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万見
- EMDB-21911: Mdn1-DeltaC alone -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21911
タイトルMdn1-DeltaC alone
マップデータ
試料
  • 複合体: Mdn1(1-3911)
    • タンパク質・ペプチド: Mdn1(1-3911)
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 23.56 Å
データ登録者Mickolajczyk KJ / Niu Y
資金援助 米国, 5件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM98579 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM109824 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM130234-01 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)K00CA223018 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103314 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Long-range intramolecular allostery and regulation in the dynein-like AAA protein Mdn1.
著者: Keith J Mickolajczyk / Paul Dominic B Olinares / Yiming Niu / Nan Chen / Sara E Warrington / Yusuke Sasaki / Thomas Walz / Brian T Chait / Tarun M Kapoor /
要旨: Mdn1 is an essential mechanoenzyme that uses the energy from ATP hydrolysis to physically reshape and remodel, and thus mature, the 60S subunit of the ribosome. This massive (>500 kDa) protein has an ...Mdn1 is an essential mechanoenzyme that uses the energy from ATP hydrolysis to physically reshape and remodel, and thus mature, the 60S subunit of the ribosome. This massive (>500 kDa) protein has an N-terminal AAA (ATPase associated with diverse cellular activities) ring, which, like dynein, has six ATPase sites. The AAA ring is followed by large (>2,000 aa) linking domains that include an ∼500-aa disordered (D/E-rich) region, and a C-terminal substrate-binding MIDAS domain. Recent models suggest that intramolecular docking of the MIDAS domain onto the AAA ring is required for Mdn1 to transmit force to its ribosomal substrates, but it is not currently understood what role the linking domains play, or why tethering the MIDAS domain to the AAA ring is required for protein function. Here, we use chemical probes, single-particle electron microscopy, and native mass spectrometry to study the AAA and MIDAS domains separately or in combination. We find that Mdn1 lacking the D/E-rich and MIDAS domains retains ATP and chemical probe binding activities. Free MIDAS domain can bind to the AAA ring of this construct in a stereo-specific bimolecular interaction, and, interestingly, this binding reduces ATPase activity. Whereas intramolecular MIDAS docking appears to require a treatment with a chemical inhibitor or preribosome binding, bimolecular MIDAS docking does not. Hence, tethering the MIDAS domain to the AAA ring serves to prevent, rather than promote, MIDAS docking in the absence of inducing signals.
履歴
登録2020年5月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月22日-
マップ公開2020年7月22日-
更新2020年8月19日-
現状2020年8月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0381
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0381
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21911.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21911.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.71 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0381 / ムービー #1: 0.0381
最小 - 最大-0.057078354 - 0.115982786
平均 (標準偏差)-0.00057715795 (±0.0054637077)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 542.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.712.712.71
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z542.000542.000542.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0570.116-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mdn1(1-3911)

全体名称: Mdn1(1-3911)
要素
  • 複合体: Mdn1(1-3911)
    • タンパク質・ペプチド: Mdn1(1-3911)

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超分子 #1: Mdn1(1-3911)

超分子名称: Mdn1(1-3911) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Map with no bound MIDAS protein
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換株: Hi5
分子量実験値: 453 KDa

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分子 #1: Mdn1(1-3911)

分子名称: Mdn1(1-3911) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Rbin-1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGIRN SKAYVDMDVL IEWVAIYPQI YDILEHINYV PSNTLQRLRL HQPWSKIDYD VWFLYASDEI RETCKVKYYG ETKTYGEVFV LENERISQLH RLFVSWTVSE RAEHLKNLLF DAGLSNLPLV ELGGNVFFNS HVPLPCSLVL ...文字列:
MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGIRN SKAYVDMDVL IEWVAIYPQI YDILEHINYV PSNTLQRLRL HQPWSKIDYD VWFLYASDEI RETCKVKYYG ETKTYGEVFV LENERISQLH RLFVSWTVSE RAEHLKNLLF DAGLSNLPLV ELGGNVFFNS HVPLPCSLVL TKSTQENLNR ITPYLVQKRP ILLAGPEGIG KKFLITQIAA KLGQQIIRIH LSDSTDPKML IGTYTSPKPG EFEWQPGVLT QAVITGKWIL FTNIEHAPSE VLSVLLPLLE KRQLVIPSRG ETIYAKGSFQ MFATSSMKTK ILGQRLWQIL DLTYQPDECV EVVSTLYPVL SIICPTLYSV YKDIFDLFSQ RSFLATSKIY RRLCLRDFYK FIKRVAFLYH KFMIPSDHVV ISQELQDAVF KEAIDMFGAF IPSRDGFDLV VRNVAIELNI PPEKALQLRY SIPVFQNLEH NINIGRCSLK KLSTIRSCST NSYAFTSSSL GLLEQLAAGV QTNEPLLLVG ETGTGKTTTI QLLAGLLGQK VTVINMSQQT ESSDMLGGYK PINASTLGLP LHERFIDIFE QTFSSKKNAK FISMASTSAR RFRWKTCLKI WKEACKLSKT VLDGQQPLPN PQKRQKRLSN QVELRNQWAK FEKEVEDFEK VLTGGSNGFM FSFVEGALVK AVRSGHWVLL DEINLASLET LEPIGQLLSS YESGILLSER GDITPITPHK NFRLFGCMNP STDVGKRELE PSFRSRFTEI YVHSPDQNLD DLLSIIQKYI GSLCIGNEHV IREVAELYQV AKSLSLDGSL VDGAGQRPHY TVRTLSRTLS YVTEIAPIYG LRRSLYEGFC MSFLTLLDHT SESLLYNHVV RFTLGELNRD QQNAILKQIP KVPDHSSYIA FCHYWLRRGS FPVEEQEHYI ITPFVQKNLL NIARACSTRM FPILIQGPTS SGKTSMIEYV AKKTGHKFVR INNHEHTDLQ EYIGTYVTDD NGSLSFREGV LVEALRNGYW IVLDELNLAP TDVLEALNRL LDDNRELFIP ETQVLVKPHP EFMLFATQNP PGVYAGRKHL SRAFRNRFLE IHFDDIPENE LETILHKRCK IAPSYAAKIV QVFRELSLRR QTTRIFEQKN SFATLRDLFR WAFREAVGYQ QLAENGYMLL AERARDQKDK LAVQEVIEKV MKVKIDTDGI YNLDSMEIFQ DMSLKEGPLS KVVWTRPMIR LFCLVWRCLL AKEPVLLVGD TGCGKTTVCQ ILAECLHKEL HIINAHQDTE NGDIIGAQRP VRNRSAVNYS LHSQLCEKFN VQESLDSIDD LIEKFEKLSS SEKNDNLSNL IERQIIKYRS LFEWHDGALV TAMKQGDFFL LDEISLADDS VLERLNSVLE LSRTLTLVEH SNAAVSLTAK DGFAFFATMN PGGDYGKKEL SPALRNRFTE IWVPPMVDTE DILKIVEGKL HNNKIELARP LVEYAKWHAN EYLYTDVISI RDVLSAVEFI NACEILDLNL VLFNAVSMVF IDALGSFTTF SLSNNLASLH AERQRCFAKL NELAGSNIMA SKSADISIKF SDSSFFIGDF GIPLGDSVES DSTYSLHTDT TLMNASKVLR ALQVLKPILL EGSPGVGKTS LITALARETG HQLVRINLSD QTDLMDLFGS DVPVEGGEGG QFAWRDAPFL AAMRNGHWVL LDELNLASQS VLEGLNACLD HRNEAYIPEL DKVFKAHPNF RVFAAQNPQH QGGGRKGLPR SFINRFSVVY VEALKEKDMI EIAACNYHQV NEDWRLKIIK FMFRLQDNIE KDISFGSFGS PWEFNLRDTL RWLQLLNDAP KYTCVSPADY LEVMVLHRMR TVEDRVRTCE LFKEVFDIDY EPRTIGFSLS SQCFKVGHSL LVRDVERQKT LLDSQNILQS QLPVLESVIT CINKKWPCIL VGDTATGKTC ILRLLAAIAG AKIKEMAVNS DTDTMDLIGE YEQIDISRKA SELFTDLSQQ LLNIVIKYRN FDNIFRETSL YTLTTTSFKT HSQAFTLLQK VVDQLDQLKI HETLVHSLGD IHEKARKLLA EFSASPAGRF EWFDGYLLKA VEEGHWFVLD NANLCSPAVL DRLNSLLEHK GVLIVNEKTT EDGHPKTIKP HPNFRLFLTV NPVYGELSRA MRNRGVEIFL LKEALTEIDK KQMSLLEPAP ISSAVDTLAS NISYIKYVFE TMGKIEIDGN YMYIAHAIIL ALFSPRQLKL LRKVLLTNPQ FSLSIKADAE LLLTLKNLVQ KIYCADYFNH MDLKASRFMD IYEYPVQLRE VVGLIQTIND FQSVILTSHL ELPETYASGL LFVSAHEILD LTEEVNRLAV STSNSTYLLK SASAVYHNVS SFKGSTPSLW NLLNQFSKFL IEIASANSNI VYKLSYDVIR HFLKLVVLWK NIYVWTNVPD CDISRFYCYT KMLGEWMFTL TEKTKLLESF LPKDSLEKFS ELQNLSTGLH MQAIWDKWHA FVPRTYDQWS LWNTVDKLLT QYVNANIPSI SMETTACEVV GTSLSLLNKV LVENEVGDIY SYLKILGKGV NELKSSKQVI LPENLVNLFN CLASLDLLHI FIKYTTSSFF LTDDFVRFIR VCFHSRISGN LLTLLHGISF DSTKAVAPVL TYFDFCSLTT GNILGRIALA FTSIDENANL ESANIFEHAR LALLQHFMDH SSLLAEDSST KMNLILLQRY AVIISIFLDQ GKCEKANDLI TKLSLPYEEL AENFVSILEA CKAFLVANSE FISYTYTERF IHSLRFLKDS WLSSNQQKML KNQGMAYIYF ASGMLLVYVP DKPFDPALLP LLTVESLRHY LESLYKESQI LEIAESLNSG KVNSVMRRLV STEISNTPNI DSSFSTVYRS LNESIVPLYS ELEFFMKSVV LNQYIFELAM RLSKESNIAV VEEAKSFVTK WKAYIERIRE AYPQFVDVYE LILSFISFMI YGIELLMFEA KRRLDERSQI LSTLILTLVD PSSFARSLSF DDVSNLIEQI KVLDLNDSIR FEIYLFLASR LCSEKQHSSD THSLANSFVL LANEFYIHNA KIKQKELEEI EEKNRLYRQR EFNFDKNDYL KVFINYDDEV EPEVEPEVVI ERKRFLQLQF AFWSLYNEIY SEKMNVIPLE QLMNTGSYLA KKIKVKNPDM IASSGFDIVS VVLMMGVKST NERQYWTPPV YNFYSDPNPS KAIEVRDLIK IVESRAISLI KNWPENFVLR GLKDAIDAIL NLSPFSPIAE YLSKLERVFH LLSEWEKLAS REYSLANEMD LIKKKIIDWR KFELSNWNNL LKLEEYKLSE RVYPRLYSIL QFIILKPFFE NSKFTKQNLC ESASIIVQFI TDLTVGEFQL CLKCLLSFSQ HAASLRICHG IDAMLLNIYH YFEQFLSKVS EAIHTQKQSL ENSIKERILL MSWKDTNVYA LKESAKKSHA ELFKVLHRYR EVLRQPVSSY LSQKHDWDSL LDTENNSAMW VAKKVNLSPS YIEKMDTEIM KLVPVRFSNT PTTLRLMWTL FANVEKPGST FTNMVSNLIT DARELMKLTP ETINDDNLSE IKHLKSRKHL LLTETFKTLK AFGLQYRVKA GIEENLSNLR NLLAVIPTFP VTSLSIEKVD RSLMKSLDFI PKFQTLAGHQ HNDLSVPEVQ KGVGLFNSML SLQLGERAQL VEFTNELLAL KNVYSEVGVN GSPLESFNNS SFNEVSSLGY DHDFENRAQA VSMLCQIYAI VIQKHSSISP TASFQSIGHE LSRFADLLSN KLFPSSIPLY ASADKVSSIR DQQKGINDLI EYCRKKRTEL PELSYCFKHL VSLQSLKSIS RTQVDLTNDE FLNLMNFVLN LFDSLLSSIE TATKNMRTFK ELAETSSFIE MSSCFSKVLR AFNLKFQSMK LSSLKEKLRS SSVDKMSCQL LMLFLPVCEQ FINLAESVLD YFINVHNSNL DSLSKISTLF FMVANNGFCS PDLPQEGKSN SGELESG

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl formate

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM10
撮影フィルム・検出器のモデル: OTHER / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

詳細XR16L-ActiveVu
粒子像選択選択した数: 11000
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 23.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 7400
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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