[日本語] English
万見
- EMDB-2164: Dodecameric human RuvBL1-RuvBL2 complex (stretched conformation) -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2164
タイトルDodecameric human RuvBL1-RuvBL2 complex (stretched conformation)
マップデータReconstruction of the RuvBL1-RuvBL2 complex (stretched conformation)
試料
  • 試料: Reconstruction of the human RuvBL1-RuvBL2 complex (stretched conformation)
  • タンパク質・ペプチド: RuvBL1
  • タンパク質・ペプチド: RuvBL2
キーワードRuvBL1 / RuvBL2 / Rvb1 / Rvb2 / Pontin / Reptin / AAA+
機能・相同性PapC-like, C-terminal domain / NuA4 histone acetyltransferase complex
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Lopez-Perrote A / Munoz-Hernandez H / Gil D / Llorca O
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2012
タイトル: Conformational transitions regulate the exposure of a DNA-binding domain in the RuvBL1-RuvBL2 complex.
著者: Andrés López-Perrote / Hugo Muñoz-Hernández / David Gil / Oscar Llorca /
要旨: RuvBL1 and RuvBL2, also known as Pontin and Reptin, are AAA+ proteins essential in small nucleolar ribonucloprotein biogenesis, chromatin remodelling, nonsense-mediated messenger RNA decay and ...RuvBL1 and RuvBL2, also known as Pontin and Reptin, are AAA+ proteins essential in small nucleolar ribonucloprotein biogenesis, chromatin remodelling, nonsense-mediated messenger RNA decay and telomerase assembly, among other functions. They are homologous to prokaryotic RuvB, forming single- and double-hexameric rings; however, a DNA binding domain II (DII) is inserted within the AAA+ core. Despite their biological significance, questions remain regarding their structure. Here, we report cryo-electron microscopy structures of human double-ring RuvBL1-RuvBL2 complexes at ∼15 Å resolution. Significantly, we resolve two coexisting conformations, compact and stretched, by image classification techniques. Movements in DII domains drive these conformational transitions, extending the complex and regulating the exposure of DNA binding regions. DII domains connect with the AAA+ core and bind nucleic acids, suggesting that these conformational changes could impact the regulation of RuvBL1-RuvBL2 containing complexes. These findings resolve some of the controversies in the structure of RuvBL1-RuvBL2 by revealing a mechanism that extends the complex by adjustments in DII.
履歴
登録2012年7月26日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年9月19日-
マップ公開2012年9月19日-
更新2013年7月3日-
現状2013年7月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.8
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2164.jpg

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2164.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of the RuvBL1-RuvBL2 complex (stretched conformation)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.45 Å/pix.
x 104 pix.
= 358.8 Å		3.45 Å/pix.
x 104 pix.
= 358.8 Å		3.45 Å/pix.
x 104 pix.
= 358.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.45 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.8 / ムービー #1: 3.8
最小 - 最大-6.2162962 - 9.335557939999999
平均 (標準偏差)-0.00186431 (±0.97464311)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ104104104
Spacing104104104
セルA=B=C: 358.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.453.453.45
M x/y/z104104104
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z358.800358.800358.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-32-32-32
NX/NY/NZ646464
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS104104104
D min/max/mean-6.2169.336-0.002

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Reconstruction of the human RuvBL1-RuvBL2 complex (stretched conf...

全体名称: Reconstruction of the human RuvBL1-RuvBL2 complex (stretched conformation)
要素
  • 試料: Reconstruction of the human RuvBL1-RuvBL2 complex (stretched conformation)
  • タンパク質・ペプチド: RuvBL1
  • タンパク質・ペプチド: RuvBL2

-
超分子 #1000: Reconstruction of the human RuvBL1-RuvBL2 complex (stretched conf...

超分子名称: Reconstruction of the human RuvBL1-RuvBL2 complex (stretched conformation)
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: Dodecameric / Number unique components: 2
分子量理論値: 600 KDa

-
分子 #1: RuvBL1

分子名称: RuvBL1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Rvb1, Pontin, TIP49, TIP49a / 詳細: full length / コピー数: 6 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 50 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET15b
配列GO: NuA4 histone acetyltransferase complex / InterPro: PapC-like, C-terminal domain

-
分子 #2: RuvBL2

分子名称: RuvBL2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Rvb2, Reptin, TIP48, TIP49b / 詳細: full length / コピー数: 6 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 50 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pCDFDuet-1
配列GO: NuA4 histone acetyltransferase complex

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.25 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 250mM NaCl, 25 mM Tris-HCL
グリッド詳細: Quantifoil grids 300 mesh R2/1 holey carbon copper grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
手法: Manual application (4 microliters) Blot offset: -2 mm Blot total:2 Blot time: 2s Wait time: 30s Drain time: 1s

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2200FS
温度最低: 83 K / 最高: 100 K / 平均: 91.5 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Phase flipping (Objective lens astigmatism was corrected using the CCD and the power spectrum)
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column nergy filter (Omega Filter)
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 10.0 eV
日付2012年3月28日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 実像数: 338 / 平均電子線量: 12 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 86855 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

-
画像解析

CTF補正詳細: Each CCD Frame, estimated with CTFFIND and corrected using BSOFT
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D6 (2回x6回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN1.9, EMAN2, XMIPP, BSOFT / 使用した粒子像数: 6615

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2c9o

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross correlation

-
原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2xsz

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid Body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Cross correlation

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る