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- EMDB-23307: Cryo-EM structure of human cGMP-bound open CNGA1 channel in K+/Ca2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23307
タイトルCryo-EM structure of human cGMP-bound open CNGA1 channel in K+/Ca2+
マップデータ
試料
  • 細胞: cGMP-bound open CNGA1 homotetramer in K+/Ca2+
    • タンパク質・ペプチド: cGMP-gated cation channel alpha-1
  • リガンド: CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードALPHA-HELICAL / MEMBRANE PROTEIN / ION CHANNEL
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / response to stimulus / photoreceptor outer segment membrane / monoatomic cation transmembrane transport / cGMP binding / cAMP binding / visual perception / Activation of the phototransduction cascade ...intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / response to stimulus / photoreceptor outer segment membrane / monoatomic cation transmembrane transport / cGMP binding / cAMP binding / visual perception / Activation of the phototransduction cascade / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / protein-containing complex binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily ...Cyclic nucleotide-gated channel, C-terminal leucine zipper domain / C-terminal leucine zipper domain of cyclic nucleotide-gated channels / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclic nucleotide-gated channel alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Xue J / Han Y
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
Welch Foundation 米国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2021
タイトル: Structural mechanisms of gating and selectivity of human rod CNGA1 channel.
著者: Jing Xue / Yan Han / Weizhong Zeng / Yan Wang / Youxing Jiang /
要旨: Mammalian cyclic nucleotide-gated (CNG) channels play an essential role in the signal transduction of the visual and olfactory sensory systems. Here we reveal the structural mechanism of ligand ...Mammalian cyclic nucleotide-gated (CNG) channels play an essential role in the signal transduction of the visual and olfactory sensory systems. Here we reveal the structural mechanism of ligand gating in human rod CNGA1 channel by determining its cryo-EM structures in both the apo closed and cGMP-bound open states. Distinct from most other members of voltage-gated tetrameric cation channels, CNGA1 forms a central channel gate in the middle of the membrane, occluding the central cavity. Structural analyses of ion binding profiles in the selectivity filters of the wild-type channel and the E365Q filter mutant allow us to unambiguously define the two Ca binding sites inside the selectivity filter, providing structural insights into Ca blockage and permeation in CNG channels. The structure of the E365Q mutant also reveals two alternative side-chain conformations at Q365, providing a plausible explanation for the voltage-dependent gating of CNG channel acquired upon E365 mutation.
履歴
登録2021年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月10日-
マップ公開2021年3月10日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lfw
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23307.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23307.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.839 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.062866345 - 0.12389977
平均 (標準偏差)0.0005799992 (±0.0046789036)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ288288288
Spacing288288288
セルA=B=C: 241.63199 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8390.8390.839
M x/y/z288288288
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z241.632241.632241.632
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ296296296
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS288288288
D min/max/mean-0.0630.1240.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : cGMP-bound open CNGA1 homotetramer in K+/Ca2+

全体名称: cGMP-bound open CNGA1 homotetramer in K+/Ca2+
要素
  • 細胞: cGMP-bound open CNGA1 homotetramer in K+/Ca2+
    • タンパク質・ペプチド: cGMP-gated cation channel alpha-1
  • リガンド: CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: cGMP-bound open CNGA1 homotetramer in K+/Ca2+

超分子名称: cGMP-bound open CNGA1 homotetramer in K+/Ca2+ / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: cGMP-gated cation channel alpha-1

分子名称: cGMP-gated cation channel alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 64.650434 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKG GSASKDKKEE EKKEVVVIDP SGNTYYNWLF CITLPVMYNW TMVIARACFD ELQSDYLEYW LILDYVSDIV YLIDMFVRT RTGYLEQGLL VKEELKLINK YKSNLQFKLD VLSLIPTDLL YFKLGWNYPE IRLNRLLRFS RMFEFFQRTE T RTNYPNIF ...文字列:
MDYKDDDDKG GSASKDKKEE EKKEVVVIDP SGNTYYNWLF CITLPVMYNW TMVIARACFD ELQSDYLEYW LILDYVSDIV YLIDMFVRT RTGYLEQGLL VKEELKLINK YKSNLQFKLD VLSLIPTDLL YFKLGWNYPE IRLNRLLRFS RMFEFFQRTE T RTNYPNIF RISNLVMYIV IIIHWNACVF YSISKAIGFG NDTWVYPDIN DPEFGRLARK YVYSLYWSTL TLTTIGETPP PV RDSEYVF VVVDFLIGVL IFATIVGNIG SMISNMNAAR AEFQARIDAI KQYMHFRNVS KDMEKRVIKW FDYLWTNKKT VDE KEVLKY LPDKLRAEIA INVHLDTLKK VRIFADCEAG LLVELVLKLQ PQVYSPGDYI CKKGDIGREM YIIKEGKLAV VADD GVTQF VVLSDGSYFG EISILNIKGS KAGNRRTANI KSIGYSDLFC LSKDDLMEAL TEYPDAKTML EEKGKQILMK DGLLD LNIA NAGSDPKDLE EKVTRMEGSV DLLQTRFARI LAEYESMQQK LKQRLTKVEK FLKPLIDTEF SSIEGPGAES GPIDST

UniProtKB: Cyclic nucleotide-gated channel alpha-1

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分子 #2: CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE

分子名称: CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 4 / 式: PCG
分子量理論値: 345.205 Da
Chemical component information

ChemComp-PCG:
CYCLIC GUANOSINE MONOPHOSPHATE / cGMP

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分子 #3: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 322961
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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