC IVLSDDTCSD EKIRMNRVVR NNLRVRLGDV ISIQPCPDVK YGKRIHVLPI D DTVEGITG NL FEVYLKP YFL EAYRPI RKGD IFLVH GGMRA VEFK VVETDPSPYC IVAPDT VIH CEGEPIKRED EEESLNEVGY DDIGGCRKQL AQIKEMVELP LRHPALFKAI GVKPPRG IL LYGPPGTGKT LIARAVANET GAFFFLINGP EIMSKLAGES ESNLRKAFEE AEKNAPAI I FIDELDAIAP KREKTHGEVE RRIVSQLLTL MDGLKQRAHV IVMAATNRPN SIDPALRRF GRFDREVDIG IPDATGRLEI LQIHTKNMKL ADDVDLEQVA NETHGHVGAD LAALCSEAAL QAIRKKMDL IDLEDETIDA EVMNSLAVTM DDFRWALSQS NPSALRETVV EVPQVTWEDI G GLEDVKRE LQELVQYPVE HPDKFLKFGM TPSKGVLFYG PPGCGKTLLA KAIANECQAN FI SIKGPEL LTMWFGESEA NVREIFDKAR QAAPCVLFFD ELDSIAKARG GNIGDGGGAA DRV INQILT EMDGMSTKKN VFIIGATNRP DIIDPAILRP GRLDQLIYIP LPDEKSRVAI LKAN LRKSP VAKDVDLEFL AKMTNGFSGA DLTEICQRAC KLAIRESIES EIRRERERQT NPSAM EVEE DDPVPEIRRD HFEEAMRFAR RSVSDNDIRK YEMFAQTLQQ SRGFGSFRFP SGNQGG AGP SQGSGGGTGG SVYTEDNDDD LYG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 44.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 2219
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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