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- EMDB-2365: Asymmetric structure of a virus-receptor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2365
タイトルAsymmetric structure of a virus-receptor complex
マップデータSub-tomogram average of bacteriophage MS2 bound to its receptor
試料
  • 試料: Bacteriophage MS2 bound to its receptor, the E. coli F-pilus
  • ウイルス: Enterobacterio phage MS2 (ファージ)
  • 細胞器官・細胞要素: F-Pilus
キーワードvirus / receptor / complex / asymmetric / bacteriophage
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of viral translation / T=3 icosahedral viral capsid / regulation of translation / structural molecule activity / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Levivirus coat protein / Levivirus coat protein / Bacteriophage RNA-type, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Enterobacterio phage MS2 (ファージ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 39.0 Å
データ登録者Dent KC / Thompson R / Barker AM / Barr JN / Hiscox JA / Stockley PG / Ranson NA
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: The asymmetric structure of an icosahedral virus bound to its receptor suggests a mechanism for genome release.
著者: Kyle C Dent / Rebecca Thompson / Amy M Barker / Julian A Hiscox / John N Barr / Peter G Stockley / Neil A Ranson /
要旨: Simple, spherical RNA viruses have well-understood, symmetric protein capsids, but little structural information is available for their asymmetric components, such as minor proteins and their ...Simple, spherical RNA viruses have well-understood, symmetric protein capsids, but little structural information is available for their asymmetric components, such as minor proteins and their genomes, which are vital for infection. Here, we report an asymmetric structure of bacteriophage MS2, attached to its receptor, the F-pilus. Cryo-electron tomography and subtomographic averaging of such complexes result in a structure containing clear density for the packaged genome, implying that the conformation of the genome is the same in each virus particle. The data also suggest that the single-copy viral maturation protein breaks the symmetry of the capsid, occupying a position that would be filled by a coat protein dimer in an icosahedral shell. This capsomere can thus fulfill its known biological roles in receptor and genome binding and suggests an exit route for the genome during infection.
履歴
登録2013年4月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年4月24日-
マップ公開2013年7月17日-
更新2013年9月4日-
現状2013年9月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4bp7
  • 表面レベル: 1.3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4bp7
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2365.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2365.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sub-tomogram average of bacteriophage MS2 bound to its receptor
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
9.12 Å/pix.
x 64 pix.
= 583.68 Å		9.12 Å/pix.
x 64 pix.
= 583.68 Å		9.12 Å/pix.
x 64 pix.
= 583.68 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 9.12 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.45 / ムービー #1: 1.3
最小 - 最大-3.95017767 - 7.49030733
平均 (標準偏差)0.00000759 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-32-32-32
サイズ646464
Spacing646464
セルA=B=C: 583.68 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z9.129.129.12
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z583.680583.680583.680
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ00-40
NX/NY/NZ555581
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-32-32-32
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-3.9507.4900.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage MS2 bound to its receptor, the E. coli F-pilus

全体名称: Bacteriophage MS2 bound to its receptor, the E. coli F-pilus
要素
  • 試料: Bacteriophage MS2 bound to its receptor, the E. coli F-pilus
  • ウイルス: Enterobacterio phage MS2 (ファージ)
  • 細胞器官・細胞要素: F-Pilus

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超分子 #1000: Bacteriophage MS2 bound to its receptor, the E. coli F-pilus

超分子名称: Bacteriophage MS2 bound to its receptor, the E. coli F-pilus
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: Sub-tomographic averaging of virus-decorated pili
集合状態: One T=3 icosahedral virus bound to a pilus fibre
Number unique components: 2

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超分子 #1: Enterobacterio phage MS2

超分子名称: Enterobacterio phage MS2 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 12022 / 生物種: Enterobacterio phage MS2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 290 Å / T番号(三角分割数): 3

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超分子 #2: F-Pilus

超分子名称: F-Pilus / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

グリッド詳細: 200 mesh lacey carbon grids, glow discharged in air.
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 12
日付2012年1月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 1000 (2k x 2k)
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 23000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 倍率（公称値）: 23000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 39.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMOD, PEET / 使用したサブトモグラム数: 1000

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2ms2


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C
ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-4bp7:
Asymmetric structure of a virus-receptor complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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