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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-2278 | |||||||||
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タイトル | cryoEM structure of hepatitis B virus core assembled from full-length core protein | |||||||||
マップデータ | Reconstruction of HBV | |||||||||
試料 |
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キーワード | hepatitis B virus core antigen (HBc) / HBV capsid maturation and envelopment | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 virus-mediated perturbation of host defense response => GO:0019049 / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / : / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding ...virus-mediated perturbation of host defense response => GO:0019049 / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / : / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Hepatitis B virus (B 型肝炎ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Yu X / Jin L / Jih J / Shih C / Zhou ZH | |||||||||
引用 | ジャーナル: PLoS One / 年: 2013 タイトル: 3.5Å cryoEM structure of hepatitis B virus core assembled from full-length core protein. 著者: Xuekui Yu / Lei Jin / Jonathan Jih / Chiaho Shih / Z Hong Zhou / 要旨: The capsid shell of infectious hepatitis B virus (HBV) is composed of 240 copies of a single protein called HBV core antigen (HBc). An atomic model of a core assembled from truncated HBc was ...The capsid shell of infectious hepatitis B virus (HBV) is composed of 240 copies of a single protein called HBV core antigen (HBc). An atomic model of a core assembled from truncated HBc was determined previously by X-ray crystallography. In an attempt to obtain atomic structural information of HBV core in a near native, non-crystalline environment, we reconstructed a 3.5Å-resolution structure of a recombinant core assembled from full-length HBc by cryo electron microscopy (cryoEM) and derived an atomic model. The structure shows that the 240 molecules of full-length HBc form a core with two layers. The outer layer, composed of the N-terminal assembly domain, is similar to the crystal structure of the truncated HBc, but has three differences. First, unlike the crystal structure, our cryoEM structure shows no disulfide bond between the Cys61 residues of the two subunits within the dimer building block, indicating such bond is not required for core formation. Second, our cryoEM structure reveals up to four more residues in the linker region (amino acids 140-149). Third, the loops in the cryoEM structures containing this linker region in subunits B and C are oriented differently (~30° and ~90°) from their counterparts in the crystal structure. The inner layer, composed of the C-terminal arginine-rich domain (ARD) and the ARD-bound RNAs, is partially-ordered and connected with the outer layer through linkers positioned around the two-fold axes. Weak densities emanate from the rims of positively charged channels through the icosahedral three-fold and local three-fold axes. We attribute these densities to the exposed portions of some ARDs, thus explaining ARD's accessibility by proteases and antibodies. Our data supports a role of ARD in mediating communication between inside and outside of the core during HBV maturation and envelopment. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_2278.map.gz | 180.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-2278-v30.xml emd-2278.xml | 8.3 KB 8.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | EMD-2278-HBV.jpg | 134.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2278 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-2278 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_2278_validation.pdf.gz | 454.8 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_2278_full_validation.pdf.gz | 454.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_2278_validation.xml.gz | 7.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2278 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-2278 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_2278.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 317.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Reconstruction of HBV | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.9333 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Hepatitis B virus core assembled from full-length core protein
全体 | 名称: Hepatitis B virus core assembled from full-length core protein |
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要素 |
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-超分子 #1000: Hepatitis B virus core assembled from full-length core protein
超分子 | 名称: Hepatitis B virus core assembled from full-length core protein タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Icosahedral particle / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 5 MDa / 理論値: 5 MDa / 手法: Based on amino acid sequences |
-超分子 #1: Hepatitis B virus
超分子 | 名称: Hepatitis B virus / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 10407 / 生物種: Hepatitis B virus / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES |
Host system | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET-11a |
分子量 | 実験値: 5 MDa / 理論値: 5 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 360 Å / T番号(三角分割数): 4 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
凍結 | 凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II |
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-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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日付 | 2009年1月1日 |
撮影 | デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000 平均電子線量: 25 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.75 mm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
CTF補正 | 詳細: Each particle |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMIRS / 使用した粒子像数: 8093 |