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万見
- EMDB-2366: Electron cryo-microscopy of phosphorylation-mimicking mutants of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2366
タイトルElectron cryo-microscopy of phosphorylation-mimicking mutants of alphaB-crystallin: the hexamer
マップデータC3 reconstruction of hexameric alphaB phosphorylation mutants
試料
  • 試料: Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of alphaB-crystallin
  • タンパク質・ペプチド: Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of human alphaB-crystallin
キーワードcryo electron microscopy / small heat shock protein / phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of intracellular transport / apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of programmed cell death / tubulin complex assembly / cardiac myofibril / structural constituent of eye lens / negative regulation of amyloid fibril formation / M band / lens development in camera-type eye ...microtubule polymerization or depolymerization / negative regulation of intracellular transport / apoptotic process involved in morphogenesis / regulation of programmed cell death / tubulin complex assembly / cardiac myofibril / structural constituent of eye lens / negative regulation of amyloid fibril formation / M band / lens development in camera-type eye / muscle organ development / actin filament bundle / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / HSF1-dependent transactivation / negative regulation of protein-containing complex assembly / stress-activated MAPK cascade / muscle contraction / synaptic membrane / cellular response to gamma radiation / negative regulation of cell growth / response to hydrogen peroxide / Z disc / unfolded protein binding / protein folding / response to estradiol / amyloid-beta binding / response to heat / protein refolding / microtubule binding / dendritic spine / perikaryon / response to hypoxia / lysosome / protein stabilization / axon / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-crystallin B chain, ACD domain / : / Alpha-crystallin, N-terminal / Alpha crystallin A chain, N terminal / Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-crystallin B chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 17.0 Å
データ登録者Peschek J / Braun N / Rohrberg J / Back K / Kriehuber T / Kastenmueller A / Weinkauf S / Buchner J
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Regulated structural transitions unleash the chaperone activity of αB-crystallin.
著者: Jirka Peschek / Nathalie Braun / Julia Rohrberg / Katrin Christiane Back / Thomas Kriehuber / Andreas Kastenmüller / Sevil Weinkauf / Johannes Buchner /
要旨: The small heat shock protein αB-crystallin is an oligomeric molecular chaperone that binds aggregation-prone proteins. As a component of the proteostasis system, it is associated with cataract, ...The small heat shock protein αB-crystallin is an oligomeric molecular chaperone that binds aggregation-prone proteins. As a component of the proteostasis system, it is associated with cataract, neurodegenerative diseases, and myopathies. The structural determinants for the regulation of its chaperone function are still largely elusive. Combining different experimental approaches, we show that phosphorylation-induced destabilization of intersubunit interactions mediated by the N-terminal domain (NTD) results in the remodeling of the oligomer ensemble with an increase in smaller, activated species, predominantly 12-mers and 6-mers. Their 3D structures determined by cryo-electron microscopy and biochemical analyses reveal that the NTD in these species gains flexibility and solvent accessibility. These modulated properties are accompanied by an increase in chaperone activity in vivo and in vitro and a more efficient cooperation with the heat shock protein 70 system in client folding. Thus, the modulation of the structural flexibility of the NTD, as described here for phosphorylation, appears to regulate the chaperone activity of αB-crystallin rendering the NTD a conformational sensor for nonnative proteins.
履歴
登録2013年4月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年5月29日-
マップ公開2013年9月25日-
更新2013年10月9日-
現状2013年10月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.087
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.087
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2366.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2366.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈C3 reconstruction of hexameric alphaB phosphorylation mutants
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.8 Å/pix.
x 108 pix.
= 194.4 Å		1.8 Å/pix.
x 108 pix.
= 194.4 Å		1.8 Å/pix.
x 108 pix.
= 194.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.8 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.087 / ムービー #1: 0.087
最小 - 最大0.0 - 0.24658167
平均 (標準偏差)0.00632407 (±0.02604847)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ108108108
Spacing108108108
セルA=B=C: 194.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.81.81.8
M x/y/z108108108
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z194.400194.400194.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS108108108
D min/max/mean0.0000.2470.006

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of alphaB-crystallin

全体名称: Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of alphaB-crystallin
要素
  • 試料: Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of alphaB-crystallin
  • タンパク質・ペプチド: Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of human alphaB-crystallin

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超分子 #1000: Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of alphaB-crystallin

超分子名称: Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of alphaB-crystallin
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was polydisperse / 集合状態: Hexameric / Number unique components: 1
分子量理論値: 121 KDa

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分子 #1: Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of human alphaB-crystallin

分子名称: Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of human alphaB-crystallin
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
Name.synonym: Alpha(B)-crystallin, Heat shock protein beta-5
詳細: Hexameric phosphorylation-mimicking mutant of human alphaB-crystallin
集合状態: Hexamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 121 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Alpha-crystallin B chain

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Cryo
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡OTHER
日付2010年9月2日
撮影デジタル化 - スキャナー: OTHER
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 49415 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Each negative
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 使用した粒子像数: 5617

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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