[日本語] English
万見
- EMDB-23330: Binjari virus (BinJV) complexed with pr-specific Fab 2A7 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23330
タイトルBinjari virus (BinJV) complexed with pr-specific Fab 2A7
マップデータResolution filtered map
試料
  • 複合体: Binjari virus complexed with pr-specific Fab 2A7
    • 複合体: 2A7 Fab
    • ウイルス: Binjari virus (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response ...: / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont entry into host cell / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A ...Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Binjari virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.6 Å
データ登録者Coulibaly FJ / Newton ND / Hardy JM / Watterson D
資金援助 オーストラリア, 1件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1164216 オーストラリア
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: The structure of an infectious immature flavivirus redefines viral architecture and maturation.
著者: Natalee D Newton / Joshua M Hardy / Naphak Modhiran / Leon E Hugo / Alberto A Amarilla / Summa Bibby / Hariprasad Venugopal / Jessica J Harrison / Renee J Traves / Roy A Hall / Jody Hobson- ...著者: Natalee D Newton / Joshua M Hardy / Naphak Modhiran / Leon E Hugo / Alberto A Amarilla / Summa Bibby / Hariprasad Venugopal / Jessica J Harrison / Renee J Traves / Roy A Hall / Jody Hobson-Peters / Fasséli Coulibaly / Daniel Watterson /
要旨: Flaviviruses are the cause of severe human diseases transmitted by mosquitoes and ticks. These viruses use a potent fusion machinery to enter target cells that needs to be restrained during viral ...Flaviviruses are the cause of severe human diseases transmitted by mosquitoes and ticks. These viruses use a potent fusion machinery to enter target cells that needs to be restrained during viral assembly and egress. A molecular chaperone, premembrane (prM) maintains the virus particles in an immature, fusion-incompetent state until they exit the cell. Taking advantage of an insect virus that produces particles that are both immature and infectious, we determined the structure of the first immature flavivirus with a complete spike by cryo-electron microscopy. Unexpectedly, the prM chaperone forms a supporting pillar that maintains the immature spike in an asymmetric and upright state, primed for large rearrangements upon acidification. The collapse of the spike along a path defined by the prM chaperone is required, and its inhibition by a multivalent immunoglobulin M blocks infection. The revised architecture and collapse model are likely to be conserved across flaviviruses.
履歴
登録2021年1月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月26日-
マップ公開2021年5月26日-
更新2021年5月26日-
現状2021年5月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0109165
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0109165
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23330.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23330.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 307.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Resolution filtered map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.03 Å/pix.
x 432 pix.
= 875.664 Å		2.03 Å/pix.
x 432 pix.
= 875.664 Å		2.03 Å/pix.
x 432 pix.
= 875.664 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.027 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0109165 / ムービー #1: 0.0109165
最小 - 最大-0.016468005 - 0.03579478
平均 (標準偏差)0.0007135222 (±0.003427503)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 875.664 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.0272.0272.027
M x/y/z432432432
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z875.664875.664875.664
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ360360360
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS432432432
D min/max/mean-0.0160.0360.001

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_23330_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unmasked sharpened map

ファイルemd_23330_additional_1.map
注釈Unmasked sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Masked sharpened map

ファイルemd_23330_additional_2.map
注釈Masked sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unmasked unsharpened map

ファイルemd_23330_additional_3.map
注釈Unmasked unsharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_23330_half_map_1.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_23330_half_map_2.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Binjari virus complexed with pr-specific Fab 2A7

全体名称: Binjari virus complexed with pr-specific Fab 2A7
要素
  • 複合体: Binjari virus complexed with pr-specific Fab 2A7
    • 複合体: 2A7 Fab
    • ウイルス: Binjari virus (ウイルス)

-
超分子 #1: Binjari virus complexed with pr-specific Fab 2A7

超分子名称: Binjari virus complexed with pr-specific Fab 2A7 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: M and E from Binjari virus form a complex that assembles into an asymmetric trimeric spike of prM-E heterodimers. The organization of the immature BinJV particles is T=1 with an asymmetric ...詳細: M and E from Binjari virus form a complex that assembles into an asymmetric trimeric spike of prM-E heterodimers. The organization of the immature BinJV particles is T=1 with an asymmetric spike as the basic building block. The 2A7 Fab recognises an epitope on the pr region of BinJV prM and binds the virus with full ocupancy (1:1)
分子量理論値: 22 MDa

-
超分子 #3: 2A7 Fab

超分子名称: 2A7 Fab / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
詳細: 2A7 Fab fragment generated by cleavage of recombinantly produced IgG 2A7 antibody
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
組換細胞: CHO
分子量理論値: 50 KDa

-
超分子 #2: Binjari virus

超分子名称: Binjari virus / タイプ: virus / ID: 2 / 親要素: 1
詳細: M and E from Binjari virus form a complex that assembles into an asymmetric trimeric spike of prM-E heterodimers. The organization of the immature BinJV particles is T=1 with an asymmetric ...詳細: M and E from Binjari virus form a complex that assembles into an asymmetric trimeric spike of prM-E heterodimers. The organization of the immature BinJV particles is T=1 with an asymmetric spike as the basic building block.
NCBI-ID: 2305258 / 生物種: Binjari virus / Sci species strain: BFTA20 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Ochlerotatus normanensis (カ)
分子量理論値: 22 MDa

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
10.0 mM(HOCH2)3CNH2Tris
120.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMC10H16N2O8EDTA
グリッドモデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II
詳細Purified BinJV was complexed with 2A7-Fab at a molar ration of 2:1 Fab:E protein and incubated at 4 C for 2 h.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 54 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 21.95 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 1527
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

20439

最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 821
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
最終 3次元分類クラス数: 4 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る