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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23437 | ||||||||||||
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タイトル | Tetrahymena telomerase T3D2 structure at 3.3 Angstrom | ||||||||||||
マップデータ | Tetrahymena telomerase T3D2 structure | ||||||||||||
試料 |
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キーワード | telomerase / polymerase / reverse transcriptase / ribonucleoprotein / REPLICATION / REPLICATION-RNA-DNA complex | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 telomerase catalytic core complex assembly / telomerase RNA stabilization / : / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / telomerase RNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase / RNA-directed DNA polymerase ...telomerase catalytic core complex assembly / telomerase RNA stabilization / : / DNA replication factor A complex / single-stranded telomeric DNA binding / telomerase RNA binding / telomerase holoenzyme complex / telomeric DNA binding / telomere maintenance via telomerase / RNA-directed DNA polymerase / DNA recombination / DNA replication / chromosome, telomeric region / DNA repair / DNA binding / zinc ion binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Tetrahymena thermophila (真核生物) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | ||||||||||||
データ登録者 | He Y / Wang Y | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2021 タイトル: Structures of telomerase at several steps of telomere repeat synthesis. 著者: Yao He / Yaqiang Wang / Baocheng Liu / Christina Helmling / Lukas Sušac / Ryan Cheng / Z Hong Zhou / Juli Feigon / 要旨: Telomerase is unique among the reverse transcriptases in containing a noncoding RNA (known as telomerase RNA (TER)) that includes a short template that is used for the processive synthesis of G-rich ...Telomerase is unique among the reverse transcriptases in containing a noncoding RNA (known as telomerase RNA (TER)) that includes a short template that is used for the processive synthesis of G-rich telomeric DNA repeats at the 3' ends of most eukaryotic chromosomes. Telomerase maintains genomic integrity, and its activity or dysregulation are critical determinants of human longevity, stem cell renewal and cancer progression. Previous cryo-electron microscopy structures have established the general architecture, protein components and stoichiometries of Tetrahymena and human telomerase, but our understandings of the details of DNA-protein and RNA-protein interactions and of the mechanisms and recruitment involved remain limited. Here we report cryo-electron microscopy structures of active Tetrahymena telomerase with telomeric DNA at different steps of nucleotide addition. Interactions between telomerase reverse transcriptase (TERT), TER and DNA reveal the structural basis of the determination of the 5' and 3' template boundaries, handling of the template-DNA duplex and separation of the product strand during nucleotide addition. The structure and binding interface between TERT and telomerase protein p50 (a homologue of human TPP1) define conserved interactions that are required for telomerase activation and recruitment to telomeres. Telomerase La-related protein p65 remodels several regions of TER, bridging the 5' and 3' ends and the conserved pseudoknot to facilitate assembly of the TERT-TER catalytic core. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_23437.map.gz | 59.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-23437-v30.xml emd-23437.xml | 19.1 KB 19.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_23437.png | 112.9 KB | ||
Filedesc metadata | emd-23437.cif.gz | 7.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23437 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23437 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_23437_validation.pdf.gz | 549.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_23437_full_validation.pdf.gz | 549 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_23437_validation.xml.gz | 6.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_23437_validation.cif.gz | 7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23437 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23437 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_23437.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Tetrahymena telomerase T3D2 structure | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.36 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Tetrahymena telomerase T3D2 structure at 3.3 Angstrom
+超分子 #1: Tetrahymena telomerase T3D2 structure at 3.3 Angstrom
+分子 #1: Telomerase La-related protein p65
+分子 #2: Telomerase reverse transcriptase
+分子 #3: Telomerase holoenzyme Teb1 subunit
+分子 #4: Telomerase holoenzyme Teb2 subunit
+分子 #5: Telomerase holoenzyme Teb3 subunit
+分子 #6: Telomerase associated protein p50
+分子 #7: Telomerase RNA
+分子 #8: telomere DNA
+分子 #9: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 193117 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |