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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-23334 | |||||||||
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タイトル | Structure of human prestin in the presence of sodium salicylate and sodium sulfate | |||||||||
マップデータ | Prestin in the presence of sodium salicylate and sodium sulfate | |||||||||
試料 |
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キーワード | transporter family / membrane protein / lipid interaction / high resolution | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lateral wall of outer hair cell / fructose transmembrane transport / response to salicylic acid / sulfate transmembrane transporter activity / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / oxalate transmembrane transporter activity / response to potassium ion / response to auditory stimulus / chloride:bicarbonate antiporter activity ...lateral wall of outer hair cell / fructose transmembrane transport / response to salicylic acid / sulfate transmembrane transporter activity / negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / secondary active sulfate transmembrane transporter activity / oxalate transmembrane transporter activity / response to potassium ion / response to auditory stimulus / chloride:bicarbonate antiporter activity / response to salt / response to thyroid hormone / bicarbonate transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / positive regulation of cell motility / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / chloride transport / chloride transmembrane transporter activity / spectrin binding / cochlea development / positive regulation of cell size / lateral plasma membrane / response to ischemia / regulation of membrane potential / sensory perception of sound / regulation of cell shape / basolateral plasma membrane / response to xenobiotic stimulus / protein homodimerization activity 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.43 Å | |||||||||
データ登録者 | Ge J / Gouaux E | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2021 タイトル: Molecular mechanism of prestin electromotive signal amplification. 著者: Jingpeng Ge / Johannes Elferich / Sepehr Dehghani-Ghahnaviyeh / Zhiyu Zhao / Marc Meadows / Henrique von Gersdorff / Emad Tajkhorshid / Eric Gouaux / 要旨: Hearing involves two fundamental processes: mechano-electrical transduction and signal amplification. Despite decades of studies, the molecular bases for both remain elusive. Here, we show how ...Hearing involves two fundamental processes: mechano-electrical transduction and signal amplification. Despite decades of studies, the molecular bases for both remain elusive. Here, we show how prestin, the electromotive molecule of outer hair cells (OHCs) that senses both voltage and membrane tension, mediates signal amplification by coupling conformational changes to alterations in membrane surface area. Cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of human prestin bound with chloride or salicylate at a common "anion site" adopt contracted or expanded states, respectively. Prestin is ensconced within a perimeter of well-ordered lipids, through which it induces dramatic deformation in the membrane and couples protein conformational changes to the bulk membrane. Together with computational studies, we illustrate how the anion site is allosterically coupled to changes in the transmembrane domain cross-sectional area and the surrounding membrane. These studies provide insight into OHC electromotility by providing a structure-based mechanism of the membrane motor prestin. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_23334.map.gz | 58.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-23334-v30.xml emd-23334.xml | 10.2 KB 10.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_23334.png | 155.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-23334.cif.gz | 5.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23334 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-23334 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_23334_validation.pdf.gz | 518 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_23334_full_validation.pdf.gz | 517.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_23334_validation.xml.gz | 6.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_23334_validation.cif.gz | 7.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23334 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-23334 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_23334.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Prestin in the presence of sodium salicylate and sodium sulfate | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.6507 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Protein structure bound with substrates and lipids
全体 | 名称: Protein structure bound with substrates and lipids |
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要素 |
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-超分子 #1: Protein structure bound with substrates and lipids
超分子 | 名称: Protein structure bound with substrates and lipids / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Prestin
分子 | 名称: Prestin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 82.064211 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MDHAEENEIL AATQRYYVER PIFSHPVLQE RLHTKDKVPD SIADKLKQAF TCTPKKIRNI IYMFLPITKW LPAYKFKEYV LGDLVSGIS TGVLQLPQGL AFAMLAAVPP IFGLYSSFYP VIMYCFLGTS RHISIGPFAV ISLMIGGVAV RLVPDDIVIP G GVNATNGT ...文字列: MDHAEENEIL AATQRYYVER PIFSHPVLQE RLHTKDKVPD SIADKLKQAF TCTPKKIRNI IYMFLPITKW LPAYKFKEYV LGDLVSGIS TGVLQLPQGL AFAMLAAVPP IFGLYSSFYP VIMYCFLGTS RHISIGPFAV ISLMIGGVAV RLVPDDIVIP G GVNATNGT EARDALRVKV AMSVTLLSGI IQFCLGVCRF GFVAIYLTEP LVRGFTTAAA VHVFTSMLKY LFGVKTKRYS GI FSVVYST VAVLQNVKNL NVCSLGVGLM VFGLLLGGKE FNERFKEKLP APIPLEFFAV VMGTGISAGF NLKESYNVDV VGT LPLGLL PPANPDTSLF HLVYVDAIAI AIVGFSVTIS MAKTLANKHG YQVDGNQELI ALGLCNSIGS LFQTFSISCS LSRS LVQEG TGGKTQLAGC LASLMILLVI LATGFLFESL PQAVLSAIVI VNLKGMFMQF SDLPFFWRTS KIELTIWLTT FVSSL FLGL DYGLITAVII ALLTVIYRTQ SPSYKVLGKL PETDVYIDID AYEEVKEIPG IKIFQINAPI YYANSDLYSN ALKRKT GVN PAVIMGARRK AMRKYAKEVG NANMANATVV KADAEVDGED ATKPEEEDGE VKYPPIVIKS TFPEEMQRFM PPGDNVH TV ILDFTQVNFI DSVGVKTLAG IVKEYGDVGI YVYLAGCSAQ VVNDLTRNRF FENPALWELL FHSIHDAVLG SQLREALA E QEASAPPSQE DLEPNATPAT PEALEVLFQ UniProtKB: Prestin |
-分子 #2: 2-HYDROXYBENZOIC ACID
分子 | 名称: 2-HYDROXYBENZOIC ACID / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: SAL |
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分子量 | 理論値: 138.121 Da |
Chemical component information | ChemComp-SAL: |
-分子 #3: CHOLESTEROL
分子 | 名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: CLR |
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分子量 | 理論値: 386.654 Da |
Chemical component information | ChemComp-CLR: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.43 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 57000 |
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |