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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23081
タイトルHigh resolution cryo EM analysis of HPV16 identifies minor structural protein L2 and describes capsid flexibility
マップデータHPV16 quasivirus capsid. Recombined map from pentavalent and hexavalent subvolume refinements.
試料
  • ウイルス: Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein L1
キーワードHPV16 / quasivirus / L1 / capsomer / subparticle / VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Hartmann SR / Goetschius DJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/Office of the Director 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / : 2021
タイトル: High resolution cryo EM analysis of HPV16 identifies minor structural protein L2 and describes capsid flexibility.
著者: Daniel J Goetschius / Samantha R Hartmann / Suriyasri Subramanian / Carol M Bator / Neil D Christensen / Susan L Hafenstein /
要旨: Human papillomavirus (HPV) is a significant health burden and leading cause of virus-induced cancers. HPV is epitheliotropic and its replication is tightly associated with terminal keratinocyte ...Human papillomavirus (HPV) is a significant health burden and leading cause of virus-induced cancers. HPV is epitheliotropic and its replication is tightly associated with terminal keratinocyte differentiation making production and purification of high titer virus preparations for research problematic, therefore alternative HPV production methods have been developed for virological and structural studies. In this study we use HPV16 quasivirus, composed of HPV16 L1/L2 capsid proteins with a packaged cottontail rabbit papillomavirus genome. We have achieved the first high resolution, 3.1 Å, structure of HPV16 by using a local subvolume refinement approach. The high resolution enabled us to build L1 unambiguously and identify L2 protein strands. The L2 density is incorporated adjacent to conserved L1 residues on the interior of the capsid. Further interpretation with our own software for Icosahedral Subvolume Extraction and Correlated Classification revealed flexibility, on the whole-particle level through diameter analysis and local movement with inter-capsomer analysis. Inter-capsomer expansion or contraction, governed by the connecting arms, showed no bias in the magnitude or direction of capsomer movement. We propose that papillomavirus capsids are dynamic and capsomers move as rigid bodies connected by flexible linkers. The resulting virus structure will provide a framework for continuing biochemical, genetic and biophysical research for papillomaviruses. Furthermore, our approach has allowed insight into the resolution barrier that has previously been a limitation in papillomavirus structural studies.
履歴
登録2020年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月24日-
マップ公開2021年2月24日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(半径に従い着色)
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7kzf
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7kzf
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23081.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈HPV16 quasivirus capsid. Recombined map from pentavalent and hexavalent subvolume refinements.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-10.47067 - 17.655211999999999
平均 (標準偏差)0.000000002508377 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-300-300-300
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 660.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z660.000660.000660.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-300-300-300
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean-10.47117.6550.000

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添付データ

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追加マップ: HPV16 quasivirus pentavalent capsomer subvolume refinement.

ファイルemd_23081_additional_1.map
注釈HPV16 quasivirus pentavalent capsomer subvolume refinement.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: HPV16 quasivirus hexavalent capsomer subvolume refinement.

ファイルemd_23081_additional_2.map
注釈HPV16 quasivirus hexavalent capsomer subvolume refinement.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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追加マップ: HPV16 quasivirus icosahedral refinement from which pentavalent and...

ファイルemd_23081_additional_3.map
注釈HPV16 quasivirus icosahedral refinement from which pentavalent and hexavalent subvolumes were extracted.
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Human papillomavirus type 16

全体名称: Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
要素
  • ウイルス: Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein L1

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超分子 #1: Human papillomavirus type 16

超分子名称: Human papillomavirus type 16 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 333760 / 生物種: Human papillomavirus type 16 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: Major capsid protein L1

分子名称: Major capsid protein L1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
分子量理論値: 56.098617 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MSLWLPSEAT VYLPPVPVSK VVSTDEYVAR TNIYYHAGTS RLLAVGHPYF PIKKPNNNKI LVPKVSGLQY RVFRIHLPDP NKFGFPDTS FYNPDTQRLV WACVGVEVGR GQPLGVGISG HPLLNKLDDT ENASAYAANA GVDNRECISM DYKQTQLCLI G CKPPIGEH ...文字列:
MSLWLPSEAT VYLPPVPVSK VVSTDEYVAR TNIYYHAGTS RLLAVGHPYF PIKKPNNNKI LVPKVSGLQY RVFRIHLPDP NKFGFPDTS FYNPDTQRLV WACVGVEVGR GQPLGVGISG HPLLNKLDDT ENASAYAANA GVDNRECISM DYKQTQLCLI G CKPPIGEH WGKGSPCTNV AVNPGDCPPL ELINTVIQDG DMVDTGFGAM DFTTLQANKS EVPLDICTSI CKYPDYIKMV SE PYGDSLF FYLRREQMFV RHLFNRAGAV GENVPDDLYI KGSGSTANLA SSNYFPTPSG SMVTSDAQIF NKPYWLQRAQ GHN NGICWG NQLFVTVVDT TRSTNMSLCA AISTSETTYK NTNFKEYLRH GEEYDLQFIF QLCKITLTAD VMTYIHSMNS TILE DWNFG LQPPPGGTLE DTYRFVTSQA IACQKHTPPA PKEDPLKKYT FWEVNLKEKF SADLDQFPLG RKFLLQAGLK AKPKF TLGK RKATPTTSST STTAKRKKR

UniProtKB: Major capsid protein L1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 構成要素 - 濃度: 1.0 X / 構成要素 - 名称: PBS
グリッド前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 10143 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 202705
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 181299
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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