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万見
- EMDB-2237: Electron cyro-microscopy helical reconstruction of Par-3 N-termin... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2237
タイトルElectron cyro-microscopy helical reconstruction of Par-3 N-terminal domain
マップデータReconstruction of Par3NTD
試料
  • 試料: Par-3 N-terminal DUF3534 domain
  • タンパク質・ペプチド: Par-3 N-terminal DUF3534 domain
キーワードcell polarity / DUF3534 domain / self-association
機能・相同性
機能・相同性情報


Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / internode region of axon / regulation of cellular localization / PAR polarity complex / apical constriction / establishment of centrosome localization / establishment of epithelial cell polarity / positive regulation of myelination ...Tight junction interactions / regulation of actin filament-based process / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / internode region of axon / regulation of cellular localization / PAR polarity complex / apical constriction / establishment of centrosome localization / establishment of epithelial cell polarity / positive regulation of myelination / lateral loop / bicellular tight junction assembly / Schmidt-Lanterman incisure / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / myelination in peripheral nervous system / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / protein targeting to membrane / wound healing, spreading of cells / centrosome localization / apical junction complex / establishment of cell polarity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of receptor internalization / bicellular tight junction / axonal growth cone / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / endomembrane system / phosphatidylinositol binding / adherens junction / microtubule cytoskeleton organization / spindle / cell junction / intracellular protein localization / cell-cell junction / cell cortex / protein phosphatase binding / cell adhesion / apical plasma membrane / cell division / neuronal cell body / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Par3/HAL, N-terminal / N-terminal of Par3 and HAL proteins / : / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Partitioning defective 3 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.1 Å
データ登録者Yan Z / Wenjuan W / Jia C / Kai Z / Feng G / Weimin G / Mingjie Z / Fei S / Wei F
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structural insights into the intrinsic self-assembly of Par-3 N-terminal domain.
著者: Yan Zhang / Wenjuan Wang / Jia Chen / Kai Zhang / Feng Gao / Bingquan Gao / Shuai Zhang / Mingdong Dong / Flemming Besenbacher / Weimin Gong / Mingjie Zhang / Fei Sun / Wei Feng /
要旨: Par-3, the central organizer of the Par-3/Par-6/atypical protein kinase C complex, is a multimodular scaffold protein that is essential for cell polarity establishment and maintenance. The N-terminal ...Par-3, the central organizer of the Par-3/Par-6/atypical protein kinase C complex, is a multimodular scaffold protein that is essential for cell polarity establishment and maintenance. The N-terminal domain (NTD) of Par-3 is capable of self-association to form filament-like structures, although the underlying mechanism is poorly understood. Here, we determined the crystal structure of Par-3 NTD and solved the filament structure by cryoelectron microscopy. We found that an intrinsic "front-to-back" interaction mode is important for Par-3 NTD self-association and that both the lateral and longitudinal packing within the filament are mediated by electrostatic interactions. Disruptions of the lateral or longitudinal packing significantly impaired Par-3 NTD self-association and thereby impacted the Par-3-mediated epithelial polarization. We finally demonstrated that a Par-3 NTD-like domain from histidine ammonia-lyase also harbors a similar self-association capacity. This work unequivocally provides the structural basis for Par-3 NTD self-association and characterizes one type of protein domain that can self-assemble via electrostatic interactions.
履歴
登録2012年12月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2013年1月9日-
マップ公開2013年10月16日-
更新2013年10月16日-
現状2013年10月16日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3zee
  • 表面レベル: 5.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2237.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2237.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 173.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of Par3NTD
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 360 pix.
= 335.88 Å		0.93 Å/pix.
x 360 pix.
= 335.88 Å		0.93 Å/pix.
x 360 pix.
= 335.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.933 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.2 / ムービー #1: 5.2
最小 - 最大-12.060205460000001 - 18.52397728
平均 (標準偏差)0.0 (±1.26795149)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-180-180-180
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 335.88 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.9330.9330.933
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z335.880335.880335.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-36-30-80
NX/NY/NZ7361161
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-180-180-180
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-12.06018.524-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Par-3 N-terminal DUF3534 domain

全体名称: Par-3 N-terminal DUF3534 domain
要素
  • 試料: Par-3 N-terminal DUF3534 domain
  • タンパク質・ペプチド: Par-3 N-terminal DUF3534 domain

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超分子 #1000: Par-3 N-terminal DUF3534 domain

超分子名称: Par-3 N-terminal DUF3534 domain / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: helical filament assembly / Number unique components: 95
分子量理論値: 938 KDa

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分子 #1: Par-3 N-terminal DUF3534 domain

分子名称: Par-3 N-terminal DUF3534 domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Par-3 NTD / コピー数: 95 / 集合状態: helical filament assembly / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 別称: Norway Rat
分子量理論値: 938 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET32a

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度2.0 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50 mM Tris, 100 mM NaCl, 1 mM DTT and 1 mM EDTA
グリッド詳細: 300-mesh GiGTM holy carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 手法: blotted 3.0 s with a blot force 3

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 96,000 times magnification
Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2010年12月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 6460 / 平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: The images were automatically collected by using leginon system.
ビット/ピクセル: 32
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.8 µm / 倍率（公称値）: 96000
試料ステージ試料ホルダー: Liquid nitrogen cooled
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The initial model was obtained IHRSR. Then particles were aligned using EMAN1.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 3.53 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 43.84 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.1 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider, EMAN1
詳細: The resolution was assessed by splitting original particles set into two halves and comparing two independent reconstructions. The final map was reconstructed by using the whole set.
CTF補正詳細: each image
最終 角度割当詳細: Euler angle system in EMAN1

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4i6p


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera and NAMD2
詳細Protocol: Rigid body fitting first and then molecular dynamics flexible fitting. Crystal structure of the monomer was docked as a rigid body into the cryoEM map using UCSF Chimera and applied with the helical symmetry to build the initial model. Then the structural model was solvated in a box of water molecules with 150 mM NaCl in VMD, using 15 angstrom of padding in all directions. Extra ions were added to neutralize the systems. The simulations were performed with program NAMD 2.8, using the CHARMM27 force field with CMAP corrections. All the fitting procedure is the same as the application of symmetry-restrained MDFF to chaperonin reported previously.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
当てはまり具合の基準: cross correlation coefficient
得られたモデル

PDB-3zee:
Electron cyro-microscopy helical reconstruction of Par-3 N terminal domain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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