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万見
- EMDB-2155: Cryo-EM structure of axonemal dynein-c prepared in the absence of... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2155
タイトルCryo-EM structure of axonemal dynein-c prepared in the absence of nucleotide
マップデータReconstruction of axonemal dynein-c prepared in the absence of nucleotide
試料
  • 試料: Axonemal dynein-c prepared in the absence of nucleotide
  • タンパク質・ペプチド: Dynein-c
キーワードDynein / motor protein / microtubule / cytoskeleton / cilia / flagella / axoneme / AAA+ ATPase / cryo-electron microscopy
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19.0 Å
データ登録者Roberts AJ / Malkova B / Walker ML / Sakakibara H / Numata N / Kon T / Ohkura R / Edwards TA / Knight PJ / Sutoh K ...Roberts AJ / Malkova B / Walker ML / Sakakibara H / Numata N / Kon T / Ohkura R / Edwards TA / Knight PJ / Sutoh K / Oiwa K / Burgess SA
引用ジャーナル: Structure / 年: 2012
タイトル: ATP-driven remodeling of the linker domain in the dynein motor.
著者: Anthony J Roberts / Bara Malkova / Matt L Walker / Hitoshi Sakakibara / Naoki Numata / Takahide Kon / Reiko Ohkura / Thomas A Edwards / Peter J Knight / Kazuo Sutoh / Kazuhiro Oiwa / Stan A Burgess /
要旨: Dynein ATPases are the largest known cytoskeletal motors and perform critical functions in cells: carrying cargo along microtubules in the cytoplasm and powering flagellar beating. Dyneins are ...Dynein ATPases are the largest known cytoskeletal motors and perform critical functions in cells: carrying cargo along microtubules in the cytoplasm and powering flagellar beating. Dyneins are members of the AAA+ superfamily of ring-shaped enzymes, but how they harness this architecture to produce movement is poorly understood. Here, we have used cryo-EM to determine 3D maps of native flagellar dynein-c and a cytoplasmic dynein motor domain in different nucleotide states. The structures show key sites of conformational change within the AAA+ ring and a large rearrangement of the "linker" domain, involving a hinge near its middle. Analysis of a mutant in which the linker "undocks" from the ring indicates that linker remodeling requires energy that is supplied by interactions with the AAA+ modules. Fitting the dynein-c structures into flagellar tomograms suggests how this mechanism could drive sliding between microtubules, and also has implications for cytoplasmic cargo transport.
履歴
登録2012年7月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年8月15日-
マップ公開2012年8月15日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 2.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2155.png

emd_2155.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2155.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of axonemal dynein-c prepared in the absence of nucleotide
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.16 Å/pix.
x 128 pix.
= 276.48 Å		2.16 Å/pix.
x 128 pix.
= 276.48 Å		2.16 Å/pix.
x 128 pix.
= 276.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.16 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.5 / ムービー #1: 2.5
最小 - 最大-9.45051479 - 11.15388203
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin646464
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 276.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.162.162.16
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z276.480276.480276.480
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-32-32-32
NX/NY/NZ646464
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS646464
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-9.45111.1540.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Axonemal dynein-c prepared in the absence of nucleotide

全体名称: Axonemal dynein-c prepared in the absence of nucleotide
要素
  • 試料: Axonemal dynein-c prepared in the absence of nucleotide
  • タンパク質・ペプチド: Dynein-c

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超分子 #1000: Axonemal dynein-c prepared in the absence of nucleotide

超分子名称: Axonemal dynein-c prepared in the absence of nucleotide
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

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分子 #1: Dynein-c

分子名称: Dynein-c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
Organelle: Axoneme

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.19 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM MOPS, 3 mM MgCl2, 1 mM EGTA
グリッド詳細: Quantifoil or lacey carbon film, glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2006年4月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 258 / 平均電子線量: 25 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 69444 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Phase flipping
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 17870
最終 2次元分類クラス数: 799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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